Esportazione Di RNA: Ricerca Di Identità Di MRNA

Current Biology : CB. Jul, 2002  |  Pubmed ID: 12121638

Espressione genica eucarioti efficiente cerniere sulla capacità di mRNA per viaggiare dal nucleo fino alla sua destinazione citoplasmatica. Recente lavoro presta spaccato, caratteristiche che permettono diversi mRNA di essere riconosciuto da esportazione condivisi macchinari.

Gli Anticorpi Specifici Del Dominio Rivelano Più Siti Topologia Di Nup153 All'interno Del Poro Nucleare Complesso

Journal of Structural Biology. Oct-Dec, 2002  |  Pubmed ID: 12490173

Nup153, uno dei migliori caratterizzato poro nucleare proteine complesse (nucleoporins), svolge un ruolo critico nell'importazione delle proteine nel nucleo così come l'esportazione di RNA e proteine dal nucleo. Inizialmente un epitopo di Nup153 è stato trovato a risiedere presso l'anello distale del NPC, mentre più recentemente un altro epitopo è stato localizzato per il gruppo anello nucleare del NPC. Nel tentativo di determinare più definitivamente la posizione di Nup153 all'interno dell'architettura tridimensionale del NPC noi abbiamo generato anticorpi specifici del dominio domini distinti di Xenopus Nup153. Con questo approccio abbiamo trovato che il dominio N-terminale è esposto presso l'anello nucleare del NPC, considerando che il dominio zinc-finger di Nup153 è esposto presso l'anello distale del NPC. Al contrario, il dominio C-terminale di Nup153 non è limitato a un particolare sottodominio del NPC ma piuttosto sembra essere altamente flessibile. Esogeni hNup153 epitopo-etichettato incorporata Xenopus oocyte NPC sottolineato ulteriormente questi risultati. I nostri dati dimostrano che gli anticorpi specifici del dominio multipli sono essenziali per comprendere la topologia di una nucleoporin all'interno del contesto del NPC. Inoltre, questo approccio ha rivelato nuovi indizi per i meccanismi con cui Nup153 può contribuire al trasporto nucleo-citoplasmatici.

Il Complesso COPI Funzioni in Busta Nucleare Ripartizione E Viene Reclutato Da Nucleoporin Nup153

Developmental Cell. Sep, 2003  |  Pubmed ID: 12967567

Busta nucleare breakdown è un passaggio critico nel ciclo delle cellule di eucarioti superiori. Anche se le proteine integrali di membrana associate con la membrana nucleare sono state osservate a disperdersi nel reticolo endoplasmatico in mitosi, i meccanismi coinvolti in questa riorganizzazione rimangono per essere completamente chiarito. Qui, utilizzando estratti di Xenopus, riportiamo un ruolo per la COPI Multicopper complesso in busta nucleare ripartizione, implicando vesiculation come un passo importante. Abbiamo trovato che una proteina poro nucleare, Nup153, svolge un ruolo critico nella regia COPI alla membrana nucleare a mitosi e che questo evento fornisce il feedback di altri aspetti del nucleare smontaggio. Questi risultati forniscono insight in quanto i passaggi chiave nella divisione nucleare sono orchestrati.

Il Dominio Di Legame RNA All'interno Della Nucleoporin Nup153 Associates Preferenzialmente Con Single-stranded RNA

RNA (New York, N.Y.). Jan, 2004  |  Pubmed ID: 14681581

La proteina poro nucleare Nup153 è importante per il trasporto di proteine e di RNA tra il nucleo e il citoplasma. Recentemente, un dominio di legame RNA romanzo (RBD) è stato mappato nella regione N-terminale di Nup153; Tuttavia, i fattori determinanti dell'associazione RNA non sono stati caratterizzati. Qui abbiamo testato una gamma di RNAs con differenti caratteristiche generali per comprendere meglio gli obiettivi riconosciuti da questo dominio. Abbiamo trovato che la RBD associa a single-stranded RNA con preferenza sequenza poco. Questi risultati forniscono nuove informazioni su un dominio di legame del romanzo RNA e suggeriscono nuovi modelli da considerare per il contributo di Nup153 di trasporto nucleo-citoplasmatici.

Distinti Domini Funzionali All'interno Di Nucleoporins Nup153 E Nup98 Mediano Mobilità Trascrizione-dipendente

Molecular Biology of the Cell. Apr, 2004  |  Pubmed ID: 14718558

Nonostante l'apparente stabilità strutturale nel complesso del poro nucleare complessa durante l'interfase, nucleoporins almeno due hanno dimostrato di muoversi in modo dinamico e spegnere il poro. Non è ancora certo quale mobilità nucleoporin contributo rende il processo di trasporto nucleare o come tale mobilità è regolata. In precedenza, abbiamo dimostrato che Nup98 dinamicamente interagisce con il NPC come corpi all'interno del nucleo in modo trascrizione-dipendente. Abbiamo esteso i nostri studi di dinamica per includere Nup153, un altro mobile nucleoporin implicato nella esportazione di RNA. In entrambi i casi, abbiamo trovato che anche se un solo dominio è essenziale per la localizzazione di NPC, altre regioni della proteina influenzano significativamente la stabilità dell'associazione con il poro. È interessante notare che, come Nup98, lo scambio di Nup153 e spegnere il poro è inibita quando trascrizione da Pol I e II Pol è bloccato. Noi abbiamo mappato le regioni necessarie alla mobilità Nup98 e Nup153 di collegamento alla trascrizione e ha trovato che i requisiti sono diversi a seconda che le polimerasi sono inibite. I nostri dati supportano un modello per cui trascrizione di RNA è accoppiato alla mobilità nucleoporin, forse in definitiva che collega trasporto di RNAs a un ciclo di rimodellamento a cestello poro nucleare.

Trasporto Nucleo-citoplasmatici: Integrazione Di MRNA Produzione E Fatturato Con Esportazione Attraverso Il Poro Nucleare

Molecular and Cellular Biology. Apr, 2004  |  Pubmed ID: 15060131

Topologia Di Dominio Nucleoporin è Legata Allo Status Del Poro Nucleare Complesso Trasporto

Journal of Molecular Biology. Aug, 2005  |  Pubmed ID: 16045929

Complessi di poro nucleare (NPC) facilitano macromolecolare scambio tra il nucleo e il citoplasma delle cellule eucariotiche. I vertebrati NPC è composto da circa 30 diverse proteine (nucleoporins), di cui circa un terzo contengono fenilalanina-glicina (FG)-ripetere i domini che sono pensati per mediare l'interazione tra l'Anp e recettori solubili di trasporto principale. Abbiamo recentemente dimostrato che il dominio di FG-ripetizione di Nup153 è flessibile all'interno del NPC, anche se questo nucleoporin è ancorato al lato nucleare del NPC. Utilizzando anticorpi specifici per dominio, noi ora abbiamo mappato la topologia del dominio di Nup214 in ovociti di Xenopus e nelle cellule somatiche umane da immuno-EM. Abbiamo trovato che, mentre Nup214 è ancorato al lato citoplasmatico del NPC tramite il dominio N-terminale e centrale, suo dominio FG-ripetizione appare flessibile, che risiedono su entrambi i lati del NPC. Inoltre, la distribuzione spaziale dei domini FG-ripetizione di Nup153 e di Nup214 si sposta in maniera dipendente dal trasporto, suggerendo che la posizione di FG-repeat domini all'interno dell'ANP correla con le interazioni cargo/recettore e che si muovono simultaneamente con carico attraverso il poro centrale del NPC.

Versatilità Presso Il Complesso Del Poro Nucleare: Lezioni Apprese Da Nucleoporin Nup153

Chromosoma. Nov, 2005  |  Pubmed ID: 16133350

La proteina poro vertebrati Nup153 svolge ruoli cardine in funzione dei pori nucleari. Oltre ad essere importanti all'architettura del poro, Nup153 è un partecipante chiave in esportazione e importazione. L'ambito della funzione di Nup153 si estende anche di là della vista canonica del poro come un gateway di traffico. Durante la transizione in mitosi, Nup153 dirige le proteine coinvolte nella membrana che ritocca l'involucro nucleare. Come cellule esce mitosi, Nup153 è reclutato alla superficie cromosomica, dove i pori nucleari sono formati di nuovo in un processo complicato ancora sotto molto esame sperimentale. Inoltre, Nup153 è mirato per la scissione di proteasi durante il apoptosis e in risposta a determinate infezioni virali, fornendo la visione molecolare in poro riconfigurazione durante la risposta cellulare. Nel complesso, la natura versatile di Nup153 sottolinea una visione emergente del poro nucleare presso il nexus di molti processi cellulari chiavi.

Busta Nucleare Ripartizione è Coordinata Da Nup358/RanBP2 E Nup153, Due Nucleoporins Con Moduli Di Dito Di Zinco

Molecular Biology of the Cell. Feb, 2006  |  Pubmed ID: 16314393

Quando le cellule eucariotiche superiori la transizione in mitosi, la membrana nucleare, poro nucleare complessi e lamina nucleare coordinately sono smontati. La COPI Multicopper complesso, che gioca un ruolo importante nel rimodellamento della membrana presso il Golgi, è stato implicato nel processo di degradazione membrana nucleare e richiede interazioni presso il poro nucleare complesso per l'assunzione di questo nuovo sito di azione a mitosi. Nup153, un residente del cestello poro nucleare, è stato trovato per essere coinvolto nel reclutamento di COPI, ma la natura molecolare dell'interfaccia tra il poro nucleare e COPI non è stata completamente chiarita. Per capire meglio ciò che avviene presso il poro nucleare in questo frangente, noi abbiamo sondato il ruolo di nucleoporin Nup358/RanBP2. Nup358 contiene un dominio dito zinco ripetitivi con organizzazione generale simile a una regione all'interno di Nup153 che è critica per associazione COPI, eppure ispezione di questi due domini di zinco dito rivela caratteristiche che li distinguono anche chiaramente. Qui, abbiamo scoperto che il dominio del dito di zinco Nup358, ma non un dominio barretta dello zinco da una proteina non correlata, si lega al COPI e dominante inibisce la progressione della busta nucleare ripartizione in un'analisi che robustamente ricapitola questo processo in vitro. Inoltre, il dominio del dito di zinco Nup358 interferisce con assunzione di COPI al bordo nucleare. Coerente con un ruolo di questa proteina poro nel coordinamento di ripartizione busta nucleare, anticorpi specifici Nup358 compromettere smontaggio nucleare. Significativamente, targeting o Nup153 o Nup358 per inibizione sconvolge ripartizione busta nucleare, sostenendo un modello in cui questi nucleoporins svolgono un ruolo nonredundant, forse contribuendo a piattaforme reclutamento COPI su entrambe le facce nucleari e citoplasmatiche del poro. Abbiamo trovato che un individuo zinc finger è l'interfaccia minima per associazione COPI, anche se le dita di zinco tandem sono ottimale. Questi risultati forniscono nuove informazioni circa i componenti critici di rimodellamento della membrana nucleare e gettare le basi per una migliore comprensione di come questo processo è regolato.

L'involucro Nucleare: Forma E Riforma

Current Opinion in Cell Biology. Feb, 2006  |  Pubmed ID: 16364623

Il sistema di membrana che racchiude il DNA genomico è denominato la busta nucleare. Tuttavia, con ruoli emergenti nell'espressione genica e di segnalazione, queste membrane servono chiaramente come più appena una barriera fisica che separa il nucleo e il citoplasma. Recenti progressi nella nostra comprensione della composizione e architettura busta nucleare ha rivelato anche un'intrigante connessione tra costituenti dell'involucro nucleare e malattia umana, fornendo ulteriore impulso a decifrare questa struttura cellulare e il processo di rimodellamento drammatico che subisce con ogni divisione cellulare.

Smontaggio Nucleare Gli Studi in Vitro Utilizzando Estratto Di Uova Di Xenopus

Methods (San Diego, Calif.). Aug, 2006  |  Pubmed ID: 16879978

Estratto di uova di Xenopus fornisce un approccio estremamente potente nello studio del ciclo cellulare regolato gli aspetti del nucleare forma e funzione. Ogni uovo contiene abbastanza membrana e i componenti delle proteine per supportare più giri della divisione cellulare. Notevolmente, incubazione di uova Estratto con il DNA in presenza di un sistema di rigenerazione di energia è sufficiente per indurre la formazione di una membrana nucleare intorno a DNA. Inoltre, questi nuclei in vitro contengono poro nucleare funzionali complessi, che sono in grado di supportare il trasporto nucleo-citoplasmatici e de novo. Voce mitotica può essere indotta dall'aggiunta di ricombinante ciclina a un Estratto di interfase. Questo avvia la segnalazione che conduce per lo smontaggio dei nuclei. Così, questo sistema senza cellula può essere utilizzato per decifrare eventi coinvolti nel rimodellamento mitotica della busta nucleare come cambiamenti nella permeabilità dei pori nucleari, dispersione della membrana e lo smontaggio della lamina. Entrambi i meccanismi generali e singoli giocatori richiesti per orchestrare questi eventi possono essere identificati tramite manipolazione biochimica dell'Estratto di uovo. Qui, descriviamo una procedura per il montaggio e lo smontaggio dei nuclei in vitro, compresa la produzione di DNA Xenopus uovo estratto e sperma della cromatina.

Modifiche Nella Topologia Di Dominio Nucleoporin in Risposta a Effettori Chimici

Journal of Molecular Biology. Oct, 2006  |  Pubmed ID: 16962132

Nucleoporins rappresentano i mattoni molecolari dei complessi del poro nucleare (NPC), che mediare facilitato macromolecolare traffico tra il citoplasma e il nucleo delle cellule eucariotiche. Fenilalanina-glicina (FG) ripetere i motivi si trovano in circa un terzo dei nucleoporins, e forniscono maggiore vincolante o docking siti recettori solubili trasporto. Abbiamo recentemente dimostrato che localizzazione dei domini FG-ripetizione di vertebrati nucleoporins Nup153 e Nup214 all'interno dell'ANP è influenzata dal suo stato di trasporto. Per verificare se effettori chimici, come calcio e ATP, influenzano la localizzazione dei domini FG-ripetizione di Nup153 e Nup214 all'interno dell'ANP, abbiamo eseguito immuno-microscopia elettronica dei nuclei di ovociti di Xenopus utilizzando anticorpi specifici del dominio Nup153 e Nup214, rispettivamente. Ca2 + e ATP sono noti per indurre cambiamenti conformazionali nell'architettura di NPC, soprattutto alla faccia citoplasmatica, ma anche presso il canestro nucleare del NPC. Abbiamo trovato concentrazioni di calcio nella gamma micromolar o 1 mM ATP nel buffer circostante lascia la distribuzione spaziale della FG-ripetizione di Nup153 e Nup214 in gran parte invariato. Al contrario, deplezione di ATP, deplezione di calcio store da EGTA o thapsigargin e concentrazioni elevate di cationi divalenti (cioè 2 Ca2 + e 2 mM Mg2 +) vincolare la distribuzione di FG-ripetizioni di Nup153 e Nup214. I nostri dati suggeriscono che la posizione dei domini FG-ripetizione di Nup153 e Nup214 è sensibile ai cambiamenti chimici all'interno dell'ambiente del vicino-campo del NPC.

Sequenza Di Preferenza Nel Riconoscimento Di RNA Da Nucleoporin Nup153

The Journal of Biological Chemistry. Mar, 2007  |  Pubmed ID: 17242408

La proteina poro nucleare vertebrati Nup153 contiene un dominio di legame RNA romanzo. Questa regione 150-amino acida precedentemente è stata trovata a legano preferenzialmente a un pannello dei mRNAs quando confrontato con RNAs strutturati, quali tRNA, snRNA U e RNA double-stranded. La capacità di riconoscere ampiamente mRNA ha portato alla conclusione che il dominio di legame RNA Nup153 conferisce un generale affinità per single-stranded RNA. Qui, noi abbiamo sondato riconoscimento Nup153 RNA per decifrare come questo dominio di legame unico RNA discrimina tra potenziali obiettivi. Abbiamo mappato prima il determinante di associazione all'interno di un frammento di RNA che associa relativamente robusto con il dominio di legame RNA Nup153. Abbiamo quindi progettato oligonucleotides sintetici del RNA per delineare sistematicamente le caratteristiche all'interno di questo minimo frammento di RNA che sono chiave a Nup153 RNA-binding domain vincolanti e hanno dimostrato che le preferenze di associazione di Nup153 non riflettono le preferenze generali di un mRNA/single-stranded RNA-binding protein. Abbiamo trovato più ulteriormente che l'associazione tra Nup153 e un cellulare che mRNA può essere attribuito ad un'interazione con specifici subregioni del RNA. Questi risultati indicano che Nup153 può discriminare tra mRNA e altre classi dei trascritti di RNA dovuta in parte al riconoscimento diretto di un motivo di sequenza sciolto. Questa informazione aggiunge una nuova dimensione per le interfacce che possono contribuire al riconoscimento in mRNA export cargo selezione e destino.

Caratterizzazione Molecolare Del Dominio Ran-associazione Barretta Dello Zinco Di Nup153

The Journal of Biological Chemistry. Jun, 2007  |  Pubmed ID: 17426026

Il complesso del poro nucleare è il gateway per il traffico selettivo tra il nucleo e il citoplasma. Per imparare come blocchetti di costruzione del poro può creare siti specifici di aggancio per trasporto recettori e fattori normativi, abbiamo studiato un modulo di dito di zinco presente in più copie all'interno dei pori nucleari di eucarioti superiori. Tutte le quattro dita di zinco di Nup153 umani sono state trovate per associare il piccolo GTPase Ran con costanti di dissociazione che variano tra 5 e 40 mamma. Inoltre è stato trovato un frammento di Nup153 che comprende le dita di zinco quattro tandem per associare Ran con simile affinità. Studi strutturali NMR ha rivelato che un rappresentante Nup153 zinc finger adotta la stessa struttura di nastro di zinco come il modulo precedentemente caratterizzato Npl4 NZF. Corse associazione fu mediata da un motivo a tre-amino acido (Leu(13)/Val(14)/Asn(25)) si trova all'interno i due loop di coordinazione dello zinco. Nup153 ZnFs legato GDP e GTP forme di Ran con affinità simili, indicando che questa interazione non è influenzata da un interruttore conformazionale nucleotide-dipendente. Presi insieme, questi studi delucidare l'interfaccia Ran-associazione su Nup153 e, più in generale, fornire la versatilità di questo modulo Associazione dito di zinco.

Biologia E Biofisica Del Complesso Del Poro Nucleare E Dei Suoi Componenti

International Review of Cell and Molecular Biology. 2008  |  Pubmed ID: 18544502

Nucleo-citoplasmatici scambio di proteine e di particelle della ribonucleoproteina avviene attraverso complessi del poro nucleare (NPC) che risiedono nella doppia membrana dell'involucro nucleare (NE). Ha compiuto progressi significativi durante gli ultimi anni ad ottenere la migliore risoluzione strutturale dell'architettura tridimensionale di NPC con l'aiuto di tomografia cryo-elettrone e strutture atomiche dei domini da proteine del poro nucleare (nucleoporins). Approcci biofisici e imaging hanno contribuito a chiarire come nucleoporins agiscono come una barriera selettiva nel trasporto nucleo-citoplasmatici. Nucleoporins agire non solo traffico di macromolecole, ma anche nell'attaccamento corretto microtubule ai cinetocori, nella regolazione dell'espressione genica e segnalazione di eventi associati, ad esempio, l'immunità innata e adattiva, sviluppo e patologie neurodegenerative. Anche di recente ricerca è focalizzata sui processi dinamici di NPC montaggio e smontaggio che si verificano con ogni ciclo cellulare. Qui si rassegna emergenti risultati volti a comprendere la disposizione molecolare di NPC e come è realizzato, definendo i ruoli dei singoli nucleoporins presso il NPC e presso altri siti all'interno della cellula e infine decifrare come NPC serve sia come una barriera e un tubo di trasporto attivo.

Nucleoporin Nup153 Ha Ruoli Separabili in Progressione Mitotica Precoce Sia La Risoluzione Della Mitosi

Molecular Biology of the Cell. Mar, 2009  |  Pubmed ID: 19158386

Ereditarietà accurata del contenuto genomico durante la divisione cellulare è dipendente sincronizzate modifiche nell'organizzazione cellulare e le dinamiche del cromosoma. Chiarire come questi eventi siano coordinati è necessario per una completa comprensione della proliferazione cellulare. Precedenti studi in vitro hanno suggerito che la proteina poro nucleare Nup153 è un buon candidato per partecipare al coordinamento mitotica. Per decifrare se questo è il caso nelle cellule somatiche dei mammiferi, abbiamo ridotto i livelli di Nup153 in cellule HeLa e monitorate le conseguenze sulla crescita cellulare. Riduzione di Nup153 ha provocato un ritardo durante le ultime fasi della mitosi accompagnata da un aumento della midbodies non risolti. Deplezione di Nup153 a una soglia inferiore anche portato a un difetto di pronunciato all'inizio della mitosi e un accumulo di cellule con nuclei multilobati. Sebbene trasporto nucleo-citoplasmatici globale non è stato alterato significativamente in queste condizioni di esaurimento, regione FG-ricco di Nup153 fu richiesto di salvare i difetti nel tardo mitosi. Così, questo motivo può svolgere un ruolo specializzato come cellule esce mitosi. Salvataggio del fenotipo nuclei multilobato, al contrario, era indipendente del FG-dominio, rivelando due ruoli separabili per Nup153 nell'esecuzione della mitosi.

Difetti Di Assemblaggio Dei Pori Nucleari Portano All'attivazione Di Un Checkpoint Di Abscissione Aurora B-mediata

The Journal of Cell Biology. Nov, 2010  |  Pubmed ID: 21098116

Corretto assemblaggio dei complessi del poro nucleare (NPC), che direttamente e indirettamente controllo architettura e ambiente nucleare, è vitale per regolamento genomic. Abbiamo trovato in precedenza che nucleoporin 153 (Nup 153) è richiesto per progressione tempestiva attraverso mitosi tardo. In questo studio, riportiamo che espressione di un frammento di Nup 153 interferendo dominante o alterazione della funzione Nup 153 da sia piccolo interfering RNA-mediata deplezione risultati in drammatico mistargeting i componenti del paniere poro Tpr e Nup 50 nelle cellule midbody-fase. Troviamo un aspetto concomitante di modo anomalo localizzato attivo Aurora B e un ritardo di Aurora B-dipendente di abscissione. Deplezione di Nup 50 è inoltre sufficiente per aumentare il numero di cellule midbody-fase e, allo stesso modo, innesca mislocalization distintivo di Aurora B. Together, i nostri risultati suggeriscono che difetti di assemblaggio del poro nucleare e in particolare la struttura di basket, in questo momento del ciclo cellulare attivano un checkpoint di abscissione Aurora B-mediata, assicurando così che cellule figlie sono generate solo quando completamente formate png sono presenti.

Proteina Arginina Methyltransferase 5 Accelera La Crescita Tumorale Di Metilazione Di Arginina Della Morte Della Cellula Tumorale Soppressore Programmato 4

Cancer Research. Aug, 2011  |  Pubmed ID: 21700716

Morte programmata delle cellule 4 (PDCD4) è stata descritta come un soppressore del tumore, con espressione alta correlazione con i risultati migliori in un certo numero di tipi di cancro. Ancora un notevole numero di pazienti affetti da tumore con alta PDCD4 in tumori hanno scarsa sopravvivenza, suggerendo che percorsi oncogenica possono inibire o modificare la funzione PDCD4. Qui, esploreremo il significato del PDCD4 nel cancro della mammella e identificare proteine arginina methyltransferase 5 (PRMT5) come cofattore che altera radicalmente la funzione PDCD4. In particolare, troviamo che coexpression di PDCD4 e PRMT5 in un modello ortotopico di cancro al seno provoca tumore accelerata crescita e che questo fenotipo di crescita dipende sia l'attività catalitica di PRMT5 e un sito di metilazione all'interno della regione N-terminale di PDCD4. In accordo con il modello xenoinnesto, elevata espressione di PDCD4 è stato trovato per correlare con esito peggiore all'interno della coorte di pazienti affetti da cancro del seno cui tumori contengono livelli elevati di PRMT5. Questi risultati rivelano un cofattore nuovo per PDCD4 che altera le sue funzioni soppressore tumorale e punto per l'utilità di PDCD4/PRMT5 status sia come un biomarcatore prognostico e un potenziale bersaglio per la chemioterapia.

Coordinamento Postmitotic Poro Nucleare Complesso Assemblaggio Con Tempismo Di Abscissione

Nucleus (Austin, Tex.). Jul, 2011  |  Pubmed ID: 21941107

Cellule dividono e accuratamente ereditano contenuto genomico e cellulare attraverso cambiamenti sincronizzati nell'organizzazione cellulare e le dinamiche del cromosoma. Sebbene la segregazione del DNA nucleare della riforma e Citocinesi in/abscissione temporaneamente si sovrappongono, si sa poco su come questi eventi distinti sono coordinati per garantire accurata divisione cellulare. Recentemente, abbiamo trovato quella rottura del poro nucleare postmitotic complesso assemblaggio, un aspetto essenziale della busta nucleare recentemente forma, trigger un'Aurora B-dipendente dal ritardo nell'abscissione. Questo ritardo è ulteriormente caratterizzato da mislocalized, modo anomalo attivo B Aurora nel citoplasma delle cellule midbody-fase. Questi risultati supportano un modello in cui un checkpoint di abscissione Aurora B-mediata fornisce la sorveglianza del poro nucleare formazione complessa per garantire che gli elementi dell'architettura nucleare sono completamente formati prima figlia le cellule sono fisicamente separate. Qui si discute il processo di assemblaggio complesso poro nucleare, descrivere possibili meccanismi che possono spiegare come questo processo potrebbe essere coordinato con l'abscissione e postulato perché può esistere un tale meccanismo di checkpoint.

L'ambiente Della Membrana Nucleare E Le Sue Connessioni Di Cancro

Nature Reviews. Cancer. Feb, 2012  |  Pubmed ID: 22337151

A causa dell'associazione tra aberrante struttura nucleare e grado di tumore, morfologia nucleare è un criterio indispensabile per l'attuale valutazione patologica del cancro. Componenti dell'ambiente busta nucleare hanno ruolo centrale in molti aspetti della funzione delle cellule che possono influenzare la progressione e lo sviluppo dei tumori. Come i ruoli dei componenti nucleari busta, compresi complessi poro nucleare e lamina nucleare, sono essere decifrati in dettaglio molecolare ci sono opportunità di sfruttare questa conoscenza per lo sviluppo di terapie e biomarker di cancro. In questa recensione, riassumiamo i progressi compiuti nella nostra comprensione della busta nucleare e le implicazioni dei cambiamenti in questo ambiente per la biologia del tumore.