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Articles by Melanie K. B. Wills in JoVE
JoVE General
培養一次マウス胚線維芽細胞におけるシグナル伝達分子のアデノウイルス媒介遺伝子除去
Department of Molecular and Cellular Biology, University of Guelph
このビデオでは、floxed Rac1の対立遺伝子を運ぶ主要なマウス胚性線維芽細胞を感染させるためにCreリコンビナーゼ遺伝子を有するアデノウイルスを使用してください。
Other articles by Melanie K. B. Wills on PubMed
マウス胚の開発中ShcDとShcのファミリーアダプター蛋白質の発現パターン
Src相同性とコラーゲン（SHC）のタンパク質は、細胞表面受容体の様々な媒介シグナル伝達経路の分子のアダプタとして機能します。 4哺乳類のShcのタンパク質のうち、ShcDが特徴の少なくともです。この目的のために、ShcD式が文書化され、他のShcのファミリータンパク質と比較した。有糸分裂後のニューロンの特定のディストリビューションで、発展途上のマウス胚において、中枢神経系内の他のShcの蛋白質のそれと重なるShcDの発現。さらに、堅牢なShcD式はいくつかの臓器と同様に、骨格筋及び心筋、神経堤由来の様々な組織の分化した上皮細胞内に見られている。興味深いことに、すべてのShcの家族は肥大軟骨細胞の開発、スケルトンではShcタンパク質の発現の最初の報告で表されます。 Shcのタンパク質のユニークな組織分布パターンが可能性が高い胚形成の間の複雑な組織特異的なシグナリング機能に貢献しています。
プロリン置換と18.5 KDaのミエリン塩基性タンパク質のSH3リガンドのスレオニンPseudophosphorylationは、オリゴデンドロサイトにおけるFyn-SH3ドメインおよび変更プロセスの開発とタンパク質局在化の親和性を下げる
golli（オリゴデンドロサイト系譜の遺伝子）複合体から発生する発達規制ミエリン塩基性蛋白質は（Mbps）で、非常に積極的に充電され、いくつかのスプライシングアイソフォームと翻訳後修飾を有する本質的に無秩序な、多機能性タンパク質、そして、彼らはミエリンコンパクションに重要な役割を果たす。最小限のSH3リガンドドメインを含む - クラシック18.5 kDaのMBPのアイソフォームは、アミノ酸92から99を（マウスシーケンス-T（92）PRTPPPS（99））を含むプロリンに富む領域を有している。我々は以前に18.5 kDaのMBPはフュン島、CNSの開発中にシグナル伝達経路の数に関与するチロシンキナーゼのSrcファミリーのメンバーのことなど、いくつかのSH3ドメインに結合することが示されている。このバインディングの生理的役割だけでなく、Thr92とThr95のリン酸化の役割を決定するために、現在の研究で我々は、特にリン酸化部位とMBPのSH3リガンドドメインのキー構造領域をターゲットとし、いくつかのMBP変異体を作成しています。等温滴定熱量計を用いて、野生型タンパク質と比較して、これらの変異体がFynのSH3ドメインの低い親和性を持っていることを明らかにした。また、膜プロセスの異常な伸びの不死化オリゴデンドロN19とN20.1細胞培養結果のN-末端タグ付きGFPバージョンの過剰発現とは、複雑さを分岐の増加とCa（2 +）の流入を減少させるためにMBPの能力を阻害する。 Thr92のリン酸化はまた別のタンパク質 - タンパク質相互作用に参加することが核へのトラフィックにMBP引き起こす可能性があります。フュキナーゼの恒常的活性形とMBPの共発現は膜プロセスの精緻化、MBPのSH3リガンドドメイン内のポイントアミノ酸置換によって廃止された現象をもたらした。これらの結果は、MBPのSH3リガンドドメインがin vivoでの細胞内タンパク質の相互作用において重要な役割を果たし、さらに、Thr92とThr95のリン酸化は、この機能を調節することができ、開発オリゴデンドロサイトの適切な膜の精緻化するために必要とされることが示唆された。
