Ligand Binding Sites

أنشطة معظم البروتينات تعتمد على تفاعلاتهم مع جزيئات أخرى أو أيونات المعروفة بإسم ليجاند على الرغم من ان الليجاند قادرة على الربط بالبروتينات ليس كل الليجاند ترتبط بكل البروتين وبدلاًمن ذلك،يربط الليجند بمنطقة محددة على سطح البروتين يسمى موقع الربط ولكن كيف تؤكد مواقع ربط الليجاند إنتقائية الإرتباط عندما تتواجد البروتينات مختلطة؟الترتيب الخاص للأحماض الأمينية في البروتين يشكل موقع ربط تكميلى على سطحه لليجاند معين ومع ذلك الاشكال لتكميلية غير كافية للارتباط بالليجاند التفاعلات الكيميائية تربط البروتين والليجاند معًا وبشكل عام،هذه التفاعلات غير تساهمية،منعكسة وضعيفة. ولذلك،فإن الكثير من هذه التفاعلات يجب أن تحدث في الوقت نفسه أثناء ارتباط الليجاند على سبيل المثال،كلما زادت مساحة سطح التفاعل كلما زاد حدوث تفاعل الفان دير واالز أكثر هذه القوى تعمل على أفضل وجه لليجاند الكبيرة بالنسبة للآخرين،التوافق المحدد لموقع الربط يتيح الارتباط الهيدروجينى أو التفاعلات الكهروستاتيكية ولكن إذا تمكن موقع ربط الليجاند أن يشكّل رابطة هيدروجينية لماذا لا تكون روابط هيدروجينية مع الماء في الوسط المحيط تكمُن الإجابة في شكل موقع ربط الليجند كمثال،في هذا البروتين،اتجاه الأحماض الأمينية يشكل فجوة وهى بذلك تقيد وصول جزيئات الماء بالنسبة لجزيئات الماء الفردية, دخول التجويف غير مفضل بشكل نشط حيث انهم يجب أن يكسروا الهيدروجين الخاص بهم مع جزيئات المياه الأخرى وفوق هذا فإن لليجاند سيكوّن روابط هيدروجينية بسهولة مع الاحماض الأمينية القطبية فى موقع الربط لأن التفاعلات المحددة للبروتينات مع الليجند تكون مفضلة اكثر عن تفاعلاتها مع جزيئات الماء كما تكوّن الأحماض الأمينية القطبية تفاعلات كهروستاتيكية مع الليجاند على سبيل المثال،الجلوتامات سالبة الشحنة في موقع الربط هذا يجذب الليجاند ذي الشحنة الموجبة الطفرة في هذا التسلسل التى تحوّل هذا الجلوتامات سالب الشحنة إلى ليسين أيجابى الشحنة تزيل ارتباط الليجاند هذه العوامل مجتمعة،التسلسل والاتجاه الدقيق للأحماض الأمينية بالنسبة إلى بعضها البعض تحدد الفاعلية الكميائية والانتقائية في موقع ربط الخاص بالليجاند