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Todos los tejidos y tipos de células están rodeados por una matriz extracelular o MEC. Por lo tanto, la degradación de la MEC es necesaria para dejar espacio para que las células proliferen y migren.
Las células lo hacen mediante la secreción de metaloproteasas de matriz o MMP, enzimas especializadas que hidrolizan las proteínas y glicoproteínas presentes en la MEC.
Las MMP son una gran familia de proteínas clasificadas en función de su afinidad con el sustrato, pero todas ellas comparten varias características comunes, como un sitio activo con tres residuos de histidina conservados unidos a un ion de zinc. Además, la mayoría de las MMP son activas a pH neutro.
La colagenasa, la MMP más común, escinde el colágeno fibrilar en dos pasos. Primero, la colagenasa desenrolla la estructura helicoidal triple del colágeno en un sitio específico y degrada los enlaces peptídicos. Este colágeno desnaturalizado, llamado gelatina, es degradado aún más por la gelatinasa en fragmentos más pequeños.
Sin embargo, la actividad de las MMP debe estar estrictamente regulada para evitar la degradación innecesaria de la ECM. Por ejemplo, las células producen inhibidores específicos de la proteasa que pued
Las metaloproteasas de matriz (MMP) son enzimas implicadas en la hidrólisis de proteínas y glicoproteínas de la matriz extracelular. Las MMP son esenc…
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