3.16: Introduzione ai meccanismi della catalisi enzimatica

Per molti anni, gli scienziati hanno pensato che il legame enzima-substrato avvenisse in modo semplice “serratura e chiave”. Questo modello affermava che l’enzima e il substrato si incastrano perfettamente in un unico passaggio istantaneo. Tuttavia, la ricerca attuale supporta una visione più raffinata che gli scienziati chiamano adattamento indotto. Il modello di adattamento indotto espande il modello lock-and-key descrivendo un’interazione più dinamica tra enzima e substrato. Quando l’enzima e il substrato si uniscono, la loro interazione provoca un lieve cambiamento nella struttura dell’enzima che conferma una disposizione di legame ideale tra l’enzima e lo stato di transizione del substrato. Questo legame ideale massimizza la capacità dell’enzima di catalizzare la sua reazione.

I siti attivi degli enzimi sono adatti a fornire condizioni ambientali specifiche e sono anche soggetti a influenze ambientali locali. L’aumento della temperatura ambientale generalmente aumenta le velocità di reazione, catalizzate da enzimi o altro. Tuttavia, l’aumento o la diminuzione della temperatura al di fuori di un intervallo ottimale può influenzare i legami chimici all’interno del sito attivo per influenzare il legame del substrato. Le alte temperature alla fine causeranno la denatura degli enzimi, come altre molecole biologiche, modificando le proprietà naturali della sostanza. Allo stesso modo, anche il pH dell’ambiente locale può influenzare la funzione enzimatica. I residui di aminoacidi del sito attivo hanno le loro proprietà acide o basiche ottimali per la catalisi. Gli enzimi funzionano in modo ottimale all’interno di un intervallo di pH specifico e l’alterazione della temperatura o della natura acida o basica può influenzare l’attività catalitica.

Molti enzimi non funzionano in modo ottimale, o addirittura per niente, a meno che non siano legati ad altre specifiche molecole helper non proteiche, sia temporaneamente attraverso legami ionici o idrogeno o permanentemente attraverso legami covalenti più forti. Due tipi di molecole helper sono i cofattori e i coenzimi. Il legame con queste molecole promuove la conformazione e la funzione ottimali per i rispettivi enzimi. I cofattori sono ioni inorganici come il ferro (Fe²⁺) e il magnesio (Mg²⁺). Ad esempio, la DNA polimerasi richiede uno ione zinco legato (Zn²⁺) per funzionare. I coenzimi sono molecole organiche helper con una struttura atomica di base composta da carbonio e idrogeno, necessari per l’azione enzimatica. Le fonti più comuni di coenzimi sono le vitamine alimentari. Alcune vitamine sono precursori dei coenzimi e altre agiscono direttamente come coenzimi.

Questo testo è adattato da Openstax, Biology 2e, Section 6.5 Enzimi