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ラミニンは、細胞外マトリックスに見られる高分子量のヘテロ三量体タンパク質です。 各ラミニン分子は 3 本の鎖で構成されています。 アルファ、ベータ、ガンマは、それぞれ 5 つ、4 つ、および 3 つのパラロガス遺伝子によってコードされています。 ラミニンは、3 つの鎖の組成に基づいたカテゴリです。
ヒトでは、アルファ鎖の 5 つの形態は、LAMA 1、LAMA 2、LAMA 3、LAMA 4、および LAMA 5 です。ベータ鎖の 4 つの形態は、LAMB 1、LAMB 2、LAMB 3、および LAMB 4 です。 ガンマ チェーンは LAMC 1、LAMC 2、LAMC 3 です。
細胞外マトリックスでは、ラミニンが互いに会合して網目を形成しています。 このメッシュは、パーレカン、エンタクチン、IV 型コラーゲンなどの他の高分子と結合して、基底層のフレームワークを形成します。 ラミニンはまた、そのインテグリンまたはジストログリカンに結合することによって細胞と結合します。
生物学的には、ラミニンは細胞の接着、分化、移動に影響を与えるのに役立ちます。 ラミニンは組織の生存と維持に不可欠です。 ラミニンの欠陥は、不適切な筋肉形成、皮膚の水疱、腎臓の濾過に関連した問題を引き起こす可能性があります。 ラミニンは、神経の発達と末梢神経の修復にも重要な役割を果たします。
Laminins are multi-adhesive glycoproteins found in basal lamina. They are composed of three polypeptide chains, alpha, beta and gamma, covalently linked by multiple disulfide bonds.
These chains are twisted together at the C-terminus end, while they remain separated at the N-terminus.
The laminin G - like domain at the C-terminus of the alpha subunit interacts with proteins such as integrin and dystroglycan present in the cell membrane. This contributes primarily toward cell attachment and helping to exchange signals between intracellular and extracellular matter.
The N-terminal end interacts with other laminins to form a mesh-like network. It further associates with type IV collagen, perlecan, and entactin to form the basal lamina.
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