4.12: 자연의 키랄성

키랄성은 생명의 생화학적 과정과 정확성을 지배하는 자연의 가장 흥미롭지만 필수적인 측면입니다. 거시적인 세계의 달팽이 껍질 패턴부터 생명체의 가장 미세한 구성 요소인 아미노산까지 관찰할 수 있습니다. 전 세계 대부분의 달팽이는 유전자의 본질적인 키랄성 때문에 오른쪽으로 감겨진 껍질을 가지고 있습니다. 인체에 존재하는 모든 아미노산은 유일한 아키랄 아미노산인 글리신을 제외하고는 광학 이성질체적으로 순수한 상태로 존재합니다. 아미노산의 키랄성은 자연적으로 발생하는 단백질과 효소의 대칭성과 기능에 중요한 영향을 미칩니다. 268개의 키랄 중심이 있는 인간 키모트립신은 각 아미노산이 거울상 이성질체 형태 중 하나를 취한다면 2²⁶⁸개의 가능한 배열로 존재할 수 있습니다. 그러나 키랄성의 역할로 인해 단일 키랄 키모트립신이 선택적 소화 효소로 지정되었습니다.

일련의 생화학적 과정에서 또 다른 중요한 측면은 대부분의 효소가 키랄성으로 인해 거울상 이성질체 중 하나만 상호 작용한다는 것입니다. 결과적으로, 하나의 광학 이성질체만이 효소의 결합 부위에 들어갈 수 있는 잠금 및 키 메커니즘과 같은 거울상 선택성이 발생합니다. 이는 각 거울상 이성질체가 서로 다른 효과를 유도할 수 있는 약물 설계 영역에서 중요한 의미를 갖습니다. 키랄성의 역할은 거의 50년 전 임산부의 입덧 치료를 위해 탈리도마이드라는 약물이 처방되면서 파괴적인 방식으로 밝혀졌습니다. 그 이후로, 설계된 모든 약물에 대해 각 거울상 이성질체의 특성이 확인되었습니다.

가장 흥미롭게도 이러한 키랄성의 측면은 소우주에서 대우주까지 확장됩니다. 파스퇴르는 광학 활동과 분자 키랄성 사이의 연관성을 발견했을 때 자연의 힘도 키랄성이라는 추측을 하게 되었습니다. 이는 이제 우주 전체에서 기본 입자 간의 약한 상호 작용에서 패리티 대칭이 깨질 수 있는 것으로 입증되었습니다.

이제까지 정원 달팽이의 껍질에 패턴을 발견? 모든 확률에서 쉘은 오른쪽 코일 것입니다. 사실 런던에서 왼쪽 코일 달팽이가 발견되었을 때, 너무 드물게 왼쪽 코일 메이트를 찾기 위한 전 세계 적인 캠페인이 시작되었습니다.

실제로, 전 세계에 걸쳐 거의 모든 달팽이는 오른쪽 코일 껍질이있다 - 자신의 유전자의 본질적인 키랄리티의 결과.

달팽이처럼 대부분의 천연 제품 및 생체 분자는 키랄입니다. 예를 들어, 우리 몸에 존재하는 모든 아미노산은 단독 아키랄 아미노산인 글리신을 제외한 단일 엔안티오머로 존재합니다.

아미노산은 단백질의 빌딩 블록; 따라서 아미노산의 키랄성은 모든 자연발생적인 단백질과 효소의 대칭성과 기능에 중요한 결과를 초래합니다.

많은 동물의 장에서 발견되는 소화 효소인 chymotrypsin의 경우를 고려하십시오. 268개의 아미노산을 순차적으로 가진 인간 chymotrypsin는 268개의 키랄 센터를 가지고 있습니다.

이러한 아미노산의 각각그들의 두 개의 내포성 형태 중 하나에 존재할 수 있는 경우, 인간의 chymotrypsin 있을 것 이다 2²²⁶⁸ 가능한 구성. 다행히도 아미노산은 우리 몸에 단일 enantiomers로 존재하며, 따라서 chymotrypsin은 하나의 키랄 구성에 존재합니다.

그들의 구조의 키랄성 때문에, chymotrypsin와 같은 대부분의 효소는 특히 분자의 2개의 enantiomers의 한개와 반응합니다. 이러한 내란성 선택은 엔안티오머 중 하나만이 효소의 결합 부위에 들어갈 수 있기 때문에 잠금 및 키 메커니즘과 유사하게 발생합니다.

따라서, 약물 분자의 상내체는 바디에 있는 다른 생물학 반응을 호출할 수 있습니다. 예를 들어, 약물 naproxen의 S enantiomer는 항 염증 특성을 가지고 있지만, 나프록센의 R enantiomer는 간 독소입니다. 따라서, 나프록센은 단일 엔란티노머로 판매된다.

이부프로펜과 같은 일부 약물은 racemic 혼합물로 판매됩니다. 여기서 S 엔안티오머는 활성 제이지만 R enantiomer는 비활성이고 무해합니다.