7.14:

7.14: Regulacja allosteryczna

Allosteric Regulation

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. Sign in or start your free trial.

JoVE Core Biology

Allosteric Regulation

Please note that all translations are automatically generated. Click here for the English version.

7.11: Enzyme Kinetics

7.15: Cofactors and Coenzymes

57,359 Views

•

01:08 min

•

July 31, 2019

Overview

Allosteryczna regulacja enzymów zachodzi, gdy wiązanie cząsteczki efektora z miejscem innym niż miejsce aktywne powoduje zmianę aktywności enzymatycznej. To alternatywne miejsce nazywa się miejscem allosterycznym, a enzym może zawierać więcej niż jedno z tych miejsc. Regulacja allosteryczna może być dodatnia lub ujemna, co skutkuje wzrostem lub spadkiem aktywności enzymu. Większość enzymów, które wykazują regulację allosteryczną, to enzymy metaboliczne biorące udział w degradacji lub syntezie określonych cząsteczek komórkowych.

Hamowanie allosteryczne

W hamowaniu allosterycznym wiązanie cząsteczki efektorowej z miejscem allosterycznym powoduje zmianę konformacyjną, która zmniejsza powinowactwo enzymu do substratu. Często inhibitor allosteryczny jest produktem enzymu lub szlaku enzymatycznego, co pozwala produktom enzymatycznym ograniczyć własną produkcję. Ten rodzaj zahamowania sprzężenia zwrotnego zapobiega nadprodukcji produktów. Jako klasyczny przykład, izoleucyna jest allosterycznym inhibitorem enzymu ważnego w swojej własnej syntezie.

Aktywacja allosteryczna

Natomiast aktywator allosteryczny powoduje zmianę konformacyjną, która zwiększa powinowactwo enzymu do jego substratu. Aktywacja allosteryczna radykalnie zwiększa szybkość reakcji, co jest reprezentowane przez krzywą hiperboliczną na wykresie szybkości reakcji w funkcji stężenia substratu. Na przykład ligand zewnątrzkomórkowy wiążący się z transbłonowym receptorem EGF powoduje zmianę konformacyjną, która powoduje wzrost aktywności kinazy wewnątrzkomórkowej receptora. Jeśli enzym składa się z wielu podjednostek, wiązanie aktywatora allosterycznego z pojedynczą podjednostką może spowodować wzrost powinowactwa i zmiany kształtu dla wszystkich powiązanych podjednostek.

Sugerowane czytanie

Transcript

Regulacja allosteryczna to kontrola aktywności enzymu poprzez miejsca odrębne od jego miejsca aktywnego.

Kiedy cząsteczka efektorowa wiąże się z takim miejscem allosterycznym, może wywołać zmianę konformacyjną enzymu.

Ta zmiana może zwiększyć powinowactwo miejsc aktywnych enzymu do jego substratów, zwiększając aktywność enzymu – proces znany jako aktywacja allosteryczna.

Szybkości reakcji dla wielu enzymów allosterycznych tworzą dodatnią krzywą w kształcie litery S, gdy są przedstawiane na wykresie w stosunku do rosnących stężeń substratów.

Po dodaniu dodatniego efektora aktywacja allosteryczna przesuwa wykres do prawie hiperbolicznej krzywej.

Z drugiej strony, jeśli wiązanie efektora powoduje zmianę konformacyjną, która zmniejsza powinowactwo enzymu do jego substratu, proces ten określa się mianem hamowania allosterycznego.

To zmniejszenie funkcji enzymu może skutkować zmniejszoną szybkością reakcji chemicznej w porównaniu ze stanem aktywowanym.

Key Terms and definitions

Learning Objectives

Questions that this video will help you answer

This video is also useful for

Tags

Regulacja allosteryczna kontrola enzymów miejsce allosteryczne zmiana konformacji zmiana kształtu powinowactwo wykres stężenia substratu aktywacja allosteryczna dodatnia krzywa w kształcie litery S czas opóźnienia wiązanie substratu szybka szybkość reakcji cząsteczka efektorowa hamowanie allosteryczne funkcja enzymu szybkość reakcji chemicznej aktywność enzymatyczna