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Grundlagen der Biochemie

Diese Sammlung enthält häufig verwendete Methoden zur Reinigung, wie z. b. Affinity Chromatographie, sowie analytische Methoden wie MALDI-TOF. Darüber hinaus präsentieren die Videos Methoden zur Beurteilung von Biomolekül Interaktion und Funktion, wie Co-Immunopräzipitation und metabolische Kennzeichnung.

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    05:25
    Dialyse: Diffusion basiert Trennung

    Dialyse ist ein verbreitetes Verfahren zur Trennung von Molekülen basierend auf Diffusion in der Biochemie verwendet. In diesem Verfahren ermöglicht eine halbdurchlässige Membran die Bewegung von bestimmten Molekülen basierend auf Größe. Diese Methode kann zur Entfernung von Puffer, Entsalzung, genannt oder den Austausch von Puffer Moleküle oder Ionen von einer Proteinlösung.

    Dieses Video behandelt die Grundsätze der Dialyse nebstlgemeinen Verfahren mehrere Anwendungen der Dialyse überprüft werden, einschließlich der Beseitigung von gradient Reagenzien nach Ultrazentrifugation, Waschmittel nach einem Membranprotein entfernen Extraktion und die Wiederherstellung von Proteinen durch Ändern der Lösungsumgebung. biochemischen Proben haben in der Regel hohe Puffer-Konzentrationen, die Weiterverarbeitung und Analyse stören können. Dialyse ist eine gemeinsame, kostengünstige Technik verwendet, um Moleküle, die basierend auf Diffusion zu trennen. Die Methode nutzt eine semipermeable Membran, die die Bewegung bestimmter Komponenten, basierend auf Größe ermöglicht. Dieses Video zeigt die Konzepte der Dialyse, ein allgemeines Verfahren, und einige seiner Verwendungen in Biochemie. der wichtigste Aspekt der Dialyse ist eine semipermeable Membran, die Poren, die ein Molekulargewicht Cut-off, so dass Moleküle einer bestimmten Größe passieren zu verhängen. Beispielsweise wird ein 10 k-Membran in der Regel Mol

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    08:06
    Enzym-Assays und Kinetik

    Enzym-Kinetik beschreibt die katalytische Wirkung von Enzymen, die Biomoleküle, die chemische Reaktionen notwendig für lebende Organismen zu erleichtern. Enzyme wirken auf Moleküle, als Substrate für Form-Produkte bezeichnet. Enzym kinetische Parameter werden über Assays bestimmt, die direkt oder indirekt Substrat oder Produkt Konzentrationsänderungen im Laufe der Zeit messen.

    Dieses Video wird die grundlegenden Prinzipien der-Kinetik (einschließlich Ratengleichungen) und kinetische Modelle decken. Die Konzepte für die Enzym-Assays werden ebenfalls behandelt, gefolgt von einer typischen farbmetrischen Assay. Im Anwendungsabschnitt wird einen Enzym-Assay über Förster Resonanz Energie Transfer (FRET) Analyse, Charakterisierung von extrazellulären Enzymaktivität in der Umgebung und Ermittlungsbehörden DNA Reparatur Kinetik mit molekularen Sonden. Enzyme sind biochemische Katalysatoren, die lebensnotwendig sind. Enzym-Assays werden verwendet, um die kinetischen Eigenschaften der enzymatischen Reaktionen, Aufklärung der katalytischen Wirkung von Enzymen zu studieren. Dieses Video deckt Enzym Kinetik und Assays, gehen über ein allgemeines Verfahren, und zeigen einige Anwendungen. Enzyme sind Proteine oder Protein-ähnliche Moleküle, die auf ein Edukt-Molekül als Substrat bezeichnet. Enzyme reduzieren die Aktivierungsenergie von biochemischen Reaktionen. Dadurch können Reaktionen auftreten, schnell

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    07:26
    MALDI-TOF-Massenspektrometrie

    Matrix-assisted Laser Desorption Ionisation (MALDI) ist eine Massenspektrometrie Ionenquelle ideal für die Analyse von Biomolekülen. Anstelle von ionisierenden Verbindungen in den gasförmigen Zustand, sind Proben eingebettet in eine Matrix, die durch einen Laser getroffen wird. Die Matrix nimmt den Großteil der Energie; ein Teil dieser Energie wird dann übertragen auf die Probe, die infolgedessen ionisiert. Probe-Ionen können dann mit einemof-Flight Analyzer (TOF) identifiziert werden. Dieses Video umfasst Grundsätze der MALDI-TOF, einschließlich Matrix Auswahl und Verwendung TOF zum Masse-Ladungs-Verhältnis zu erhellen. Dieses Verfahren zeigt die Vorbereitung einer MALDI-Platte, die Beladung der Proben auf den Teller und den Betrieb von der TOF Massenspektrometer. Im letzten Abschnitt sind Anwendungen und Variationen, einschließlich der gesamten Zellanalyse, Charakterisierung von komplexen biologischen Proben und Elektron-Spray-Ionisation gezeigt. Matrix-assisted Laser Desorption Ionisation ist MALDI, eine Massenspektrometrie Ionenquelle ideal für die Analyse von Biomolekülen. Die meisten Ionenquellen entfernen strukturelle Informationen aus großen, empfindlichen Biomoleküle. MALDI unterhält Strukturintegrität und daher Informationen, während die Moleküle in der Masse Analysator, trennt die Verbindungen, die je nach Größe und Ladung zu beschleunigen. Die am häufigsten gekoppelten mit MALDI ist die Zeit de

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    07:08
    Tandem-Massenspektrometrie

    In Tandem-Massenspektrometrie ist ein Biomolekül Interesse von einer biologischen Probe isoliert und dann in mehrere Untereinheiten fragmentiert, um zu helfen, seine Zusammensetzung und Reihenfolge aufzuklären. Dies wird erreicht, indem er Massenspektrometer in Serie. Das erste Spektrometer ionisiert eine Probe und Filter-Ionen einer bestimmten Masse, Verhältnis zu berechnen. Gefilterte Ionen sind dann fragmentiert und an einem zweitenssenspektrometer wo sind die Fragmente analysiert. Dieses Video stellt die Grundsätze der Tandem-Massenspektrometrie, einschließlich Auswahl und Dissoziation Methoden Masse-Verhältnis. Auch ist ein allgemeines Verfahren für die Analyse einer biochemischen Verbindung Tandem-Massenspektrometrie mit Kollision-induzierte Dissoziation verwenden. Anwendungsabschnitt behandelt die Auswahl Reaktion Überwachung, Ermittlung des Proteins nach Übersetzung Änderungen und Erkennung von Tacrolimus-Spiegel im Blut. Tandem-Massenspektrometrie verbindet mehrere Phasen der Massenspektrometrie zuerst ein Biomolekül zu isolieren, und ermitteln Sie Aspekte von seiner chemischen Zusammensetzung. Biomoleküle haben große, komplexe Strukturen, macht es schwierig, ihre molekulare Zusammensetzung zu bestimmen. Tandem-Massenspektrometrie wählt ein Molekül des Interesses, die später in mehrere Untereinheiten, die helfen können, seine Identifikation und Sequenz erläutern fragmentiert ist. Dieses Video

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    07:38
    Protein-Kristallisation

    Protein-Kristallisation, erhalten eine feste Gitter von Biomolekülen, erläutert Proteinstruktur und ermöglicht die Untersuchung von Proteinfunktion. Kristallisation ist das Trocknen von gereinigten Proteins unter einer Kombination von vielen Faktoren ab, einschließlich Proteinkonzentration, pH-Wert, Temperatur und Ionenstärke. Das gewonnene Kristalle sind kann die Proteinstruktur durch Röntgenbeugung und Berechnung einesron-Dichte-Modells aufgeklärt werden. Dieses Video stellt Protein Kristallisation und zeigt ein allgemeines Verfahren. Proteinexpression und Reinigung, Kristallisation und x-ray Diffraction fallen in das Verfahren. Anwendungsbereiche der Protein-Kristallisation in Silico Drug Design, verbindliche Website Entschlossenheit und Membran-Protein-Struktur-Analyse. Protein-Kristallisation ist das Verfahren zur Erlangung eines vergitterten festen Form eines Proteins. Diese Kristalle sind besonders wertvoll für Strukturbiologen, Unterstützung in der Studie der Proteinfunktion. Andere Techniken wie mass Spec oder SDS-PAGE, können nur Informationen über die eindimensionale Struktur von Proteinen. Protein-Kristallisation wird ergänzt durch die Techniken der rekombinante Proteinexpression und Röntgenbeugung. Dieses Video zeigt die Grundsätze der Protein-Kristallisation, eine allgemeine Laborverfahren und einige ihrer Anwendungen im biochemischen Bereich. Der erste S

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    07:50
    Chromatographie-basierte Biomolekül Reinigungsverfahren

    In der Biochemie werden Chromatographie-basierte Reinigungsverfahren eingesetzt, um Verbindungen aus einer komplexen Mischung zu isolieren. Zwei solche Methoden, die von Biochemikern allgemein verwendet sind Größe-Ausschluss-Chromatographie und Affinitätschromatographie. Größe-Ausschluss-Chromatographie trennt eine Spalte verpackt mit porösen Korne Bestandteile einer Mischung abhängig von der Größe. Auf der anderen Seite ermöglicht eineTrennung von Biomolekülen Affinitätschromatographie mithilfe einer Spalte, die der stationären Phase besteht die zielspezifischen Liganden enthält. Dieses Video dient als Einführung in die Größe-Ausgrenzung und Affinitätschromatographie sowie die Konzepte, die sie regieren. Eine schrittweise Anleitung für die Reinigung von einem Histidin-markierten Protein von immobilisierten Metall Affinitätschromatographie wird beschrieben. Anwendungen für beide chromatographischen Methoden der Biochemie und biomedizinischer Forschung werden auch profiliert. "Chromatographie" bezieht sich auf eine Vielzahl von Methoden verwendet, um eine Komponente aus einer komplexen Mischung, ein wesentlicher Schritt, bevor ein Biomolekül Eigenschaften und Aktivitäten bestimmt werden können zu isolieren. Jede chromatographische Technik hat einen anderen Mechanismus für die Trennung, abhängig von der Probenmatrix und Zielsubstanz. Dieses Video konzentriert sich auf die Grundsätze und den Betrieb von z

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    07:30
    Zweidimensionale Gelelektrophorese

    Zweidimensionaler Gelelektrophorese (2DGE) ist eine Technik, die Tausende von Biomolekülen aus einer Mischung auflösen kann. Diese Technik beinhaltet zwei verschiedene Trennverfahren zusammen gekuppelt: isoelektrischen Fokussierung (IEF) und Sodium Dodecyl Sulfat Polyacrylamid-Gelelektrophorese (SDS-PAGE). Dies trennt physikalisch Verbindungen über zwei Achsen eines Gels durch ihre isoelektrischen Punkte (eine elektrochemische Eigenschaft)d ihren Molekulargewichten. Das Verfahren in diesem Video deckt die wichtigsten Konzepte der 2DGE und ein allgemeines Verfahren zur Charakterisierung der Zusammensetzung einer komplexen Proteinlösung. Drei Beispiele für diese Technik sind unter der Rubrik Anwendungen, einschließlich der Biomarker-Erkennung für Krankheit Initiierung und Fortschritt, Kontrollbehandlung bei Patienten und die Untersuchung von Proteinen nach posttranslationale Modifikation (PTM) gezeigt. Zweidimensional, oder 2D, Gelelektrophorese ist eine Technik, die unter Verwendung zwei verschiedene Trennverfahren, die Tausenden von Proteinen aus einer einzigen Mischung trennen können. Eine der Techniken, SDS-PAGE oder Sodium Dodecyl Sulfat Polyacrylamid-Gel-Elektrophorese, nicht vollständig allein komplexe Stoffgemische trennen. 2D Gelelektrophorese Paare der SDS-PAGE auf eine zweite Methode, isoelektrischen Fokussierung oder IEF, die trennt auf isoelektrischen Punkte, so dass für die Lösung von potenzie

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    08:27
    Metabolische Kennzeichnung

    Metabolische Kennzeichnung wird verwendet, um die Sonde die biochemischen Veränderungen und Änderungen, die in einer Zelle auftreten. Dies wird erreicht durch den Einsatz von chemischen Analoga, die die Struktur des natürlichen Biomoleküle zu imitieren. Zellen nutzen Analoga in ihrer endogenen biochemischen Prozessen, Herstellung von Verbindungen, die beschriftet werden. Das Label ermöglicht die Einbindung von Erkennung und Affinität-Tags,ann verwendet werden, um mit anderen biochemischen analytischen Techniken, wie SDS-PAGE und NMR Stoffwechselwege aufzuklären. Dieses Video stellt die Konzepte der metabolischen Kennzeichnung und zeigen zwei allgemeine Verfahren.  Die erste verwendet Isotopen-Etikettierung, um die Phosphorylierung eines Proteins zu charakterisieren. Die zweite Abdeckungen photoreaktiven Kennzeichnung zur Charakterisierung von Protein-Protein Interaktion innerhalb einer Also drei Anwendungen der metabolischen Kennzeichnung werden vorgestellt: Kennzeichnung Pflanzenmaterial, RNA zur Messung der Kinetik Kennzeichnung und Etikettierung Glykoproteinen bei der Entwicklung von Embryonen. Metabolische Kennzeichnung wird verwendet, um die Maschinerie einer Zelle untersuchen. Dies erfolgt mit chemischen Analoga, Sonde, die biochemischen Veränderungen und Änderungen, die auftreten. Dieses Video zeigt die Grundsätze der metabolischen etikettieren, typische Isotopen und photoreaktiven Kennzeichnun

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    06:56
    Elektrophoretische Mobilität Shift Assay (EMSA)

    Die elektrophoretische Mobilität Shift-Assay (EMSA) ist eine biochemische Verfahren zur Bindung zwischen Proteinen und Nukleinsäuren zu erhellen. In dieser Probe eines radioaktiven Nukleinsäure und Protein Test gemischt. Bindung wird bestimmt durch Gelelektrophorese trennt Komponenten basierend auf Masse, Ladung und Konformation.

    Dieses Video zeigt die Konzepte von EMSA und ein allgemeines Verfahren, einschließlich Gel und Proteinbereitung, Bindung, Elektrophorese und Erkennung. Anwendungen fallen in diesem Video sind die Analyse der Chromatin-Umbau Enzyme, eine modifizierte EMSA, die Biontinylation enthält und das Studium der Bindungsstellen der bakteriellen Antwort Regulierungsbehörden. EMSA, elektrophoretische Mobilität-Shift-Test, auch bekannt als das Gel Schicht Assay, ist ein vielseitiger und sensible biochemische Verfahren. EMSA erläutert Bindung zwischen Proteinen und Nukleinsäuren durch eine Verschiebung in Bands in der Gelelektrophorese zu erkennen. Dieses Video beschreibt die Prinzipien der EMSA, gibt ein allgemeines Verfahren, und einige Anwendungen diskutiert. DNA-Replikation, Transkription, sowie Reparatur und RNA Verarbeitung sind alle wichtigen biochemischen Prozesse. Sie beinhalten alle Bindung zwischen Proteinen und Nukleinsäuren. Viele schwere Krankheiten und Störungen sind Änderungen in dieser Bindung zugeordnet. EMSA ist eine Technik für qualitativ zu bestimmen, ob e

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    08:48
    Photometrische Proteinbestimmung

    Messung der Konzentration ist ein grundlegender Schritt von vielen biochemischen Assays. Photometrische Proteinbestimmung nutzt die Tatsache, dass je eine Probe Licht-absorbierenden Substanzen enthält, desto weniger wird das Licht durch es übertragen. Da die Beziehung zwischen Konzentration und Absorption linear ist, dieses Phänomen lässt sich die Konzentration in Proben messen wo ist nicht bekannt.

    Dieses Video beschreibt diendlagen der photometrischen Proteinbestimmung und stellt der Bradford-Test und der Lowry-Methode. Das Verfahren in dem Video wird eine typische Bradford-Test decken. Anwendungen abgedeckt sind direkte Messung von sehr kleiner Mengen von Nukleinsäuren, Konzentration und Reinheit zu charakterisieren, Ermittlung der Effizienz eines Biomimetic Materials und eine weitere Variante der photometrischen Proteinbestimmung Remazol Farbstoff mit Kupplung. Bestimmung der Konzentration eines Proteins in Proben ist ein grundlegender Schritt in vielen biochemischen Tests. Photometrische Bestimmung kann mit kleinen Stichprobengrößen erfolgen. Je mehr eine Probe Licht-absorbierenden Substanzen enthält, desto weniger wird das Licht durch sie übertragen. Dies ermöglicht eine quantitative Messung der absorbierenden Substanzen. Diese Konzepte sind so grundlegend für die Wissenschaft, die die Artikel, die zwei Techniken eingeführt in den drei am häufigsten zitierten Zeitungen aller Zeiten sind. Dies

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    08:41
    Dichte Gradienten Ultrazentrifugation

    Dichte Gradienten Ultrazentrifugation ist eine verbreitete Methode, zu isolieren und reinigen von Biomolekülen und Zelle Strukturen. Diese Technik nutzt die Tatsache, dass in der Schwebe, Partikel, die Dichter als das Lösungsmittel Sediment, werden während diejenigen, die weniger Dichte schwimmt. Ein High-Speed-Ultrazentrifuge wird verwendet, um diesen Prozess zu beschleunigen um Biomoleküle innerhalb ein Dichtegradient trennen, die durchrlagerung von Flüssigkeiten abnehmender Dichte in einem Zentrifugenröhrchen begründet werden kann. Das Video deckt die Grundsätze der Dichte Gradienten Ultrazentrifugation, einschließlich eines Verfahrens, das Probenvorbereitung, Schaffung einer Saccharose Farbverlauf, Ultrazentrifugation und Sammlung von fraktionierten Analyten veranschaulicht. Der Anwendungsabschnitt erläutert Isolierung von Multi-Protein-komplexe, Isolierung von Nukleinsäure-komplexe und Trennung mit Cäsium-Chlorid Dichtegradienten. Dichte Gradienten Ultrazentrifugation ist ein gemeinsamer Ansatz zu isolieren und Zellstrukturen für biochemische Experimente zu reinigen. Die Technik nutzt eine High-Speed- oder ultra, Zentrifuge, um zelluläre Komponenten in ein Dichtegradient zerstörungsfrei zu trennen. Dieses Video beschreibt die Prinzipien der Dichte Gradienten Ultrazentrifugation, bietet ein allgemeines Verfahren mit einem Farbverlauf von Saccharose und bespricht einige Anwendungen. Anhand de

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    08:07
    Co-Immunopräzipitation und Pull-Down-Assays

    Co-Immunopräzipitation (CoIP) und Pulldown-Assays sind eng verwandte Methoden, stabiles Protein-Protein-Wechselwirkungen zu identifizieren. Diese Methoden beziehen sich auf Immunopräzipitation, eine Methode für die Trennung ein Zielprotein an einen Antikörper aus ungebundenen Proteine gebunden. Im CoIP, ist ein Antikörper gebundene Proteine selbst verpflichtet, ein anderes Protein, das nicht mit dem Antikörper bindet, danach erfolgt einverfahren, das bewahrt die Proteinprotein komplexe. Der Unterschied in der Pulldown-Assays ist, dass die Affinität-Tags Köder Proteine ersetzen Antikörper und Affinitätschromatographie wird verwendet, um Protein-Protein-komplexe zu isolieren. Dieses Video erklärt CoIP, Pulldown-Assays und deren Umsetzung im Labor. Ein Schritt für Schritt Protokoll für jede Technik wird abgedeckt, einschließlich der Reagenzien, Apparate und Instrumente verwendet, um zu reinigen und gebundene Proteine zu analysieren. Abschnitt "Programme" dieses Video beschreibt darüber hinaus ein Verfahren zur Untersuchung, wie Myxovirus Proteine hemmen Influenza Nucleoprotein, eine Untersuchung über die Rolle von Calcium-Ionen in Calmodulin über ein Pulldown-Assay und eine modifizierte Pulldown-Assay für Charakterisierung von transienten Protein-Interaktionen. Protein-Protein-Wechselwirkungen spielen eine wichtige Rolle in einer Vielzahl von biologischen Funktionen. Die Mehrheit der Protein-Protein-Wechs

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    07:04
    Rekonstitution von Membranproteinen

    Rekonstitution ist der Prozess der Rückkehr eines isolierten Biomolekül in seiner ursprünglichen Form oder Funktion. Dies ist besonders nützlich für die Untersuchung der Membranproteine, die ermöglichen wichtige Zellfunktionen und beeinflussen das Verhalten des nahe gelegenen Lipide. Um die Funktion des gereinigten Membranproteine an Ort und Stelle zu studieren, müssen sie wieder hergestellt durch eine künstliche Lipidmembraniedern. Dieses Video stellt Membrane Protein Rekonstitution Konzepte und Verfahren, wie Protein isoliert mit Reinigungsmittel, Bildung von künstliche Vesikel mit Lipiden, Einbeziehung des isolierten Proteins in die künstliche Vesikel und Trennung des Waschmittels aus der Lösung. Zu guter Letzt zwei Anwendungen abgedeckt werden: Wiederherstellung des Membran-Transportproteine und Rekonstitution des Licht-ernten Proteine. Rekonstitution ist der Prozess der Wiederherstellung einer isolierten Biomolekül zu seiner ursprünglichen Form oder Funktionalität. Dieser Ansatz wird häufig verwendet, wenn Membranproteine, die viele wichtige zelluläre Prozesse ermöglichen und beeinflussen das Verhalten des benachbarten Lipide zu studieren. Die Komplexität der Zelle Umgebung erschwert jedoch Membran Proteinfunktionen zu studieren in-situ. Die Proteine können extrahiert und gereinigt, aber ihre eigentlichen Funktionen nicht ohne eine Membran ausgewertet werden. Deshalb sind isoli

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    06:38
    Förster Resonance Energietransfer (FRET)

    Förster Resonanz Energietransfer (FRET) ist ein Phänomen Nahbereich biochemische Wechselwirkungen untersucht. In Bund kann ein Spender Photoluminescent Molekül nicht Strahlungs-Energie zu einem Akzeptor Molekül übertragen, wenn ihre jeweiligen Emission und Absorption Spektren überschneiden. Die Menge an Energie zu übertragen — und folglich die gesamte Emission von Probe — richtet sich nach der Nähe des Pair Akzeptor-Spenderminescent Moleküle. Bund-Analyse wird kombiniert mit anderen Techniken der Biochemie Detailinformationen von biomolekularer Strukturen und Wechselwirkungen daraus zu bekommen “ spektroskopische Lineal. ” dieses Video behandelt die Prinzipien und Konzepte des Bund-Analyse. Das Verfahren konzentriert sich auf die Probenvorbereitung für Bund und Möglichkeiten zu präsentieren und Interpretation von Daten. Zu guter Letzt zu den Anwendungen gehören Überwachung Konformationsänderungen und zelluläre Prozesse durch Kennzeichnung von Teilen einer Zelle oder Protein, Überwachung Enzymreaktionen, die Protein-Strukturen zu verändern und mit Bund, um Aggregation von Monomeren, die zum Ausdruck gebrachten Zellen zu überwachen. Förster Resonance Energy Transfer oder Bund, ist eine nichtstrahlenden Übertragung von Energie zwischen Licht emittierende Moleküle und wird oft verwendet, um Nahbereich biochemische Wechselwirkungen zu untersuchen. Bund nur auftritt, wenn die fluores

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    06:57
    Surface Plasmon Resonance (SPR)

    Oberflächenplasmonenresonanz (SPR) ist das zugrunde liegende optische Phänomen hinter markierungsfreie Biosensoren, die molekulare Affinität, Kinetik, Spezifität und Konzentration von Biomolekülen zu bewerten. In SPR auftreten biomolekulare Wechselwirkungen auf eines Biosensors gemacht der eine dünne Metallschicht auf ein Prisma. Echtzeit-Interaktionen von Biomolekülen lässt sich durch Messung der Veränderungen des Lichts reflektiert diete der Metal Dieses Video beschreibt die grundlegenden Konzepte der SPR und wie ist es zur Analyse und Visualisierung von biomolekularen Wechselwirkungen. Es folgt eine Probenvorbereitung und experimentelles Protokoll für die Untersuchung von verbindlichen Tarife mit Spr Im Anwendungsabschnitt, SPR Bildgebung, lokalisierte SPR und Quantenpunkt werden erforscht, verbesserte SPR. Surface Plasmon Resonanz oder SPR, ist das zugrunde liegende Phänomen hinter bestimmten markierungsfreie Biosensoren für die Bewertung der Bindung und Adsorption Interaktionen von Biomolekülen. Bindung-Assays, die erfordern, Kennzeichnung, wie ELISA, können ein zeitaufwändiger Prozess sein und können die Funktionalität des Analyten verändern. In SPR auftreten biomolekulare Wechselwirkungen auf einen speziellen Sensor gemacht aus einer dünnen Schicht aus Metall auf der einen Seite eines Prismas. Durch die Überwachung der Veränderungen des Lichts reflektiert Weg von der Unterseite des Metalls, SPR I

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