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3.1: 단백질이란 무엇인가?
목차

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Biology

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What are Proteins?
 
전사물

3.1: What are Proteins?

3.1: 단백질이란 무엇인가?

Overview

Proteins are chains of amino acids that are connected by peptide bonds and folded into a 3-dimensional structure. The side chains of individual amino acid residues determine the interactions among amino acid residues, and ultimately the folding of the protein. Depending on the length and structural complexity, chains of amino acid residues are classified as oligopeptides, polypeptides, or proteins.

Amino Acid Residues Are the Building Blocks of Proteins

An amino acid is a molecule that contains a carboxyl (–COOH) and an amino group (–NH2) attached to the same carbon atom, the ⍺-carbon. The identity of the amino acid is determined by its side chain or side residue, often called the R-group. The simplest amino acid is glycine, where the residue is a single hydrogen atom. Other amino acids carry more complex side chains. The side chain determines the chemical properties of the amino acid. For example, it may attract or repel water (hydrophilic or hydrophobic), carry a negative charge (acidic), or form hydrogen bonds (polar).

Of all known amino acids, only 21 are used to create proteins in eukaryotes (the genetic code encodes only 20 of these). Amino acids are abbreviated using a three letter (e.g., Gly, Val, Pro) or one letter code (e.g., G, V, P). The linear chain of amino acid residues forms the backbone of the protein. The free amino group at one end is called the N-terminus, while the free carboxyl group on the other end constitutes the C-terminus. The chemical properties of the side chains heavily determine the final structure of the protein as they interact with each other and with polar water molecules.

To form a polypeptide, amino acids are linked together by peptide bonds. Peptide bonds are formed between the amino group (–NH2 group) of one amino acid and the carboxyl group (–COOH) of the adjacent amino acid. Proteins are formed by dehydration synthesis. Each one water molecule is formed during linkage of two amino acids. The resulting covalent bond is a peptide bond.

The pH of the Surrounding Medium Determines the Chemical Function of Amino Acids

Amino acids have both a basic and an acidic group. They can, therefore, act as a base (hydrogen ion recipient) or as an acid (hydrogen ion donor). The chemical property depends on the pH of the surrounding medium. At low pH (e.g., pH2) both the carboxyl and amino groups are protonated (–NH3, –COOH), so the amino acid acts as a base. At an alkaline pH (e.g., pH13), both the carboxyl and amino groups are deprotonated (–NH2, –COO-) and the amino acid will act as an acid. At a neutral pH (i.e., most physiological environments, ~pH7.4), the amino group is protonated (–NH3) and the carboxyl group is deprotonated (–COO-), giving rise to a zwitterion, a molecule with both a positive and negative charge. These chemical properties at physiological pH are essential to creating hydrogen bonds, which in turn contribute to the formation of more complex protein structures.

The Length, Structural Complexity, and Functionality Distinguish a Polypeptide from a Protein

Polypeptides are chains of amino acids. Polypeptides with less than 20 amino acids are also referred to as oligopeptides, or simply peptides. A polypeptide chain is referred to as protein when it is folded into a three-dimensional structure, ready to perform its specific cellular function.

Proteins Are Essential Building Blocks of Life

Together with carbohydrates, nucleic acids, and lipids, proteins are fundamental building blocks of life. Proteins exhibit enormous diversity in their composition and, hence, function. Among other functions, they provide structure to a cell (e.g., in the form of collagen), allow movement (e.g., actin and myosin in muscles), catalyze reactions (enzymes), bring molecules across the cell membrane, and defend vertebrates against invaders (antibodies).

개요

단백질은 펩타이드 결합에 의해 연결되고 3차원 구조로 접힌 아미노산의 사슬입니다. 개별 아미노산 잔류물의 측면 사슬은 아미노산 잔류물 간의 상호 작용을 결정하고 궁극적으로 단백질의 접는 것을 결정합니다. 길이 및 구조적 복잡성에 따라 아미노산 잔류물의 사슬은 올리고펩타이드, 폴리펩티드 또는 단백질로 분류됩니다.

아미노산 잔기는 단백질의 빌딩 블록입니다

아미노산은 동일한 탄소 원자, âº-탄소에 부착된 카바틸(-COOH) 및 아미노산 군(-NH2)을 포함하는 분자이다.2 아미노산의 정체성은 측면 사슬 또는 측면 잔류물, 종종 R-그룹이라고 합니다. 가장 간단한 아미노산은 글리신이며 잔류물은 단일 수소 원자입니다. 다른 아미노산은 더 복잡한 측면 사슬을 수행. 사이드 체인은 아미노산의 화학적 특성을 결정합니다. 예를 들어, 물(소수성 또는 소수성)을 유치하거나 격퇴하거나, 음전하(acidic)를 운반하거나, 수소 결합(polar)을 형성할 수 있다.

모든 알려진 아미노산 중, 만 21 진 핵 생물에서 단백질을 만드는 데 사용 됩니다 (유전 코드는 이들의 만 20 인코딩). 아미노산은 세 글자 (예 : 글리, 발, 프로) 또는 하나의 문자 코드 (예를 들어, G, V, P)를 사용하여 축약된다. 아미노산 잔류물의 선형 사슬은 단백질의 중추를 형성한다. 한쪽 끝에 있는 자유 아미노 그룹은 N-terminus라고 하며, 다른 쪽 끝에 있는 무료 카바실 그룹은 C-terminus를 구성합니다. 측면 사슬의 화학적 특성은 서로 및 극성 물 분자와 상호 작용할 때 단백질의 최종 구조를 크게 결정합니다.

폴리펩티드를 형성하기 위해 아미노산은 펩티드 결합에 의해 함께 연결됩니다. 펩티드 결합은 인접한 아미노산의 아미노산과 카바실 군(-COOH)의 아미노산 군(-NH2 군)과 형성된다. 단백질은 탈수 합성에 의해 형성됩니다. 각 1개의 물 분자는 2개의 아미노산의 연결 도중 형성됩니다. 결과 공유 결합은 펩티드 결합입니다.

주변 매체의 pH는 아미노산의 화학 적 기능을 결정합니다.

아미노산은 기본 및 산 성 그룹 모두. 따라서 기지(수소 이온 수령인) 또는 산(수소 이온 기증자)으로 작용할 수 있습니다. 화학 적 특성은 주변 매체의 pH에 따라 달라집니다. 낮은 pH(예를 들어, pH2)에서 카복틸과 아미노 군은 양성화(-NH3,-COOH) 모두 양성되어 아미노산이 베이스역할을 한다. 알칼리성 pH(예를 들어, pH13)에서 카바틸과 아미노 군은 모두 탈프로톤화되어(-NH2,-COO- )및 아미노산은 산으로 작용합니다. 중성 pH(즉, 대부분의 생리환경, ~pH7.4)에서 아미노군은 양성화(-NH3)이며, 카복실 군은 탈프로톤(-COO-) 양성및 음전하를 모두 가진 분자인 zwitterion을 초래한다.3- 생리적 pH의 이러한 화학적 특성은 수소 결합을 만드는 데 필수적이며, 이는 더 복잡한 단백질 구조의 형성에 기여합니다.

길이, 구조 적 복잡성 및 기능성은 폴리펩타이드를 단백질과 구별합니다.

폴리펩타이드는 아미노산의 사슬입니다. 20개 미만의 아미노산을 함유한 폴리펩타이드는 올리고펩타이드 또는 단순히 펩티드라고도 합니다. 폴리펩티드 사슬은 3차원 구조로 접을 때 단백질이라고 하며, 특정 세포 기능을 수행할 준비가 되어 있다.

단백질은 생명의 필수 구성 요소입니다.

탄수화물, 핵산 및 지질과 함께 단백질은 삶의 기본 구성 요소입니다. 단백질은 그들의 구성에 있는 엄청난 다양성을 전시하고, 따라서, 기능. 다른 기능 중, 그들은 세포에 구조를 제공 (예를 들어, 콜라겐의 형태로), 운동을 허용 (예를 들어, 근육의 액틴과 myosin), 촉매 반응 (효소), 세포 막을 가로 질러 분자를 가지고, 침략자 (항체)에 대한 척추 동물을 방어.

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