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3.1: Qu'est ce qu'une protéine?
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What are Proteins?
 
TRANSCRIPTION

3.1: What are Proteins?

3.1: Qu'est ce qu'une protéine?

Overview

Proteins are chains of amino acids that are connected by peptide bonds and folded into a 3-dimensional structure. The side chains of individual amino acid residues determine the interactions among amino acid residues, and ultimately the folding of the protein. Depending on the length and structural complexity, chains of amino acid residues are classified as oligopeptides, polypeptides, or proteins.

Amino Acid Residues Are the Building Blocks of Proteins

An amino acid is a molecule that contains a carboxyl (–COOH) and an amino group (–NH2) attached to the same carbon atom, the ⍺-carbon. The identity of the amino acid is determined by its side chain or side residue, often called the R-group. The simplest amino acid is glycine, where the residue is a single hydrogen atom. Other amino acids carry more complex side chains. The side chain determines the chemical properties of the amino acid. For example, it may attract or repel water (hydrophilic or hydrophobic), carry a negative charge (acidic), or form hydrogen bonds (polar).

Of all known amino acids, only 21 are used to create proteins in eukaryotes (the genetic code encodes only 20 of these). Amino acids are abbreviated using a three letter (e.g., Gly, Val, Pro) or one letter code (e.g., G, V, P). The linear chain of amino acid residues forms the backbone of the protein. The free amino group at one end is called the N-terminus, while the free carboxyl group on the other end constitutes the C-terminus. The chemical properties of the side chains heavily determine the final structure of the protein as they interact with each other and with polar water molecules.

To form a polypeptide, amino acids are linked together by peptide bonds. Peptide bonds are formed between the amino group (–NH2 group) of one amino acid and the carboxyl group (–COOH) of the adjacent amino acid. Proteins are formed by dehydration synthesis. Each one water molecule is formed during linkage of two amino acids. The resulting covalent bond is a peptide bond.

The pH of the Surrounding Medium Determines the Chemical Function of Amino Acids

Amino acids have both a basic and an acidic group. They can, therefore, act as a base (hydrogen ion recipient) or as an acid (hydrogen ion donor). The chemical property depends on the pH of the surrounding medium. At low pH (e.g., pH2) both the carboxyl and amino groups are protonated (–NH3, –COOH), so the amino acid acts as a base. At an alkaline pH (e.g., pH13), both the carboxyl and amino groups are deprotonated (–NH2, –COO-) and the amino acid will act as an acid. At a neutral pH (i.e., most physiological environments, ~pH7.4), the amino group is protonated (–NH3) and the carboxyl group is deprotonated (–COO-), giving rise to a zwitterion, a molecule with both a positive and negative charge. These chemical properties at physiological pH are essential to creating hydrogen bonds, which in turn contribute to the formation of more complex protein structures.

The Length, Structural Complexity, and Functionality Distinguish a Polypeptide from a Protein

Polypeptides are chains of amino acids. Polypeptides with less than 20 amino acids are also referred to as oligopeptides, or simply peptides. A polypeptide chain is referred to as protein when it is folded into a three-dimensional structure, ready to perform its specific cellular function.

Proteins Are Essential Building Blocks of Life

Together with carbohydrates, nucleic acids, and lipids, proteins are fundamental building blocks of life. Proteins exhibit enormous diversity in their composition and, hence, function. Among other functions, they provide structure to a cell (e.g., in the form of collagen), allow movement (e.g., actin and myosin in muscles), catalyze reactions (enzymes), bring molecules across the cell membrane, and defend vertebrates against invaders (antibodies).

Aperçu

Les protéines sont des chaînes d’acides aminés qui sont reliées par des liaisons peptides et pliées en une structure tridimensionnelle. Les chaînes latérales des résidus individuels d’acides aminés déterminent les interactions entre les résidus d’acides aminés, et finalement le pliage de la protéine. Selon la longueur et la complexité structurelle, les chaînes de résidus d’acides aminés sont classées comme oligopeptides, polypeptides ou protéines.

Les résidus d’acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines

Un acide aminé est une molécule qui contient un carboxyle (–COOH) et un groupe aminé (–NH2) attaché au même atome de carbone, le âº-carbone. L’identité de l’acide aminé est déterminée par sa chaîne latérale ou ses résidus latéraux, souvent appelés le groupe R. L’acide aminé le plus simple est la glycine, où le résidu est un seul atome d’hydrogène. D’autres acides aminés comportent des chaînes latérales plus complexes. La chaîne latérale détermine les propriétés chimiques de l’acide aminé. Par exemple, il peut attirer ou repousser l’eau (hydrophile ou hydrophobe), porter une charge négative (acide) ou former des liaisons hydrogène (polaires).

De tous les acides aminés connus, seulement 21 sont utilisés pour créer des protéines dans les eucaryotes (le code génétique n’encode que 20). Les acides aminés sont abrégés à l’aide d’une lettre de trois lettres (p. ex., Gly, Val, Pro) ou d’un code de lettre (p. ex., G, V, P). La chaîne linéaire de résidus d’acides aminés forme l’épine dorsale de la protéine. Le groupe aminé libre à une extrémité est appelé le N-terminus, tandis que le groupe de carboxyle libre à l’autre extrémité constitue le C-terminus. Les propriétés chimiques des chaînes latérales déterminent fortement la structure finale de la protéine au fur et à mesure qu’elles interagissent les unes avec les autres et avec les molécules d’eau polaire.

Pour former un polypeptide, les acides aminés sont liés entre eux par des liaisons peptides. Des liaisons peptides sont formées entre le groupe aminé (–NH2) d’un acide aminé et le groupe carboxyle (–COOH) de l’acide aminé adjacent. Les protéines sont formées par la synthèse de déshydratation. Chaque molécule d’eau est formée lors du lien de deux acides aminés. Le lien covalent qui en résulte est un lien peptide.

Le pH du milieu environnant détermine la fonction chimique des acides aminés

Les acides aminés ont à la fois un groupe de base et un groupe acide. Ils peuvent donc agir comme base (récepteur d’ions hydrogène) ou comme acide (donneur d’ions hydrogène). La propriété chimique dépend du pH du milieu environnant. À faible pH (pH2), les groupes carboxyle et aminé sont protonés (–NH3, –COOH), de sorte que l’acide aminé agit comme base. À un pH alcalin (pH par exemple, pH13), les groupes carboxyl et aminés sont déprotonés (–NH2, –COO-) et l’acide aminé agira comme un acide. À un pH neutre (c.-à-d. la plupart des environnements physiologiques, ~pH7.4), le groupe amino est protoné (–NH3)et le groupe carboxyle est déprotoné (–COO-), donnant lieu à une zwitterion, une molécule avec une charge positive et négative. Ces propriétés chimiques au pH physiologique sont essentielles à la création de liaisons hydrogène, qui à leur tour contribuent à la formation de structures protéiques plus complexes.

La longueur, la complexité structurelle et la fonctionnalité distinguent un polypeptide d’une protéine

Les polypeptides sont des chaînes d’acides aminés. Les polypeptides avec moins de 20 acides aminés sont également appelés oligopeptides, ou simplement peptides. Une chaîne de polypeptide est appelée protéine lorsqu’elle est pliée en une structure tridimensionnelle, prête à remplir sa fonction cellulaire spécifique.

Les protéines sont des éléments essentiels de la vie

Avec les glucides, les acides nucléiques et les lipides, les protéines sont des éléments fondamentaux de la vie. Les protéines présentent une énorme diversité dans leur composition et, par conséquent, leur fonction. Entre autres fonctions, ils fournissent la structure d’une cellule (par exemple, sous forme de collagène), permettent le mouvement (par exemple, l’actine et la myosine dans les muscles), catalysent les réactions (enzymes), apportent des molécules à travers la membrane cellulaire, et défendent les vertébrés contre les envahisseurs (anticorps).

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