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3.1: Qu'est ce qu'une protéine?
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Qu'est ce qu'une protéine?
 
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3.1: Qu'est ce qu'une protéine?

Aperçu

Les protéines sont des chaînes d’acides aminés qui sont reliées par des liaisons peptides et pliées en une structure tridimensionnelle. Les chaînes latérales des résidus individuels d’acides aminés déterminent les interactions entre les résidus d’acides aminés, et finalement le pliage de la protéine. Selon la longueur et la complexité structurelle, les chaînes de résidus d’acides aminés sont classées comme oligopeptides, polypeptides ou protéines.

Les résidus d’acides aminés sont les éléments constitutifs des protéines

Un acide aminé est une molécule qui contient un carboxyle (–COOH) et un groupe aminé (–NH2) attaché au même atome de carbone, le âº-carbone. L’identité de l’acide aminé est déterminée par sa chaîne latérale ou ses résidus latéraux, souvent appelés le groupe R. L’acide aminé le plus simple est la glycine, où le résidu est un seul atome d’hydrogène. D’autres acides aminés comportent des chaînes latérales plus complexes. La chaîne latérale détermine les propriétés chimiques de l’acide aminé. Par exemple, il peut attirer ou repousser l’eau (hydrophile ou hydrophobe), porter une charge négative (acide) ou former des liaisons hydrogène (polaires).

De tous les acides aminés connus, seulement 21 sont utilisés pour créer des protéines dans les eucaryotes (le code génétique n’encode que 20). Les acides aminés sont abrégés à l’aide d’une lettre de trois lettres (p. ex., Gly, Val, Pro) ou d’un code de lettre (p. ex., G, V, P). La chaîne linéaire de résidus d’acides aminés forme l’épine dorsale de la protéine. Le groupe aminé libre à une extrémité est appelé le N-terminus, tandis que le groupe de carboxyle libre à l’autre extrémité constitue le C-terminus. Les propriétés chimiques des chaînes latérales déterminent fortement la structure finale de la protéine au fur et à mesure qu’elles interagissent les unes avec les autres et avec les molécules d’eau polaire.

Pour former un polypeptide, les acides aminés sont liés entre eux par des liaisons peptides. Des liaisons peptides sont formées entre le groupe aminé (–NH2) d’un acide aminé et le groupe carboxyle (–COOH) de l’acide aminé adjacent. Les protéines sont formées par la synthèse de déshydratation. Chaque molécule d’eau est formée lors du lien de deux acides aminés. Le lien covalent qui en résulte est un lien peptide.

Le pH du milieu environnant détermine la fonction chimique des acides aminés

Les acides aminés ont à la fois un groupe de base et un groupe acide. Ils peuvent donc agir comme base (récepteur d’ions hydrogène) ou comme acide (donneur d’ions hydrogène). La propriété chimique dépend du pH du milieu environnant. À faible pH (pH2), les groupes carboxyle et aminé sont protonés (–NH3, –COOH), de sorte que l’acide aminé agit comme base. À un pH alcalin (pH par exemple, pH13), les groupes carboxyl et aminés sont déprotonés (–NH2, –COO-) et l’acide aminé agira comme un acide. À un pH neutre (c.-à-d. la plupart des environnements physiologiques, ~pH7.4), le groupe amino est protoné (–NH3)et le groupe carboxyle est déprotoné (–COO-), donnant lieu à une zwitterion, une molécule avec une charge positive et négative. Ces propriétés chimiques au pH physiologique sont essentielles à la création de liaisons hydrogène, qui à leur tour contribuent à la formation de structures protéiques plus complexes.

La longueur, la complexité structurelle et la fonctionnalité distinguent un polypeptide d’une protéine

Les polypeptides sont des chaînes d’acides aminés. Les polypeptides avec moins de 20 acides aminés sont également appelés oligopeptides, ou simplement peptides. Une chaîne de polypeptide est appelée protéine lorsqu’elle est pliée en une structure tridimensionnelle, prête à remplir sa fonction cellulaire spécifique.

Les protéines sont des éléments essentiels de la vie

Avec les glucides, les acides nucléiques et les lipides, les protéines sont des éléments fondamentaux de la vie. Les protéines présentent une énorme diversité dans leur composition et, par conséquent, leur fonction. Entre autres fonctions, ils fournissent la structure d’une cellule (par exemple, sous forme de collagène), permettent le mouvement (par exemple, l’actine et la myosine dans les muscles), catalysent les réactions (enzymes), apportent des molécules à travers la membrane cellulaire, et défendent les vertébrés contre les envahisseurs (anticorps).

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