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3.1: ¿Qué son las proteínas?
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What are Proteins?
 
TRANSCRIPCIÓN

3.1: What are Proteins?

3.1: ¿Qué son las proteínas?

Overview

Proteins are chains of amino acids that are connected by peptide bonds and folded into a 3-dimensional structure. The side chains of individual amino acid residues determine the interactions among amino acid residues, and ultimately the folding of the protein. Depending on the length and structural complexity, chains of amino acid residues are classified as oligopeptides, polypeptides, or proteins.

Amino Acid Residues Are the Building Blocks of Proteins

An amino acid is a molecule that contains a carboxyl (–COOH) and an amino group (–NH2) attached to the same carbon atom, the ⍺-carbon. The identity of the amino acid is determined by its side chain or side residue, often called the R-group. The simplest amino acid is glycine, where the residue is a single hydrogen atom. Other amino acids carry more complex side chains. The side chain determines the chemical properties of the amino acid. For example, it may attract or repel water (hydrophilic or hydrophobic), carry a negative charge (acidic), or form hydrogen bonds (polar).

Of all known amino acids, only 21 are used to create proteins in eukaryotes (the genetic code encodes only 20 of these). Amino acids are abbreviated using a three letter (e.g., Gly, Val, Pro) or one letter code (e.g., G, V, P). The linear chain of amino acid residues forms the backbone of the protein. The free amino group at one end is called the N-terminus, while the free carboxyl group on the other end constitutes the C-terminus. The chemical properties of the side chains heavily determine the final structure of the protein as they interact with each other and with polar water molecules.

To form a polypeptide, amino acids are linked together by peptide bonds. Peptide bonds are formed between the amino group (–NH2 group) of one amino acid and the carboxyl group (–COOH) of the adjacent amino acid. Proteins are formed by dehydration synthesis. Each one water molecule is formed during linkage of two amino acids. The resulting covalent bond is a peptide bond.

The pH of the Surrounding Medium Determines the Chemical Function of Amino Acids

Amino acids have both a basic and an acidic group. They can, therefore, act as a base (hydrogen ion recipient) or as an acid (hydrogen ion donor). The chemical property depends on the pH of the surrounding medium. At low pH (e.g., pH2) both the carboxyl and amino groups are protonated (–NH3, –COOH), so the amino acid acts as a base. At an alkaline pH (e.g., pH13), both the carboxyl and amino groups are deprotonated (–NH2, –COO-) and the amino acid will act as an acid. At a neutral pH (i.e., most physiological environments, ~pH7.4), the amino group is protonated (–NH3) and the carboxyl group is deprotonated (–COO-), giving rise to a zwitterion, a molecule with both a positive and negative charge. These chemical properties at physiological pH are essential to creating hydrogen bonds, which in turn contribute to the formation of more complex protein structures.

The Length, Structural Complexity, and Functionality Distinguish a Polypeptide from a Protein

Polypeptides are chains of amino acids. Polypeptides with less than 20 amino acids are also referred to as oligopeptides, or simply peptides. A polypeptide chain is referred to as protein when it is folded into a three-dimensional structure, ready to perform its specific cellular function.

Proteins Are Essential Building Blocks of Life

Together with carbohydrates, nucleic acids, and lipids, proteins are fundamental building blocks of life. Proteins exhibit enormous diversity in their composition and, hence, function. Among other functions, they provide structure to a cell (e.g., in the form of collagen), allow movement (e.g., actin and myosin in muscles), catalyze reactions (enzymes), bring molecules across the cell membrane, and defend vertebrates against invaders (antibodies).

Visión general

Las proteínas son cadenas de aminoácidos que están conectados por enlaces peptídicos y plegados en una estructura tridimensional. Las cadenas laterales de residuos de aminoácidos individuales determinan las interacciones entre los residuos de aminoácidos, y en última instancia el plegado de la proteína. Dependiendo de la longitud y la complejidad estructural, las cadenas de residuos de aminoácidos se clasifican como oligopéptidos, polipéptidos o proteínas.

Los residuos de aminoácidos son los bloques de construcción de las proteínas

Un aminoácido es una molécula que contiene un carboxilo (–COOH) y un grupo amino (–NH2) unido al mismo átomo de carbono, el o-carbono. La identidad del aminoácido está determinada por su cadena lateral o residuo lateral, a menudo llamado el grupo R. El aminoácido más simple es la glicina, donde el residuo es un solo átomo de hidrógeno. Otros aminoácidos llevan cadenas laterales más complejas. La cadena lateral determina las propiedades químicas del aminoácido. Por ejemplo, puede atraer o repeler el agua (hidrófila o hidrófoba), llevar una carga negativa (ácida) o formar enlaces de hidrógeno (polar).

De todos los aminoácidos conocidos, sólo 21 se utilizan para crear proteínas en eucariotas (el código genético codifica sólo 20 de estos). Los aminoácidos se abrevian utilizando un código de tres letras (por ejemplo, Gly, Val, Pro) o un código de letra (por ejemplo, G, V, P). La cadena lineal de residuos de aminoácidos forma la columna vertebral de la proteína. El grupo amino libre en un extremo se llama N-terminus, mientras que el grupo carboxilo libre en el otro extremo constituye el C-terminus. Las propiedades químicas de las cadenas laterales determinan en gran medida la estructura final de la proteína a medida que interactúan entre sí y con moléculas de agua polar.

Para formar un polipéptido, los aminoácidos están unidos entre sí por enlaces peptídicos. Los enlaces peptídicos se forman entre el grupo amino (–grupo NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) del aminoácido adyacente. Las proteínas se forman por síntesis de deshidratación. Cada molécula de agua se forma durante la vinculación de dos aminoácidos. El enlace covalente resultante es un enlace peptídico.

El pH del medio circundante determina la función química de los aminoácidos

Los aminoácidos tienen un grupo básico y un grupo ácido. Por lo tanto, pueden actuar como base (receptor de iones de hidrógeno) o como ácido (donante de iones de hidrógeno). La propiedad química depende del pH del medio circundante. A pH bajo (por ejemplo, pH2) tanto el carboxilo como los grupos amino están protonados (–NH3, –COOH), por lo que el aminoácido actúa como base. En un pH alcalino (por ejemplo, pH13), tanto el carboxilo como los grupos amino están desprotonados (–NH2, –COO-) y el aminoácido actuará como un ácido. En un pH neutro (es decir, la mayoría de los entornos fisiológicos, pH7.4), el grupo amino es protonado (–NH3) y el grupo carboxilo es desprotonado (–COO-), dando lugar a un zwitterion, una molécula con una carga positiva y negativa. Estas propiedades químicas en el pH fisiológico son esenciales para crear enlaces de hidrógeno, que a su vez contribuyen a la formación de estructuras proteicas más complejas.

La longitud, la complejidad estructural y la funcionalidad distinguen un polipéptido de una proteína

Los polipéptidos son cadenas de aminoácidos. Los polipéptidos con menos de 20 aminoácidos también se conocen como oligopéptidos, o simplemente péptidos. Una cadena de polipéptidos se conoce como proteína cuando se pliega en una estructura tridimensional, lista para realizar su función celular específica.

Las proteínas son bloques de construcción esenciales de la vida

Junto con carbohidratos, ácidos nucleicos y lípidos, las proteínas son bloques de construcción fundamentales de la vida. Las proteínas exhiben una enorme diversidad en su composición y, por lo tanto, función. Entre otras funciones, proporcionan estructura a una célula (por ejemplo, en forma de colágeno), permiten el movimiento (por ejemplo, actina y miosina en los músculos), catalizan reacciones (enzimas), llevan moléculas a través de la membrana celular y defienden vertebrados contra los invasores (anticuerpos).

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