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3.1: Was sind Proteine?
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What are Proteins?
 
PROTOKOLLE

3.1: What are Proteins?

3.1: Was sind Proteine?

Overview

Proteins are chains of amino acids that are connected by peptide bonds and folded into a 3-dimensional structure. The side chains of individual amino acid residues determine the interactions among amino acid residues, and ultimately the folding of the protein. Depending on the length and structural complexity, chains of amino acid residues are classified as oligopeptides, polypeptides, or proteins.

Amino Acid Residues Are the Building Blocks of Proteins

An amino acid is a molecule that contains a carboxyl (–COOH) and an amino group (–NH2) attached to the same carbon atom, the ⍺-carbon. The identity of the amino acid is determined by its side chain or side residue, often called the R-group. The simplest amino acid is glycine, where the residue is a single hydrogen atom. Other amino acids carry more complex side chains. The side chain determines the chemical properties of the amino acid. For example, it may attract or repel water (hydrophilic or hydrophobic), carry a negative charge (acidic), or form hydrogen bonds (polar).

Of all known amino acids, only 21 are used to create proteins in eukaryotes (the genetic code encodes only 20 of these). Amino acids are abbreviated using a three letter (e.g., Gly, Val, Pro) or one letter code (e.g., G, V, P). The linear chain of amino acid residues forms the backbone of the protein. The free amino group at one end is called the N-terminus, while the free carboxyl group on the other end constitutes the C-terminus. The chemical properties of the side chains heavily determine the final structure of the protein as they interact with each other and with polar water molecules.

To form a polypeptide, amino acids are linked together by peptide bonds. Peptide bonds are formed between the amino group (–NH2 group) of one amino acid and the carboxyl group (–COOH) of the adjacent amino acid. Proteins are formed by dehydration synthesis. Each one water molecule is formed during linkage of two amino acids. The resulting covalent bond is a peptide bond.

The pH of the Surrounding Medium Determines the Chemical Function of Amino Acids

Amino acids have both a basic and an acidic group. They can, therefore, act as a base (hydrogen ion recipient) or as an acid (hydrogen ion donor). The chemical property depends on the pH of the surrounding medium. At low pH (e.g., pH2) both the carboxyl and amino groups are protonated (–NH3, –COOH), so the amino acid acts as a base. At an alkaline pH (e.g., pH13), both the carboxyl and amino groups are deprotonated (–NH2, –COO-) and the amino acid will act as an acid. At a neutral pH (i.e., most physiological environments, ~pH7.4), the amino group is protonated (–NH3) and the carboxyl group is deprotonated (–COO-), giving rise to a zwitterion, a molecule with both a positive and negative charge. These chemical properties at physiological pH are essential to creating hydrogen bonds, which in turn contribute to the formation of more complex protein structures.

The Length, Structural Complexity, and Functionality Distinguish a Polypeptide from a Protein

Polypeptides are chains of amino acids. Polypeptides with less than 20 amino acids are also referred to as oligopeptides, or simply peptides. A polypeptide chain is referred to as protein when it is folded into a three-dimensional structure, ready to perform its specific cellular function.

Proteins Are Essential Building Blocks of Life

Together with carbohydrates, nucleic acids, and lipids, proteins are fundamental building blocks of life. Proteins exhibit enormous diversity in their composition and, hence, function. Among other functions, they provide structure to a cell (e.g., in the form of collagen), allow movement (e.g., actin and myosin in muscles), catalyze reactions (enzymes), bring molecules across the cell membrane, and defend vertebrates against invaders (antibodies).

Überblick

Proteine sind Ketten von Aminosäuren, die durch Peptidbindungen verbunden und zu einer 3-dimensionalen Struktur verflochten sind. Die Seitenketten der einzelnen Aminosäurereste bestimmen die Wechselwirkungen zwischen den Aminosäureresten und damit letztendlich auch die Faltung des Proteins. Je nach Länge und Komplexität der Struktur klassifiziert man Ketten von Aminosäureresten als Oligopeptide, Polypeptide oder Proteine.

Die Bausteine der Proteine sind Aminosäurerückstände

Eine Aminosäure ist ein Molekül, das eine Carboxyl-(COOH) und eine Aminogruppe (–NH2) e enthält, die an das gleiche Kohlenstoffatom gebunden sind. Dieses Kohlenstoffatom bezeichnet man als ⍺-Kohlenstoff. Die Identität der Aminosäure wird durch ihre Seitenkette oder ihren Seitenrest, der oft als R-Gruppe bezeichnet wird, bestimmt. Die einfachste Aminosäure ist Glycin. Der Rest des Glycins ist ein einzelnes Wasserstoffatom. Andere Aminosäuren tragen komplexere Seitenketten. Die Seitenkette bestimmt dabei die chemischen Eigenschaften der Aminosäure. Sie kann beispielsweise Wasser anziehen oder abstoßen (hydrophil oder hydrophob sein). Des Weiteren kann sie auch eine negative Ladung tragen (sauer sein) oder Wasserstoffbrückenbindungen bilden (polar sein).

Von allen bekannten Aminosäuren finden nur 21 bei der Proteinbildung in Eukaryonten Verwendung. Der genetische Code kodiert sogar nur 20 davon. Aminosäuren werden mit einem Drei-Buchstaben-Code (z.B. Gly, Val, Pro) oder einem Ein-Buchstaben-Code (z.B. G, V, P) abgekürzt. Die lineare Kette der Aminosäurereste bildet das Rückgrat des Proteins. Die freie Aminogruppe an einem Ende wird als N-Terminus bezeichnet, während die freie Carboxylgruppe am anderen Ende den C-Terminus bildet. Die chemischen Eigenschaften der Seitenketten bestimmen in hohem Maße die Endstruktur des Proteins. Sie interagieren miteinander als auch mit polaren Wassermolekülen.

Um ein Polypeptid zu bilden, werden Aminosäuren durch Peptidbindungen miteinander verbunden. Peptidbindungen werden zwischen der Aminogruppe (–NH2 Gruppe) einer Aminosäure und der Carboxylgruppe (–COOH) der benachbarten Aminosäure gebildet. Proteine werden durch Dehydratationssynthese gebildet. Bei der Verknüpfung von zwei Aminosäuren wird jeweils ein Wassermolekül gebildet. Die resultierende kovalente Bindung ist eine Peptidbindung.

Der pH-Wert der Umgebung bestimmt die chemische Funktion der Aminosäuren

Aminosäuren haben sowohl eine basische als auch eine saure Gruppe. Sie können daher als Base (Empfänger von Wasserstoffionen) oder als Säure (Spender von Wasserstoffionen) fungieren. Die chemische Eigenschaft hängt vom pH-Wert des umgebenden Mediums ab. Bei niedrigem pH-Wert (z.B. pH-Wert von 2) sind sowohl die Carboxyl-, als auch die Aminogruppe protoniert (–NH3,–COOH). So wirkt die Aminosäure als Base. Bei einem alkalischen pH-Wert (z.B. ein pH-Wert von13) sind sowohl die Carboxyl-als auch die Aminogruppen deprotoniert (–NH2, –COO-) und die Aminosäure fungiert als Säure. Bei einem neutralen pH-Wert (d.h. in den meisten physiologischen Umgebungen, ~pH7,4) wird die Aminogruppe protoniert (–NH3) und die Carboxylgruppe deprotoniert (–COO-). Dadurch entsteht ein Zwitterion, welches ein Molekül mit sowohl positiver als auch negativer Ladung ist. Diese chemischen Eigenschaften sind bei physiologischem pH-Wert wesentlich für die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen, die wiederum zur Bildung komplexerer Proteinstrukturen beitragen.

Die Länge, strukturelle Komplexität und Funktionalität unterscheiden ein Polypeptid von einem Protein

Polypeptide sind Ketten von Aminosäuren. Polypeptide mit weniger als 20 Aminosäuren werden auch als Oligopeptide oder einfach Peptide genannt. Eine Polypeptidkette wird als Protein bezeichnet, wenn sie zu einer dreidimensionalen Struktur gefaltet ist, die bereit ist, ihre spezifische zelluläre Funktion auszuüben.

Proteine sind die wesentlichen Bausteine des Lebens

Proteine bilden zusammen mit Kohlenhydraten, Nucleinsäuren und Lipiden grundlegende Bausteine des Lebens. Sie weisen eine enorme Vielfalt in ihrer Zusammensetzung und somit auch in ihren Funktionsweisen auf. In der Form von Kollagen strukturieren sie beispielsweise Zellen. Aktin und Myosin ermöglichen beispielsweise in Muskeln Bewegungen. Bestimmte Proteine katalysieren ebenfalls Reaktionen (Enzyme), bringen Moleküle durch die Zellmembran und verteidigen Wirbeltiere vor Eindringlingen (Antikörper).

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