Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

3.1: Wat zijn eiwitten?
INHOUDSOPGAVE

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
What are Proteins?
 
TRANSCRIPT

3.1: What are Proteins?

3.1: Wat zijn eiwitten?

Overview

Proteins are chains of amino acids that are connected by peptide bonds and folded into a 3-dimensional structure. The side chains of individual amino acid residues determine the interactions among amino acid residues, and ultimately the folding of the protein. Depending on the length and structural complexity, chains of amino acid residues are classified as oligopeptides, polypeptides, or proteins.

Amino Acid Residues Are the Building Blocks of Proteins

An amino acid is a molecule that contains a carboxyl (–COOH) and an amino group (–NH2) attached to the same carbon atom, the ⍺-carbon. The identity of the amino acid is determined by its side chain or side residue, often called the R-group. The simplest amino acid is glycine, where the residue is a single hydrogen atom. Other amino acids carry more complex side chains. The side chain determines the chemical properties of the amino acid. For example, it may attract or repel water (hydrophilic or hydrophobic), carry a negative charge (acidic), or form hydrogen bonds (polar).

Of all known amino acids, only 21 are used to create proteins in eukaryotes (the genetic code encodes only 20 of these). Amino acids are abbreviated using a three letter (e.g., Gly, Val, Pro) or one letter code (e.g., G, V, P). The linear chain of amino acid residues forms the backbone of the protein. The free amino group at one end is called the N-terminus, while the free carboxyl group on the other end constitutes the C-terminus. The chemical properties of the side chains heavily determine the final structure of the protein as they interact with each other and with polar water molecules.

To form a polypeptide, amino acids are linked together by peptide bonds. Peptide bonds are formed between the amino group (–NH2 group) of one amino acid and the carboxyl group (–COOH) of the adjacent amino acid. Proteins are formed by dehydration synthesis. Each one water molecule is formed during linkage of two amino acids. The resulting covalent bond is a peptide bond.

The pH of the Surrounding Medium Determines the Chemical Function of Amino Acids

Amino acids have both a basic and an acidic group. They can, therefore, act as a base (hydrogen ion recipient) or as an acid (hydrogen ion donor). The chemical property depends on the pH of the surrounding medium. At low pH (e.g., pH2) both the carboxyl and amino groups are protonated (–NH3, –COOH), so the amino acid acts as a base. At an alkaline pH (e.g., pH13), both the carboxyl and amino groups are deprotonated (–NH2, –COO-) and the amino acid will act as an acid. At a neutral pH (i.e., most physiological environments, ~pH7.4), the amino group is protonated (–NH3) and the carboxyl group is deprotonated (–COO-), giving rise to a zwitterion, a molecule with both a positive and negative charge. These chemical properties at physiological pH are essential to creating hydrogen bonds, which in turn contribute to the formation of more complex protein structures.

The Length, Structural Complexity, and Functionality Distinguish a Polypeptide from a Protein

Polypeptides are chains of amino acids. Polypeptides with less than 20 amino acids are also referred to as oligopeptides, or simply peptides. A polypeptide chain is referred to as protein when it is folded into a three-dimensional structure, ready to perform its specific cellular function.

Proteins Are Essential Building Blocks of Life

Together with carbohydrates, nucleic acids, and lipids, proteins are fundamental building blocks of life. Proteins exhibit enormous diversity in their composition and, hence, function. Among other functions, they provide structure to a cell (e.g., in the form of collagen), allow movement (e.g., actin and myosin in muscles), catalyze reactions (enzymes), bring molecules across the cell membrane, and defend vertebrates against invaders (antibodies).

Overzicht

Eiwitten zijn ketens van aminozuren die zijn verbonden door peptidebindingen en gevouwen tot een driedimensionale structuur. De zijketens van individuele aminozuurresiduen bepalen de interacties tussen aminozuurresiduen en uiteindelijk de vouwing van het eiwit. Afhankelijk van de lengte en structurele complexiteit worden ketens van aminozuurresiduen geclassificeerd als oligopeptiden, polypeptiden of eiwitten.

Aminozuurresiduen zijn de bouwstenen van eiwitten

Een aminozuur is een molecuul dat een carboxyl (–COOH) en een aminogroep (–NH 2 ) bevat die aan hetzelfde koolstofatoom, de ⍺-koolstof, vastzitten. De identiteit van het aminozuur wordt bepaald door zijn zijketen of zijketen, vaak de R-groep genoemd. Het eenvoudigste aminozuur is glycine, waarbij het residu een enkel waterstofatoom is. Andere aminozuren hebben meer complexe zijketens. De zijketen bepaalt de chemische eigenschappen van het aminozuur. Het kan bijvoorbeeld aantrekken of afstotenwater (hydrofiel of hydrofoob), hebben een negatieve lading (zuur) of vormen waterstofbruggen (polair).

Van alle bekende aminozuren worden er slechts 21 gebruikt om eiwitten in eukaryoten te maken (de genetische code codeert slechts voor 20 hiervan). Aminozuren worden afgekort met een drieletterige (bijv. Gly, Val, Pro) of eenlettercode (bijv. G, V, P). De lineaire keten van aminozuurresten vormt de ruggengraat van het eiwit. De vrije aminogroep aan het ene uiteinde wordt de N-terminus genoemd, terwijl de vrije carboxylgroep aan het andere uiteinde het C-uiteinde vormt. De chemische eigenschappen van de zijketens bepalen in hoge mate de uiteindelijke structuur van het eiwit aangezien ze met elkaar en met polaire watermoleculen interageren.

Om een polypeptide te vormen, worden aminozuren met elkaar verbonden door peptidebindingen. Peptidebindingen worden gevormd tussen de aminogroep (–NH 2- groep) van één aminozuur en de carboxylgroep (–COOH) van het aangrenzende aminozuur. Eiwitten worden gevormd door dehydratatiesynthese. Each één watermolecuul wordt gevormd tijdens de koppeling van twee aminozuren. De resulterende covalente binding is een peptidebinding.

De pH van het omringende medium bepaalt de chemische functie van aminozuren

Aminozuren hebben zowel een basische als een zure groep. Ze kunnen daarom fungeren als base (waterstofionenontvanger) of als zuur (waterstofionendonor). De chemische eigenschap hangt af van de pH van het omringende medium. Bij lage pH (bijv. PH2) worden zowel de carboxylgroep als de aminogroep geprotoneerd (–NH 3 , –COOH), dus het aminozuur werkt als een base. Bij een alkalische pH (bijv. PH13) worden zowel de carboxyl- als de aminogroep gedeprotoneerd (–NH 2 , –COO - ) en zal het aminozuur als een zuur werken. Bij een neutrale pH (dat wil zeggen, de meeste fysiologische omgevingen ~ pH 7,4), wordt de geprotoneerde aminogroep (NH3) en de carboxylgroep gedeprotoneerd (-COO -), waardoor een zwitterion, een molecuul met zowel een positief en negatiefin rekening brengen. Deze chemische eigenschappen bij fysiologische pH zijn essentieel voor het creëren van waterstofbruggen, die op hun beurt bijdragen aan de vorming van meer complexe eiwitstructuren.

De lengte, structurele complexiteit en functionaliteit onderscheiden een polypeptide van een proteïne

Polypeptiden zijn ketens van aminozuren. Polypeptiden met minder dan 20 aminozuren worden ook wel oligopeptiden of eenvoudigweg peptiden genoemd. Een polypeptideketen wordt eiwit genoemd wanneer het is gevouwen tot een driedimensionale structuur, klaar om zijn specifieke cellulaire functie uit te voeren.

Eiwitten zijn essentiële bouwstenen van het leven

Samen met koolhydraten, nucleïnezuren en lipiden zijn eiwitten fundamentele bouwstenen van het leven. Eiwitten vertonen een enorme diversiteit in samenstelling en dus functie. Ze bieden onder meer structuur aan een cel (bijv. In de vorm van collageen), laten beweging toe (bijv. Actine en myosine in spieren), katalyseren reacties (enzymen),moleculen door het celmembraan en verdedigen gewervelde dieren tegen indringers (antilichamen).

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter