Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

3.2: Организация белка
СОДЕРЖАНИЕ

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Protein Organization
 
ТРАНСКРИПТ

3.2: Организация белка

Обзор

Белки являются одним из основных строительных блоков жизни, которые выполняют множество разнообразных функций в клетке. Белки собираются из аминокислот. Последовательность аминокислот известна как основная структура белка. Локальные взаимодействия отдельных аминокислот приводят к тому, что линейная цепь складывается во вторичные структуры. Взаимодействия далеких аминокислот приводят к дальнейшему сворачиванию белка – третичной структуры. Сборка нескольких сложенных цепей (субъединиц) известна как структура четвертичных белков.

Порядок аминокислот определяет первичную структуру

Аминокислоты, которые связаны друг с другом в цепи, называются полипептидами. Аминокислоты связаны между собой аминокислотами (-NH3)и карбоксилами (-COOH), которые образуют пептидные связи. Цепь связанных атомов углерода и азота является основой белка, с аминокислотными боковыми цепями, торчащими перпендикулярно. Порядок аминокислотных остатков в цепи полипептида является основной структурой.

Водородные связи среди близких аминокислотных остатков способствуют вторичной структуре

Аминокислоты и карбоксил группы белка позвоночника могут образовывать водородные связи. Когда несколько аминокислотных остатков в непосредственной близости образуют водородные связи, могут образовываться местные структуры, такие как альфа-хелики и бета-плиссированные листы. Это распространенные локализованные структуры, которые дают то, что вызывает так называемую вторичную структуру белка.

Взаимодействия дальних боковых цепей определяют третичную структуру

Третичная структура белка описывает трехмерное расположение белка. Чтобы стабилизировать третичную структуру, взаимодействуют аминокислотные остатки, которые могут быть далеко друг от друга в цепочке полипептида. Взаимодействия могут быть слабыми и нековалентными (например, ионные связи, гидрофобные взаимодействия или водородные связи) или сильными и ковалентными (например, дисульфидные мосты). Все взаимодействия влияют на форму белка и его функции.

Несколько полипептидных цепей могут образовывать единый белок

До сих пор мы рассматривали белки, которые создаются из одной полипептидной цепи. Многие белки состоят из субъединиц, каждая из которых состоит из одной полипептидной цепи. Состав и взаимодействие нескольких белковых подразделений известны как четвертичная структура.

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter