Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

3.2: Eiwit organisatie
INHOUDSOPGAVE

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Protein Organization
 
TRANSCRIPT

3.2: Eiwit organisatie

Overzicht

Eiwitten zijn een van de fundamentele bouwstenen van het leven die veel verschillende functies in de cel vervullen. Eiwitten zijn samengesteld uit aminozuren. De volgorde van aminozuren staat bekend als de primaire structuur van een eiwit. Lokale interacties tussen individuele aminozuren zorgen ervoor dat de lineaire keten zich vouwt in een secundaire structuur. Interacties tussen aminozuren die ver van elkaar vandaan zitten, leidt tot meer vouwing van het eiwit - de tertiaire structuur. Het combineren van meerdere gevouwen ketens (subeenheden) staat bekend als de quaternaire eiwitstructuur.

De volgorde van aminozuren bepaalt de primaire structuur

Aminozuren die in een keten aan elkaar gebonden zijn, worden polypeptiden genoemd. De aminozuren zijn met elkaar verbonden door hun amino- (–NH 3 ) en carboxyl- (–COOH) -groepen die peptidebindingen vormen. De ruggengraat van het eiwit word gevormd door de gekoppelde koolstof- en stikstofatomen, en de aminozuurzijketens steken uit naar buiten. De volgorde van de aminozuren in de polypeptideketen staat bekend als de primaire structuur.

Waterstofbindingen tussen dichtsbijzijnde aminozuren dragen bij aan de secundaire structuur

De amino- en carboxylgroepen van het proteïneskelet kunnen waterstofbruggen vormen. Wanneer meerdere aminozuurresiduen die dichtbij elkaar zitten waterstofbruggen vormen, kunnen lokale structuren zoals alfa-helices en beta-platen ontstaan. Dit zijn veel voorkomende gelokaliseerde structuren, die bijdragen tot de zogenaamde secundaire structuur van een eiwit.

De interacties van verre zijketens bepalen de tertiaire structuur

De tertiaire structuur van een eiwit beschrijft de driedimensionale vorming van een eiwit. Om een tertiaire structuur te stabiliseren, interageren aminozuurresiduen binnen de polypeptideketen met elkaar ook al zitten ze ver van elkaar vandaan. Deze interacties kunnen zwak en niet-covalent zijn (bijv. ionische bindingen, hydrofobe interacties of waterstofbindingen) of sterk en covalent (bijv. disulfidebruggen). Alle interacties dragen bij aan de vorm van het eiwit en zijn functie.

Meerdere polypeptideketens kunnen een enkel eiwit vormen

Tot dusver hebben we gekeken naar eiwitten die zijn gemaakt van een enkele polypeptideketen. Veel eiwitten bestaan uit subeenheden, die elk zijn gevormd uit één polypeptideketen. De samenstelling en interactie van meerdere eiwitsubeenheden staan bekend als de quaternaire structuur.

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter