3.2: Protein Organization
3.2: Eiwit organisatie
Overview
Proteins are one of the fundamental building blocks of life that carry out many diverse functions in the cell. Proteins are assembled from amino acids. The sequence of amino acids is known as the primary structure of a protein. Local interactions of individual amino acids cause the linear chain to fold into the secondary structures. Interactions of distant amino acids lead to further folding of the protein—the tertiary structure. The assembly of multiple folded chains (subunits) is known as quaternary protein structure.
The Order of Amino Acids Determines the Primary Structure
Amino acids that are bound together in a chain are called polypeptides. The amino acids are linked by their amino (–NH3) and carboxyl (–COOH) groups which form peptide bonds. The chain of linked carbon and nitrogen atoms is the backbone of the protein, with the amino acid side chains sticking out perpendicularly. The order of amino acid residues in the polypeptide chain is the primary structure.
Hydrogen Bonds among Close Amino Acid Residues Contribute to the Secondary Structure
The amino and carboxyl groups of the protein backbone can form hydrogen bonds. When multiple amino acid residues in close proximity form hydrogen bonds, local structures such as alpha-helices and beta-pleated sheets can form. These are common localized structures, giving rise to the so-called secondary structure of a protein.
The Interactions of Distant Side Chains Determine the Tertiary Structure
The tertiary structure of a protein describes the 3-dimensional arrangement of a protein. To stabilize a tertiary structure, amino acid residues interact that might be far apart within the polypeptide chain. The interactions can be weak and non-covalent (e.g., ionic bonds, hydrophobic interactions or hydrogen bonds) or strong and covalent (e.g., disulfide bridges). All interactions contribute to the shape of the protein and its function.
Multiple Polypeptide Chains Can Form a Single Protein
So far, we considered proteins that are created of a single polypeptide chain. Many proteins consist of subunits, that are each formed of one polypeptide chain. The composition and interaction of multiple protein subunits are known as the quaternary structure.
Overzicht
Eiwitten zijn een van de fundamentele bouwstenen van het leven die veel verschillende functies in de cel vervullen. Eiwitten zijn samengesteld uit aminozuren. De volgorde van aminozuren staat bekend als de primaire structuur van een eiwit. Lokale interacties van individuele aminozuren zorgen ervoor dat de lineaire keten zich vouwt in de secundaire structuren. Interacties van verre aminozuren leiden tot verdere vouwing van het eiwit - de tertiaire structuur. De assemblage van meerdere gevouwen ketens (subeenheden) staat bekend als quaternaire eiwitstructuur.
De volgorde van aminozuren bepaalt de primaire structuur
Aminozuren die in een keten aan elkaar zijn gebonden, worden polypeptiden genoemd. De aminozuren zijn met elkaar verbonden door hun amino- (–NH 3 ) en carboxyl- (–COOH) -groepen die peptidebindingen vormen. De ketting van gekoppelde koolstof- en stikstofatomen is de ruggengraat van het eiwit, met de aminozuurzijketens loodrecht naar buiten. De volgorde van aminozuurresiduenin de polypeptideketen is de primaire structuur.
Waterstofbindingen tussen nauwe aminozuurresiduen dragen bij aan de secundaire structuur
De amino- en carboxylgroepen van de proteïneskelet kunnen waterstofbruggen vormen. Wanneer meerdere aminozuurresiduen in de directe nabijheid waterstofbruggen vormen, kunnen lokale structuren zoals alfa-helices en beta-geplooide vellen ontstaan. Dit zijn veel voorkomende gelokaliseerde structuren, die aanleiding geven tot de zogenaamde secundaire structuur van een eiwit.
De interacties van verre zijketens bepalen de tertiaire structuur
De tertiaire structuur van een eiwit beschrijft de driedimensionale ordening van een eiwit. Om een tertiaire structuur te stabiliseren, interageren aminozuurresiduen die mogelijk ver van elkaar verwijderd zijn binnen de polypeptideketen. De interacties kunnen zwak en niet-covalent zijn (bijv. Ionische bindingen, hydrofobe interacties of waterstofbindingen) of sterk en covalent (bijv. Disulfidebruggen). Alle interacties dragen bij aan de vorm van het eiwit and zijn functie.
Meerdere polypeptideketens kunnen een enkel eiwit vormen
Tot dusver hebben we gekeken naar eiwitten die zijn gemaakt van een enkele polypeptideketen. Veel eiwitten bestaan uit subeenheden, die elk zijn gevormd uit één polypeptideketen. De samenstelling en interactie van meerdere eiwitsubeenheden staan bekend als de quaternaire structuur.
