Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

3.2: Eiwit organisatie
INHOUDSOPGAVE

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Eiwit organisatie
 
Deze voice-over is door de computer gegenereerd
TRANSCRIPT
* De tekstvertaling is door de computer gegenereerd

3.2: Eiwit organisatie

Overzicht

Eiwitten zijn een van de fundamentele bouwstenen van het leven die veel verschillende functies in de cel vervullen. Eiwitten zijn samengesteld uit aminozuren. De volgorde van aminozuren staat bekend als de primaire structuur van een eiwit. Lokale interacties van individuele aminozuren zorgen ervoor dat de lineaire keten zich vouwt in de secundaire structuren. Interacties van verre aminozuren leiden tot verdere vouwing van het eiwit - de tertiaire structuur. De assemblage van meerdere gevouwen ketens (subeenheden) staat bekend als quaternaire eiwitstructuur.

De volgorde van aminozuren bepaalt de primaire structuur

Aminozuren die in een keten aan elkaar zijn gebonden, worden polypeptiden genoemd. De aminozuren zijn met elkaar verbonden door hun amino- (–NH 3 ) en carboxyl- (–COOH) -groepen die peptidebindingen vormen. De ketting van gekoppelde koolstof- en stikstofatomen is de ruggengraat van het eiwit, met de aminozuurzijketens loodrecht naar buiten. De volgorde van aminozuurresiduenin de polypeptideketen is de primaire structuur.

Waterstofbindingen tussen nauwe aminozuurresiduen dragen bij aan de secundaire structuur

De amino- en carboxylgroepen van de proteïneskelet kunnen waterstofbruggen vormen. Wanneer meerdere aminozuurresiduen in de directe nabijheid waterstofbruggen vormen, kunnen lokale structuren zoals alfa-helices en beta-geplooide vellen ontstaan. Dit zijn veel voorkomende gelokaliseerde structuren, die aanleiding geven tot de zogenaamde secundaire structuur van een eiwit.

De interacties van verre zijketens bepalen de tertiaire structuur

De tertiaire structuur van een eiwit beschrijft de driedimensionale ordening van een eiwit. Om een tertiaire structuur te stabiliseren, interageren aminozuurresiduen die mogelijk ver van elkaar verwijderd zijn binnen de polypeptideketen. De interacties kunnen zwak en niet-covalent zijn (bijv. Ionische bindingen, hydrofobe interacties of waterstofbindingen) of sterk en covalent (bijv. Disulfidebruggen). Alle interacties dragen bij aan de vorm van het eiwit and zijn functie.

Meerdere polypeptideketens kunnen een enkel eiwit vormen

Tot dusver hebben we gekeken naar eiwitten die zijn gemaakt van een enkele polypeptideketen. Veel eiwitten bestaan uit subeenheden, die elk zijn gevormd uit één polypeptideketen. De samenstelling en interactie van meerdere eiwitsubeenheden staan bekend als de quaternaire structuur.

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter