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3.2: Organisation des protéines
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Organisation des protéines
 
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3.2: Organisation des protéines

Aperçu

Les protéines sont l’un des éléments fondamentaux de la vie qui effectuent de nombreuses fonctions diverses dans la cellule. Les protéines sont assemblées à partir d’acides aminés. La séquence d’acides aminés est connue comme la structure primaire d’une protéine. Les interactions locales des acides aminés individuels font plier la chaîne linéaire dans les structures secondaires. Les interactions des acides aminés éloignés conduisent à un pliage ultérieur de la protéine , la structure tertiaire. L’assemblage de plusieurs chaînes pliées (sous-unités) est connu sous le nom de structure protéique quaternaire.

L’Ordre des acides aminés détermine la structure primaire

Les acides aminés qui sont liés ensemble dans une chaîne sont appelés polypeptides. Les acides aminés sont liés par leurs groupes amino (–NH3)et carboxyl (–COOH) qui forment des liaisons peptides. La chaîne d’atomes de carbone et d’azote liés est l’épine dorsale de la protéine, les chaînes latérales d’acides aminés sortant perpendiculairement. L’ordre des résidus d’acides aminés dans la chaîne polypeptide est la structure primaire.

Les liaisons hydrogène parmi les résidus d’acides aminés proches contribuent à la structure secondaire

Les groupes amino et carboxyle de l’épine dorsale protéique peuvent former des liaisons hydrogène. Lorsque plusieurs résidus d’acides aminés à proximité forment des liaisons hydrogène, des structures locales telles que les alpha-hélices et les feuilles à plis bêta peuvent se former. Il s’agit de structures localisées communes, donnant naissance à la structure dite secondaire d’une protéine.

Les interactions des chaînes latérales lointaines déterminent la structure tertiaire

La structure tertiaire d’une protéine décrit l’arrangement tridimensionnel d’une protéine. Pour stabiliser une structure tertiaire, les résidus d’acides aminés interagissent qui pourraient être très éloignés dans la chaîne des polypeptides. Les interactions peuvent être faibles et non covalentes (p. ex., liaisons ioniques, interactions hydrophobes ou liaisons hydrogène) ou fortes et covalentes (p. ex., ponts de disulfure). Toutes les interactions contribuent à la forme de la protéine et à sa fonction.

Plusieurs chaînes de polypeptides peuvent former une seule protéine

Jusqu’à présent, nous avons considéré les protéines qui sont créées d’une seule chaîne de polypeptide. De nombreuses protéines sont constituées de sous-unités, qui sont formées chacune d’une chaîne de polypeptide. La composition et l’interaction de plusieurs sous-unités protéiques sont connues sous le nom de structure quaternaire.

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