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3.3: 단백질 접힘
목차

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Biology

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전사물

3.3: 단백질 접힘

개요

단백질은 펩타이드 결합(peptide bond)에 의해 연결된 아미노산(amino acid)의 사슬입니다. 단백질은 합성 시 생물학적 기능에 중요한 3차원 형태로 접힙니다. 아미노산 간의 상호작용은 단백질 접힘을 유도하며, 단백질 구조는 주로 아미노산 배열에 의존합니다.

단백질 구조는 생물학적 기능에 매우 중요합니다

단백질은 화학반응 촉매작용, 면역방어, 저장, 운반, 세포 간 통신, 이동 및 구조 지지와 같은 광범위한 생물학적 기능을 수행합니다. 단백질의 기능은 자물쇠와 열쇠같이 주로 다른 분자를 인식하고 결합하는 능력에 달려 있습니다. 따라서 단백질의 특화된 활동은 단백질 고유의 3차원 구조에 따라 달라집니다.

단백질이 기능하려면 정확하게 접혀야 합니다. 대부분의 단백질은 가장 안정적이고 생물학적으로 활동적인 구조로 접히기 전에 여러 중간 형태를 거칩니다. 단백질이 잘못 접히면 세포의 전반적인 기능에 해로운 영향을 미칩니다. 인간의 몇몇 질병은 잘못 접히거나 풀려버린 단백질의 축적에 기인합니다. 이 예로 낭포성섬유증(cystic fibrosis), 알츠하이머병(Alzheimer's disease), 파킨슨병(Parkinson's disease), 루게릭병(amyotrophic lateral sclerosis, 줄여서 ALS) 및 크로이츠펠트야콥병(Creutzfeldt-Jakob disease)이 있습니다.

단백질 구조의 주요 결정요인

단백질은 폴리펩타이드(polypeptide)라고 불리는 하나 이상의 아미노산 사슬로 이루어져 있습니다. 폴리펩타이드는 선형 사슬로 합성된 뒤 빠르게 접혀 3차원 구조를 형성합니다. 폴리펩타이드와 단백질이라는 용어는 서로 치환하여 사용하기도 하지만 일반적으로 생물학적 기능을 수행할 수 있는 접힌 폴리펩타이드를 단백질이라고 부릅니다. 단백질 구조는 보통 1차(primary), 2차(secondary), 3차(tertiary), 4차(quaternary) 구조로 설명됩니다. 대부분의 폴리펩타이드는 혈액 내 산소를 운반하는 단백질인 헤모글로빈과 같이 전반적으로 작고 구형의 3차 구조로 접힙니다. 케라틴과 같은 일부 단백질은 머리카락과 손톱에서 흔히 발견되는 긴 섬유질을 형성할 수 있습니다.

폴리펩타이드 사슬 내 아미노산의 서열은 단백질 구조를 결정하는 주요 결정요인입니다. 아미노산 서열은 2차 구조의 유형과 위치를 결정합니다. 또한 단백질의 전반적인 3차 구조는 주로 아미노산을 구분 짓는 고유한 작용기인 아미노산 측쇄(amino acid side chain) 간의 화학 결합에 의해 안정됩니다. 이러한 측쇄는 양전하나 음전하를 띠거나 극성 무전하(polar uncharged) 혹은 무극성(nonpolar)일 수도 있습니다.

아미노산은 측쇄군에 따라 독특한 물리적, 화학적 특성을 띱니다. 예를 들어 극성(polar) 아미노산과 전하를 띠는(charged) 아미노산은 물과 상호작용하여 수소결합(hydrogen bond)을 형성하여 친수성(hydrophilic)이라 불리는 반면 비극성(nonpolar) 아미노산은 물과의 상호작용을 피하여 소수성(hydrophobic)이라 불립니다. 따라서 단백질이 세포 환경에서 접힐 때, 소수성 아미노산으로 이루어진 측쇄는 수용성 주변 환경으로부터 멀리 떨어진 단백질의 중심부에 매장되는 반면 친수성 아미노산 측쇄는 단백질 표면에 노출됩니다.

단백질 중심에 촘촘히 포장된 소수성 아미노산은 측쇄군 간의 약한 판데르발스 상호작용(Van der Waals interaction)을 형성합니다. 이러한 판데르발스 힘은 접힌 단백질에 안정성을 더합니다. 단백질 표면에 노출된 극성 아미노산은 물 분자 또는 다른 극성 아미노산 측쇄와 자유롭게 수소결합을 형성할 수 있습니다. 양전하나 음전하를 띠는 아미노산 역시 단백질의 표면에 존재하며 이 아미노산과 인접하고 반대 전하를 띠는 아미노산과 이온결합(ionic bond)을 형성합니다.

이황화 결합(disulfide bond)은 아미노산 시스테인(cysteine) 내 두 개의 SH기(sulfhydryl) 사이에 형성됩니다. 이는 접힌 단백질을 강화하는 매우 강력한 상호작용으로 접힌 단백질을 가장 이상적인 3차원 형태로 잠급니다. 단백질의 올바른 접힘은 또한 pH, 염분 농도, 온도 등과 같은 세포 환경 내 여러 요인에 따라 달라집니다. 단백질 내 환경에서 물리적, 화학적 조건들의 변화는 단백질을 지탱하는 화학적 상호작용에 영향을 끼치며 단백질 변성(protein denaturation)이라 알려진 단백질이 잘못 접히거나 풀리는 현상을 초래해 생물학적 기능을 상실하게 만들 수 있습니다.


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