Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

3.3: Сворачивание белка
СОДЕРЖАНИЕ

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Сворачивание белка
 
Этот закадровый голос сгенерирован компьютером
ТРАНСКРИПТ
* Текстовый перевод сгенерирован компьютером

3.3: Сворачивание белка

Обзор

Белки являются цепями аминокислот, соединенных пептидными связями. После синтеза белок складывается в трехмерную конформацию, которая имеет решающее значение для его биологической функции. Взаимодействие между составными аминокислотами направляет сворачивание белка, и, следовательно, структура белка в первую очередь зависит от его аминокислотной последовательности.

Структура протеина критически к своей биологической функции

Белки выполняют широкий спектр биологических функций, таких как катализирование химических реакций, обеспечивая иммунологическую защиту, хранение, транспорт, сотовую связь, движение и структурную поддержку. Функция белка в основном зависит от его способности распознавать и связывать другие молекулы, аналогичные замку и ключу. Поэтому специфическая активность каждого белка зависит от его уникальной трехмерной архитектуры.

Для того, чтобы белок был функциональным, он должен точно складываться. Большинство белков проходят через несколько промежуточных форм, прежде чем сложить в наиболее стабильную, биологически активную структуру. Неправильное сфолие белков пагубно сказывается на общем функционировании клетки. У людей, несколько заболеваний из-за накопления неправильно сфоленные или развернули белков. К ним относятся муковисцидоз, болезнь Альцгеймера, болезнь Паркинсона, ALS, и болезнь Крейтцфельдта-Якоба.

Ключевые детерминанты структуры белка

Белки состоит из одной или несколько цепей аминокислот, называемых полипептидами. Полипептид синтезируется как линейная цепь, которая быстро складывается на себя, чтобы сформировать трехмерную структуру. Термин полипептид и белок иногда используются взаимозаменяемо, но чаще всего, сложенный полипептид, который может выполнять биологическую функцию, называется белком. Белковая структура обычно описывается на четырех уровнях: первичном, вторичном, третичном и затруднительном. Большинство полипептидов складываются в общие компактные, шаровые третичные структуры, такие как гемоглобин, кислородно-несущий белок в крови. Некоторые белки, такие как кератины, могут образовывать длинные волокна, которые обычно встречаются в волосах и ногтях.

Последовательность аминокислот в цепочке полипептида является основным определяющим фактором его структуры. Аминокислотная последовательность определяет тип и расположение вторичных структур. Кроме того, общая третичная структура белка в основном стабилизируется химическими связями между аминокислотными боковыми цепями – уникальными химическими группами, которые отличают аминокислоты друг от друга. Эти боковые цепи либо положительно, либо отрицательно заряжены, полярные незаряженные или неполярные.

Аминокислоты имеют уникальные физические и химические характеристики в зависимости от их групп боковой цепи. Например, полярные и заряженные аминокислоты взаимодействуют с водой, образуют водородные связи и называются гидрофильные;в то время как неполярные аминокислоты избегают взаимодействия с водой и называются гидрофобными. Поэтому, когда белок складывается в клеточной среде, боковые цепи гидрофобных аминокислот закапываются в ядро белка вдали от аквеозной среды, в то время как гидрофильные аминокислоты боковых цепей подвергаются на поверхности белка.

Плотно упакованные гидрофобные аминокислоты в белковом ядре приводят к образованию слабых взаимодействий Ван дер Ваалса между группами боковых цепей. Наличие этих сил Ван дер Ваалса придает дополнительную стабильность сложенного белка. Полярные аминокислоты, выставленные на поверхности белка, могут свободно образовывать водородные связи с молекулами воды или другими полярными аминокислотными боковыми цепями. Положительно и отрицательно заряженные аминокислоты также присутствуют на внешней стороне белка, где они образуют ионные связи с другими близлежащими, противоположно заряженными аминокислотами.

Дисульфидные связи образуются между двумя группами сульфгидрила, или SH, на аминокислотном цистеине. Это очень надежное взаимодействие, которое действует как подкрепление на сложенный белок. Наличие дисульфидных связей блокирует сложенный белок в его наиболее благоприятствуемой трехмерной конформации. Правильное складывание белка также зависит от других факторов клеточной среды, таких как рН, концентрация соли, температура и т.д. Изменение физических и химических условий в белковой среде влияет на химические взаимодействия, удерживаваемые белок вместе, и может привести к тому, что белок неправильно свернется или развернется и потеряет свою биологическую функцию – процесс, известный как денатурация белка.


Литература для дополнительного чтения

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter