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3.3: El plegamiento de proteínas
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Protein Folding
 
TRANSCRIPCIÓN

3.3: El plegamiento de proteínas

Visión general

Las proteínas son cadenas de aminoácidos unidos entre sí por enlaces peptídicos. Tras la síntesis, una proteína se pliega en una conformación tridimensional que es fundamental para su función biológica. Las interacciones entre sus aminoácidos constituyentes guían el plegado de proteínas, y por lo tanto la estructura proteica depende principalmente de su secuencia de aminoácidos.

La estructura proteica es fundamental para su función biológica

Las proteínas realizan una amplia gama de funciones biológicas, como catalizar reacciones químicas, proporcionar defensa inmunológica, almacenamiento, transporte, comunicación celular, movimiento y soporte estructural. La función de una proteína depende principalmente de su capacidad para reconocer y unir otras moléculas, análogas a un bloqueo y una llave. De ahí la actividad específica de cada proteína depende de su arquitectura tridimensional única.

Para que una proteína sea funcional, debe plegarse con precisión. La mayoría de las proteínas pasan por varias formas intermedias antes de plegarse en la estructura biológicamente activa más estable. El mal plegamiento de proteínas tiene efectos perjudiciales en el funcionamiento general de la célula. En los seres humanos, varias enfermedades se deben a la acumulación de proteínas mal plegadas o desplegadas. Estos incluyen fibrosis quística, Alzheimer, Parkinson, ELA, y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob.

Determinantes clave de la estructura proteica

Las proteínas se componen de una o más cadenas de aminoácidos, llamados polipéptidos. Un polipéptido se sintetiza como una cadena lineal que se pliega rápidamente sobre sí misma para formar una estructura tridimensional. El término polipéptido y proteína a veces se utilizan indistintamente, pero más comúnmente, un polipéptido plegado que puede realizar una función biológica se llama proteína. Una estructura proteica generalmente se describe en cuatro niveles: primario, secundario, terciario y cuaternario. La mayoría de los polipéptidos se pliegan en una estructura terciaria compacta y globular, como la hemoglobina, la proteína portadora de oxígeno en la sangre. Algunas proteínas, como las queratinas, pueden formar fibras largas que se encuentran comúnmente en el cabello y las uñas.

La secuencia de aminoácidos en la cadena de polipéptidos es el principal determinante de su estructura. La secuencia de aminoácidos determina el tipo y la ubicación de las estructuras secundarias. Además, la estructura terciaria general de una proteína se estabiliza predominantemente por enlaces químicos entre cadenas laterales de aminoácidos, los únicos grupos químicos que distinguen los aminoácidos entre sí. Estas cadenas laterales se cargan positiva o negativamente, polar sin carga o no polar.

Los aminoácidos tienen características físicas y químicas únicas dependiendo de sus grupos de cadena lateral. Por ejemplo, los aminoácidos polares y cargados interactúan con; el agua para formar enlaces de hidrógeno y se llaman hidrófilos; mientras que los aminoácidos no polares evitan interacciones con el agua y se llaman hidrófobos. Por lo tanto, cuando una proteína se pliega en un entorno celular, las cadenas laterales de aminoácidos hidrófobos se entierran en el núcleo de la proteína lejos del entorno acuoso, mientras que las cadenas laterales de aminoácidos hidrófilos están expuestas en la superficie de la proteína.

Los aminoácidos hidrofóbicos apretados en el núcleo proteico conducen a la formación de interacciones débiles de Van der Waals entre los grupos de cadenas laterales. La presencia de estas fuerzas Van der Waals imparte mayor estabilidad a la proteína plegada. Los aminoácidos polares expuestos en la superficie de la proteína son libres de formar enlaces de hidrógeno con moléculas de agua u otras cadenas laterales de aminoácidos polares. Los aminoácidos cargados positiva y negativamente también están presentes en el exterior de una proteína donde forman enlaces iónicos con otros aminoácidos cercanos, cargados opuestamente.

Los enlaces disulfuros se forman entre dos grupos de sulfhidrilo, o SH, en el aminoácido cisteína. Esta es una interacción muy robusta La alteración de las condiciones físicas y químicas en un entorno proteico afecta a las interacciones químicas que mantienen la proteína unida y puede hacer que la proteína se pliegue mal o se despliegue y pierda su función biológica, un proceso conocido como desnaturalización de proteínas.


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