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3.3: Repliement des protéines
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Repliement des protéines
 
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3.3: Repliement des protéines

Aperçu

Les protéines sont des chaînes d’acides aminés reliées entre elles par des liaisons peptidiques. Lors de la synthèse, une protéine se plie en une conformation tridimensionnelle qui est essentielle à sa fonction biologique. Les interactions entre ses acides aminés constitutifs guident le pliage des protéines, et donc la structure protéique dépend principalement de sa séquence d’acides aminés.

La structure protéique est essentielle à sa fonction biologique

Les protéines remplissent un large éventail de fonctions biologiques telles que catalyser les réactions chimiques, fournissant la défense immunologique, le stockage, le transport, la communication cellulaire, le mouvement, et le soutien structurel. La fonction d’une protéine dépend principalement de sa capacité à reconnaître et à lier d’autres molécules, analogues à une serrure et à une clé. Par conséquent, l’activité spécifique de chaque protéine dépend de son architecture tridimensionnelle unique.

Pour qu’une protéine soit fonctionnelle, elle doit se plier avec précision. La plupart des protéines passent par plusieurs formes intermédiaires avant de se replier dans la structure la plus stable et biologiquement active. Le pliage erroné des protéines a des effets néfastes sur le fonctionnement global de la cellule. Chez l’homme, plusieurs maladies sont dues à l’accumulation de protéines mal repliées ou dépliées. Il s’agit notamment de la fibrose kystique, la maladie d’Alzheimer, la maladie de Parkinson, la SLA et la maladie de Creutzfeldt-Jakob.

Déterminants clés de la structure protéique

Les protéines sont composées d’une ou de plusieurs chaînes d’acides aminés, appelées polypeptides. Un polypeptide est synthétisé comme une chaîne linéaire qui se replie rapidement sur elle-même pour former une structure tridimensionnelle. Le terme polypeptide et protéine sont parfois utilisés de façon interchangeable, mais le plus souvent, un polypeptide plié qui peut effectuer une fonction biologique est appelé une protéine. Une structure protéique est habituellement décrite à quatre niveaux : primaire, secondaire, tertiaire et quaternaire. La plupart des polypeptides se plient en une structure globale compacte et globulaire tertiaire, comme l’hémoglobine, la protéine porteuse d’oxygène dans le sang. Certaines protéines, comme les kératines, peuvent former de longues fibres que l’on trouve couramment dans les cheveux et les ongles.

La séquence d’acides aminés dans la chaîne de polypeptide est le principal déterminant de sa structure. La séquence d’acides aminés détermine le type et l’emplacement des structures secondaires. En outre, la structure tertiaire globale d’une protéine est principalement stabilisée par des liaisons chimiques entre les chaînes latérales d’acides aminés , les groupes chimiques uniques qui distinguent les acides aminés les uns des autres. Ces chaînes latérales sont soit chargées positivement ou négativement, polaires non chargées, ou non polaires.

Les acides aminés ont des caractéristiques physiques et chimiques uniques en fonction de leurs groupes de chaîne latérale. Par exemple, les acides aminés polaires et chargés interagissent avec l’eau pour former des liaisons hydrogène et sont appelés hydrophiles; alors que les acides aminés non polaires évitent les interactions avec l’eau et sont appelés hydrophobes. Par conséquent, lorsqu’une protéine est pliée dans un environnement cellulaire, les chaînes latérales d’acides aminés hydrophobes sont enfouies dans le noyau de la protéine loin de l’environnement aqueux, tandis que les chaînes latérales d’acides aminés hydrophiles sont exposées à la surface de la protéine.

Les acides aminés hydrophobes étroitement emballés dans le noyau protéique conduisent à la formation d’interactions faibles de Van der Waals entre les groupes de chaînes latérales. La présence de ces forces de Van der Waals donne une stabilité supplémentaire à la protéine pliée. Les acides aminés polaires exposés à la surface de la protéine sont libres de former des liaisons hydrogène avec des molécules d’eau ou d’autres chaînes latérales d’acides aminés polaires. Les acides aminés chargés positivement et négativement sont également présents sur l’extérieur d’une protéine où ils forment des liaisons ioniques avec d’autres acides aminés à proximité, chargés de façon opposée.

Les liaisons de disulfure se forment entre deux groupes de sulfhydryle, ou SH, sur la cystéine d’acide aminé. Il s’agit d’une interaction très robuste qui agit comme un renforcement sur la protéine pliée. La présence de liaisons disulfure verrouille la protéine pliée dans sa conformation tridimensionnelle la plus favorisée. Le pliage approprié d’une protéine dépend également d’autres facteurs de l’environnement cellulaire comme le pH, la concentration de sel, la température, etc. L’altération des conditions physiques et chimiques dans un environnement protéique affecte les interactions chimiques qui maintiennent la protéine ensemble et peut causer une mauvaise pliage ou un déroulement de la protéine et perdre sa fonction biologique, un processus connu sous le nom de dénaturation des protéines.


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