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7.9: 인산화
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Phosphorylation
 
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7.9: Phosphorylation

7.9: 인산화

The addition or removal of phosphate groups from proteins is the most common chemical modification that regulates cellular processes. These modifications can affect the structure, activity, stability, and localization of proteins within cells as well as their interactions with other proteins.

During phosphorylation, protein kinases transfer the terminal phosphate group of ATP to specific amino acid side chains of substrate proteins. Serine, threonine, and tyrosine are the most commonly phosphorylated amino acids. Accordingly, protein kinases are classified as serine/threonine kinases, tyrosine kinases, or dual action kinases if they can phosphorylate all three amino acids. Conversely, protein phosphatases catalyze the removal of the phosphate group (dephosphorylation), restoring the original properties of the protein.

Under physiological conditions, phosphorylation and dephosphorylation are tightly regulated to prevent prolonged changes in protein structure and function. Disruption of this balance can cause diseases, including cancer and various neurodegenerative disorders. For instance, a protein called tau is hyperphosphorylated in Alzheimer’s disease (AD). Physiologically, tau regulates the shape, structure, and development of neurons. The tau protein contains over 80 serine, threonine, and tyrosine residues, of which only a fraction is usually phosphorylated. In the brains of patients with AD, tau is abnormally and excessively phosphorylated. This alters the solubility of the protein, forming toxic insoluble aggregates that lead to neuronal death.

단백질에서 인산염 단의 첨가 또는 제거는 세포 과정을 조절하는 가장 일반적인 화학 적 변형이다. 이러한 수정은 세포 내 단백질의 구조, 활동, 안정성 및 국소화뿐만 아니라 다른 단백질과의 상호 작용에 영향을 미칠 수 있습니다.

인산화 동안, 단백질 키나제는 ATP의 말단 인산염 그룹을 기질 단백질의 특정 아미노산 측면 사슬로 옮긴다. 세린, 스레오닌, 티로신은 가장 일반적으로 인광 아미노산입니다. 이에 따라, 단백질 키나아제는 세아미노산을 모두 인계할 수 있는 경우 세린/티레오닌 키나아제, 티로신 키나아제 또는 이중 작용 키나아제로 분류된다. 반대로, 단백질 인산염은 인산염 군(dephosphorylation)의 제거를 촉매하여 단백질의 본래 특성을 회복시합니다.

생리학적 조건하에서, 인산화와 탈포릴화는 단백질 구조와 기능에 있는 장기간된 변경을 방지하기 위하여 단단히 통제됩니다. 이 균형의 중단은 암을 포함하여 질병을 일으키는 원인이 될 수 있고 각종 신경 퇴행성 무질서. 예를 들면, 타우에게 불린 단백질은 알츠하이머 병 (AD)에서 hyperphosphorylated입니다. 생리학적으로, 타우는 뉴런의 모양, 구조 및 발달을 조절합니다. 타우 단백질은 80개 이상의 세린, 토로닌 및 티로신 잔류물을 함유하고 있으며, 그 중 분수만이 일반적으로 인포로이트됩니다. AD를 가진 환자의 두뇌에서, 타우는 비정상적으로 과도하게 인증됩니다. 이것은 신경 죽음으로 이끌어 내는 유독한 불용성 응집체를 형성하는 단백질의 용해도를 변경합니다.


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