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7.9: Fosforilación
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Phosphorylation
 
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TRANSCRIPCIÓN

7.9: Phosphorylation

7.9: Fosforilación

The addition or removal of phosphate groups from proteins is the most common chemical modification that regulates cellular processes. These modifications can affect the structure, activity, stability, and localization of proteins within cells as well as their interactions with other proteins.

During phosphorylation, protein kinases transfer the terminal phosphate group of ATP to specific amino acid side chains of substrate proteins. Serine, threonine, and tyrosine are the most commonly phosphorylated amino acids. Accordingly, protein kinases are classified as serine/threonine kinases, tyrosine kinases, or dual action kinases if they can phosphorylate all three amino acids. Conversely, protein phosphatases catalyze the removal of the phosphate group (dephosphorylation), restoring the original properties of the protein.

Under physiological conditions, phosphorylation and dephosphorylation are tightly regulated to prevent prolonged changes in protein structure and function. Disruption of this balance can cause diseases, including cancer and various neurodegenerative disorders. For instance, a protein called tau is hyperphosphorylated in Alzheimer’s disease (AD). Physiologically, tau regulates the shape, structure, and development of neurons. The tau protein contains over 80 serine, threonine, and tyrosine residues, of which only a fraction is usually phosphorylated. In the brains of patients with AD, tau is abnormally and excessively phosphorylated. This alters the solubility of the protein, forming toxic insoluble aggregates that lead to neuronal death.

La adición o eliminación de grupos de fosfato de proteínas es la modificación química más común que regula los procesos celulares. Estas modificaciones pueden afectar la estructura, actividad, estabilidad y localización de proteínas dentro de las células, así como sus interacciones con otras proteínas.

Durante la fosforilación, las quinasas proteicas transfieren el grupo de fosfato terminal de ATP a cadenas laterales de aminoácidos específicas de proteínas de sustrato. Serine, troonina, y tirosina son los aminoácidos más comúnmente fosforilados. En consecuencia, las quinasas proteicas se clasifican como quinasas de serina/threoína, quinasas de tirosina, o quinasas de doble acción si pueden fosforilar los tres aminoácidos. Por el contrario, las fosfatasas proteicas catalizan la eliminación del grupo fosfato (defosforilación), restaurando las propiedades originales de la proteína.

En condiciones fisiológicas, la fosforilación y la desfosforilación están estrechamente reguladas para evitar cambios prolongados en la estructura y función de las proteínas. La interrupción de este equilibrio puede causar enfermedades, como el cáncer y varios trastornos neurodegenerativos. Por ejemplo, una proteína llamada tau se hiperfosforilada en la enfermedad de Alzheimer (AD). Fisiológicamente, el tau regula la forma, la estructura y el desarrollo de las neuronas. La proteína tau contiene más de 80 residuos de serina, troonina y tirosina, de los cuales sólo una fracción suele ser fosforilada. En el cerebro de los pacientes con AD, tau es anormal y excesivamente fosforilado. Esto altera la solubilidad de la proteína, formando agregados insolubles tóxicos que conducen a la muerte neuronal.


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