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7.9: Fosforilação
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Phosphorylation
 
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7.9: Phosphorylation

7.9: Fosforilação

The addition or removal of phosphate groups from proteins is the most common chemical modification that regulates cellular processes. These modifications can affect the structure, activity, stability, and localization of proteins within cells as well as their interactions with other proteins.

During phosphorylation, protein kinases transfer the terminal phosphate group of ATP to specific amino acid side chains of substrate proteins. Serine, threonine, and tyrosine are the most commonly phosphorylated amino acids. Accordingly, protein kinases are classified as serine/threonine kinases, tyrosine kinases, or dual action kinases if they can phosphorylate all three amino acids. Conversely, protein phosphatases catalyze the removal of the phosphate group (dephosphorylation), restoring the original properties of the protein.

Under physiological conditions, phosphorylation and dephosphorylation are tightly regulated to prevent prolonged changes in protein structure and function. Disruption of this balance can cause diseases, including cancer and various neurodegenerative disorders. For instance, a protein called tau is hyperphosphorylated in Alzheimer’s disease (AD). Physiologically, tau regulates the shape, structure, and development of neurons. The tau protein contains over 80 serine, threonine, and tyrosine residues, of which only a fraction is usually phosphorylated. In the brains of patients with AD, tau is abnormally and excessively phosphorylated. This alters the solubility of the protein, forming toxic insoluble aggregates that lead to neuronal death.

A adição ou remoção de grupos fosfatos de proteínas é a modificação química mais comum que regula processos celulares. Essas modificações podem afetar a estrutura, a atividade, a estabilidade e a localização de proteínas dentro das células, bem como suas interações com outras proteínas.

Durante a fosforilação, as quinases proteicas transferem o grupo de fosfato terminal de ATP para cadeias laterais específicas de aminoácidos de proteínas substratos. Serina, threonina e tyrosina são os aminoácidos fosforilalatados mais comumente. Assim, as quinases proteicas são classificadas como quinases serina/threonina, quinases de tyrosina ou quinases de ação dupla se puderem fosforilar todos os três aminoácidos. Por outro lado, as fosfattases proteicas catalisam a remoção do grupo fosfato (desfosforilação), restaurando as propriedades originais da proteína.

Em condições fisiológicas, a fosforilação e a desfosforilação são fortemente reguladas para evitar mudanças prolongadas na estrutura e função proteica. A interrupção desse equilíbrio pode causar doenças, incluindo câncer e vários distúrbios neurodegenerativos. Por exemplo, uma proteína chamada tau é hiperfosforilada na doença de Alzheimer (DA). Fisiologicamente, tau regula a forma, estrutura e desenvolvimento de neurônios. A proteína tau contém mais de 80 resíduos de serina, threonina e tyrosina, dos quais apenas uma fração é geralmente fosforilada. No cérebro de pacientes com DA, tau é anormal e excessivamente fosforylated. Isso altera a solubilidade da proteína, formando agregados tóxicos insolúveis que levam à morte neuronal.


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