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24.4: Structure des anticorps
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Structure des anticorps
 
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24.4: Structure des anticorps

Aperçu

Les anticorps, également connus sous le nom d’immunoglobulines (Ig), sont des acteurs essentiels du système immunitaire adaptatif. Ces protéines liant les antigènes sont produites par les cellules B et représentent 20 pour cent du plasma sanguin total en poids. Chez les mammifères, les anticorps se divisent en cinq classes différentes, ce qui provoque chacun une réponse biologique différente sur la liaison antigène.

La structure en forme de Y des anticorps se compose de quatre chaînes polypeptides

Les anticorps se composent de quatre chaînes de polypeptides : deux chaînes lourdes identiques d’environ 440 acides aminés chacune, et deux chaînes lumineuses identiques composées d’environ 220 acides aminés chacune. Ces chaînes sont disposées dans une structure en forme de Y qui est maintenue ensemble par une combinaison de liaisons de disulfure covalentes et de liaisons non covalentes. En outre, la plupart des anticorps transportent des résidus de sucre. Le processus d’ajout de chaînes côté sucre à une protéine est appelé glycosylation.

Les sous-unités d’un anticorps ont des fonctions différentes

La chaîne légère et la chaîne lourde contribuent au site de liaison de l’antigène à chacun des extrémités de la structure Y. Ces 110-130 acides aminés sont très variables pour permettre la reconnaissance d’un nombre presque illimité d’antigènes. Cette région est également appelée région variable et fait partie du fragment de liaison de l’antigène.

Chaque bras de l’unité en forme de Y porte un site de liaison antigène identique. Les anticorps peuvent croiser les antigènes : lorsqu’un bras se lie à un antigène et que l’autre bras se lie à un deuxième antigène structurellement identique. Le croisement est facilité par la région de charnière flexible qui relie les bras de l’anticorps à la tige et permet des distances variables entre les sites de liaison antigène. De grands treillis d’antigènes croisés sont ensuite engloutis plus rapidement et plus facilement par les macrophages, éliminant ainsi de plus grandes quantités de l’antigène à la fois.

La région de tige de l’anticorps est également appelée la région cristallisable de fragment (Fc) et détermine la fonction effecteur de l’anticorps. Via le domaine Fc, l’anticorps peut interagir avec les récepteurs Fc sur d’autres cellules immunitaires, telles que les cellules B, les macrophages et les mastocytes. La région fc est souvent glycosylée, ce qui entrave ou permet l’accès aux récepteurs Fc. La modification de l’état de glycosylation de l’anticorps permet donc une modulation rapide de la fonction des anticorps.

Les mammifères ont cinq classes d’anticorps

Les anticorps sont classés par leur nombre de structures en forme de Y et le type de chaînes lourdes. Les anticorps de la classe IgD, IgE et IgG ont une structure unique en forme de Y, fournissant deux sites identiques de liaison d’antigènes au bout de leurs bras. En termes plus scientifiques: ils ont une valeur de deux. IgD, IgE et IgG diffèrent toutefois dans la composition des liaisons disulfure et non covalentes entre leurs deux chaînes lourdes. IgA peut se produire comme un monomère ou comme un dimer, ressemblant à deux Y qui sont joints à leur base. En tant que dimer, IgA a quatre sites de liaison d’antigène identiques- une valeur de quatre. IgM peut se produire comme un monomère, mais est plus souvent rencontré comme un pentamer, ce qui lui donne une valeur de 10.

Les cinq classes d’anticorps déclenchent différentes fonctions immunitaires

Les anticorps IgG sont les molécules d’anticorps les plus abondantes dans le sang et sont sécrétés en grands volumes lorsqu’un agent pathogène spécifique est rencontré pour la deuxième fois. Les IgG contribuent à l’élimination des agents pathogènes de plusieurs façons. Ils opsonize pathogènes pour déclencher la phagocytose par les macrophages ou les neutrophiles. L’activité de ces cellules phagocytiques est renforcée par le système de complément, une cascade de protéines enzymatiques. Le système de complément est lui-même déclenché par IgG. En outre, les IgGs sont les seuls anticorps qui peuvent traverser le placenta de la mère au fœtus. Ils sont également sécrétés dans le lait de la mère, offrant ainsi une immunité passive qui protège le nourrisson contre les infections.

L’IgA protège les surfaces muqueuses telles que les voies gastro-intestinales, respiratoires et urogénitales. Il neutralise avant tout les bactéries, empêchant leur mouvement à travers l’épithélie. L’IgA est également sécrétée dans le mucus, les larmes, la salive et le colostrum (la sécrétion riche en anticorps du sein d’une mère pour les premiers jours après l’accouchement). IgA se produit comme un dimer quand il est sécrété et comme un monomère dans les fluides corporels.

Les monomères de la classe IgM sont les premiers à apparaître sur les cellules B naïves. Les IgMs sont la principale classe d’anticorps sécrétés par les cellules B en réponse à la première exposition à un antigène, la réponse primaire des anticorps. Lorsqu’un antigène se lie à une molécule IgM, il active le système de complément et neutralise les agents pathogènes.

Les fonctions des anticorps IgD ne sont pas bien comprises mais semblent ressembler à celles d’IgM.

IgE est difficile à étudier en raison de leurs faibles niveaux dans les fluides corporels et sont surtout connus pour leur impact négatif sur le bien-être humain: allergies. Lors d’une réaction allergique, IgE se lie à son antigène cogné. Par la suite, la région fc de l’IgE se lie aux mastocytes et aux basophiles, un type de globule blanc. L’interaction de l’IgE et du récepteur Fc sur la surface cellulaire provoque la libération d’histamines et d’interleukines, ce qui provoque à son tour des symptômes allergiques tels que des éternuements et des démangeaisons.

Les anticorps pour la recherche, le diagnostic et la thérapeutique sont produits chez les animaux

Les anticorps sont un outil important dans de nombreuses disciplines de recherche ainsi que dans le diagnostic, et parfois le traitement de la maladie. Pour produire des anticorps, un antigène est injecté dans une ferme ou un animal de laboratoire, souvent des lapins, des poulets, des hamsters ou des chèvres, et est plus tard isolé du sang de l’animal.


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