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24.4: Structure des anticorps

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Antibody Structure

24.4: Antibody Structure

24.4: Structure des anticorps


Antibodies, also known as immunoglobulins (Ig), are essential players of the adaptive immune system. These antigen-binding proteins are produced by B cells and make up 20 percent of the total blood plasma by weight. In mammals, antibodies fall into five different classes, which each elicits a different biological response upon antigen binding.

The Y-Shaped Structure of Antibodies Consists of Four Polypeptide Chains

Antibodies consist of four polypeptide chains: two identical heavy chains of approximately 440 amino acids each, and two identical light chains composed of roughly 220 amino acids each. These chains are arranged in a Y-shaped structure that is held together by a combination of covalent disulfide bonds and noncovalent bonds. Furthermore, most antibodies carry sugar residues. The process of adding sugar side chains to a protein is called glycosylation.

The Subunits of an Antibody Have Different Functions

Both the light chain and heavy chain contribute to the antigen binding site at each of the tips of the Y structure. These 110-130 amino acids are highly variable to allow recognition of an almost unlimited number of antigens. This region is also called the variable region and is part of the antigen binding fragment.

Each arm of the Y-shaped unit carries an identical antigen binding site. Antibodies can crosslink antigens: when one arm binds to one antigen and the other arm binds to a second, structurally identical antigen. Crosslinking is facilitated by the flexible hinge region that connects the antibody’s arms to the stem and allows variable distances between antigen binding sites. Large lattices of crosslinked antigens are subsequently engulfed more quickly and easily by macrophages, removing larger amounts of the antigen at once.

The stem region of the antibody is also called the fragment crystallizable (Fc) region and determines the effector function of the antibody. Via the Fc domain, the antibody can interact with Fc receptors on other immune cells, such as B cells, macrophages, and mast cells. The Fc region is often glycosylated, hindering or allowing Fc receptor access. Altering the glycosylation state of the antibody, therefore, allows rapid modulation of antibody function.

Mammals Have Five Classes of Antibodies

Antibodies are classified by their number of Y-shaped structures and type of heavy chains. Antibodies of the class IgD, IgE and IgG have a single Y-shaped structure, providing two identical antigen binding sites at the tips of their arms. In more scientific terms: they have a valency of two. IgD, IgE, and IgG differ, however, in the composition of disulfide and noncovalent bonds between their two heavy chains. IgA can occur as a monomer or as a dimer, resembling two Ys that are joined at their base. As a dimer, IgA has four identical antigen binding sites—a valency of four. IgM can occur as a monomer but is more often encountered as a pentamer, giving it a valency of 10.

The Five Classes of Antibodies Trigger Different Immune Functions

IgG antibodies are the most abundant antibody molecules in blood and are secreted in large volumes when a specific pathogen is encountered for the second time. IgGs contribute to pathogen elimination in several ways. They opsonize pathogens to trigger phagocytosis by macrophages or neutrophils. The activity of these phagocytic cells is enhanced by the complement system, a cascade of enzymatic proteins. The complement system is itself triggered by IgG. Furthermore, IgGs are the only antibodies that can cross the placenta from the mother to the fetus. They are also secreted into the mother’s milk, thereby offering passive immunity that protects the infant from infections.

IgA protects mucosal surfaces such as the gastrointestinal, respiratory, and urogenital tracts. It foremost neutralizes bacteria, preventing their movement across epithelia. IgA is also secreted into mucus, tears, saliva, and colostrum (the antibody-rich secretion of a mother’s breast for the first days after giving birth). IgA occurs as a dimer when it is secreted and as a monomer in body fluids.

Monomers of the IgM class are the first to appear on naive B cells. IgMs are the major class of antibodies that are secreted by B cells in response to the first exposure to an antigen—the primary antibody response. When an antigen binds to an IgM molecule, it activates the complement system and neutralizes pathogens.

The functions of IgD antibodies are not well understood but seem to resemble those of IgM.

IgE is challenging to study due to their low levels in body fluids and are mostly known for their negative impact on human well-being: allergies. During an allergic reaction, IgE binds to its cognate antigen. Subsequently, the Fc region of IgE binds to mast cells and basophils, a type of white blood cell. The interaction of IgE and the Fc-receptor on the cell surface elicits the release of histamines and interleukins, which in turn causes allergic symptoms such as sneezing and itching.

Antibodies for Research, Diagnostic and Therapeutics Are Produced in Animals

Antibodies are an important tool in many research disciplines as well as in the diagnosis, and sometimes treatment of disease. To produce antibodies, an antigen is injected into a farm or laboratory animal, often rabbits, chickens, hamsters, or goats, and is later isolated from the animal’s blood.


Les anticorps, également connus sous le nom d’immunoglobulines (Ig), sont des acteurs essentiels du système immunitaire adaptatif. Ces protéines liant les antigènes sont produites par les cellules B et représentent 20 pour cent du plasma sanguin total en poids. Chez les mammifères, les anticorps se divisent en cinq classes différentes, ce qui provoque chacun une réponse biologique différente sur la liaison antigène.

La structure en forme de Y des anticorps se compose de quatre chaînes polypeptides

Les anticorps se composent de quatre chaînes de polypeptides : deux chaînes lourdes identiques d’environ 440 acides aminés chacune, et deux chaînes lumineuses identiques composées d’environ 220 acides aminés chacune. Ces chaînes sont disposées dans une structure en forme de Y qui est maintenue ensemble par une combinaison de liaisons de disulfure covalentes et de liaisons non covalentes. En outre, la plupart des anticorps transportent des résidus de sucre. Le processus d’ajout de chaînes côté sucre à une protéine est appelé glycosylation.

Les sous-unités d’un anticorps ont des fonctions différentes

La chaîne légère et la chaîne lourde contribuent au site de liaison de l’antigène à chacun des extrémités de la structure Y. Ces 110-130 acides aminés sont très variables pour permettre la reconnaissance d’un nombre presque illimité d’antigènes. Cette région est également appelée région variable et fait partie du fragment de liaison de l’antigène.

Chaque bras de l’unité en forme de Y porte un site de liaison antigène identique. Les anticorps peuvent croiser les antigènes : lorsqu’un bras se lie à un antigène et que l’autre bras se lie à un deuxième antigène structurellement identique. Le croisement est facilité par la région de charnière flexible qui relie les bras de l’anticorps à la tige et permet des distances variables entre les sites de liaison antigène. De grands treillis d’antigènes croisés sont ensuite engloutis plus rapidement et plus facilement par les macrophages, éliminant ainsi de plus grandes quantités de l’antigène à la fois.

La région de tige de l’anticorps est également appelée la région cristallisable de fragment (Fc) et détermine la fonction effecteur de l’anticorps. Via le domaine Fc, l’anticorps peut interagir avec les récepteurs Fc sur d’autres cellules immunitaires, telles que les cellules B, les macrophages et les mastocytes. La région fc est souvent glycosylée, ce qui entrave ou permet l’accès aux récepteurs Fc. La modification de l’état de glycosylation de l’anticorps permet donc une modulation rapide de la fonction des anticorps.

Les mammifères ont cinq classes d’anticorps

Les anticorps sont classés par leur nombre de structures en forme de Y et le type de chaînes lourdes. Les anticorps de la classe IgD, IgE et IgG ont une structure unique en forme de Y, fournissant deux sites identiques de liaison d’antigènes au bout de leurs bras. En termes plus scientifiques: ils ont une valeur de deux. IgD, IgE et IgG diffèrent toutefois dans la composition des liaisons disulfure et non covalentes entre leurs deux chaînes lourdes. IgA peut se produire comme un monomère ou comme un dimer, ressemblant à deux Y qui sont joints à leur base. En tant que dimer, IgA a quatre sites de liaison d’antigène identiques- une valeur de quatre. IgM peut se produire comme un monomère, mais est plus souvent rencontré comme un pentamer, ce qui lui donne une valeur de 10.

Les cinq classes d’anticorps déclenchent différentes fonctions immunitaires

Les anticorps IgG sont les molécules d’anticorps les plus abondantes dans le sang et sont sécrétés en grands volumes lorsqu’un agent pathogène spécifique est rencontré pour la deuxième fois. Les IgG contribuent à l’élimination des agents pathogènes de plusieurs façons. Ils opsonize pathogènes pour déclencher la phagocytose par les macrophages ou les neutrophiles. L’activité de ces cellules phagocytiques est renforcée par le système de complément, une cascade de protéines enzymatiques. Le système de complément est lui-même déclenché par IgG. En outre, les IgGs sont les seuls anticorps qui peuvent traverser le placenta de la mère au fœtus. Ils sont également sécrétés dans le lait de la mère, offrant ainsi une immunité passive qui protège le nourrisson contre les infections.

L’IgA protège les surfaces muqueuses telles que les voies gastro-intestinales, respiratoires et urogénitales. Il neutralise avant tout les bactéries, empêchant leur mouvement à travers l’épithélie. L’IgA est également sécrétée dans le mucus, les larmes, la salive et le colostrum (la sécrétion riche en anticorps du sein d’une mère pour les premiers jours après l’accouchement). IgA se produit comme un dimer quand il est sécrété et comme un monomère dans les fluides corporels.

Les monomères de la classe IgM sont les premiers à apparaître sur les cellules B naïves. Les IgMs sont la principale classe d’anticorps sécrétés par les cellules B en réponse à la première exposition à un antigène, la réponse primaire des anticorps. Lorsqu’un antigène se lie à une molécule IgM, il active le système de complément et neutralise les agents pathogènes.

Les fonctions des anticorps IgD ne sont pas bien comprises mais semblent ressembler à celles d’IgM.

IgE est difficile à étudier en raison de leurs faibles niveaux dans les fluides corporels et sont surtout connus pour leur impact négatif sur le bien-être humain: allergies. Lors d’une réaction allergique, IgE se lie à son antigène cogné. Par la suite, la région fc de l’IgE se lie aux mastocytes et aux basophiles, un type de globule blanc. L’interaction de l’IgE et du récepteur Fc sur la surface cellulaire provoque la libération d’histamines et d’interleukines, ce qui provoque à son tour des symptômes allergiques tels que des éternuements et des démangeaisons.

Les anticorps pour la recherche, le diagnostic et la thérapeutique sont produits chez les animaux

Les anticorps sont un outil important dans de nombreuses disciplines de recherche ainsi que dans le diagnostic, et parfois le traitement de la maladie. Pour produire des anticorps, un antigène est injecté dans une ferme ou un animal de laboratoire, souvent des lapins, des poulets, des hamsters ou des chèvres, et est plus tard isolé du sang de l’animal.

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