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24.5: 친화력과 결합활성
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Biology

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Education
Affinity and Avidity
 
전사물

24.5: Affinity and Avidity

24.5: 친화력과 결합활성

Overview

Antibodies bind to toxins or substances on the surface of cells, bacteria, viruses, or fungi. The substance is called an antigen, and the precise binding site is the epitope. The strength of the antibody-epitope interaction is called affinity. When an antibody binds an antigen by multiple epitopes, the cumulative strength of the interaction is called avidity. The strength of the interaction influences the elicited immune response.

The Adaptive Immune System Increases Efficiency by Improving Antibody Affinity

By definition, everything that an antibody can bind to is called an antigen. An antigen can be from another organism, a foreign particle such as a toxin, drug or a physical intruder (e.g., splinter), or the body’s own tissue. The exact point of contact where the antibody binds is called the epitope of the antigen. The strength with which an antibody binds to an epitope is called its affinity.

When the body encounters an antigen for the first time, only some of the available antibodies in the body bind the antigen by chance. The affinity of the antibody is likely low. However, the adaptive immune system earns its name by reacting adaptively to antigens that the organism encounters during its lifetime. Once an antigen has been recognized for the first time, a complex selection process leads to the production of antibodies with higher affinity against this specific antigen. Hence, the affinity of the antibody for a particular antigen is higher when the same antigen is encountered a second time. As a result, the immune response will be stronger.

Antibodies with Varying Affinity or Avidity Carry Different Functions

Some antibodies, such as IgM, possess multiple binding sites that all recognize the same epitope. The cumulative binding strength of such an antibody is called avidity. As a rule of thumb, antibodies with high avidity have low affinity. As a result, IgM more easily recognizes new antigens and can be produced quickly as it does not undergo an elaborate selection process. In fact, IgM is bound to B cells and primarily triggers B cells to produce other classes of antibodies with higher affinity against that newly identified antigen.

개요

항체는 세포, 박테리아, 바이러스 또는 곰팡이의 표면에 독소 또는 물질에 결합합니다. 물질은 항원이라고 하며 정확한 결합 부위는 에피토프입니다. 항체-에피토프 상호작용의 강도는 친화성이라고 한다. 항체가 다중 에피토프에 의해 항원을 결합할 때, 상호 작용의 누적 강도는 열대라고 합니다. 상호 작용의 강도는 유도 된 면역 반응에 영향을 미칩니다.

적응형 면역 계통은 항체 선호도를 향상시킴으로써 효율성을 높입니다

정의에 따르면, 항체가 결합할 수 있는 모든 것을 항원이라고 합니다. 항원은 다른 유기체, 독소, 약물 또는 물리적 침입자(예를 들어, 파편) 또는 신체의 조직과 같은 이물질 입자로부터 일 수 있다. 항체가 결합하는 정확한 접촉 점은 항원의 에피토프라고 합니다. 항체가 에피토프에 결합하는 강도는 그 친화성이라고합니다.

신체가 처음으로 항원과 만날 때, 본문에 사용 가능한 항체 중 일부만 우연히 항원을 결합한다. 항체의 친화력은 낮을 가능성이 높습니다. 그러나 적응형 면역 계통은 유기체가 일생 동안 만나는 항원에 적응적으로 반응하여 그 이름을 얻습니다. 일단 항원이 처음으로 인식되면, 복잡한 선택 과정은 이 특정 항원에 대하여 더 높은 친화력을 가진 항체의 생산으로 이끌어 냅니다. 따라서, 특정 항원용 항체의 친화성은 동일한 항원이 두 번째로 발생하면 더 높다. 결과적으로 면역 반응은 더 강해질 것입니다.

다양한 친화성 또는 비대성을 가진 항체는 다른 기능을 가지고

IgM과 같은 일부 항체는 모두 동일한 에피토프를 인식하는 다중 결합 부위를 가지고 있습니다. 이러한 항체의 누적 결합 강도는 열대라고합니다. 엄지 손가락의 규칙으로, 높은 열대와 항체는 낮은 친화력을 가지고있다. 그 결과, IgM은 새로운 항원들을 보다 쉽게 인식하고 정교한 선택 과정을 거치지 않기 때문에 신속하게 생산할 수 있다. 사실, IgM은 B 세포에 묶여 있고 새로 확인된 항원에 대하여 더 높은 친화력을 가진 항체의 그밖 종류를 생성하기 위하여 B 세포를 주로 트리거합니다.


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