24.5: Affinity and Avidity
24.5: Affiniteit en Aviditeit
Overview
Antibodies bind to toxins or substances on the surface of cells, bacteria, viruses, or fungi. The substance is called an antigen, and the precise binding site is the epitope. The strength of the antibody-epitope interaction is called affinity. When an antibody binds an antigen by multiple epitopes, the cumulative strength of the interaction is called avidity. The strength of the interaction influences the elicited immune response.
The Adaptive Immune System Increases Efficiency by Improving Antibody Affinity
By definition, everything that an antibody can bind to is called an antigen. An antigen can be from another organism, a foreign particle such as a toxin, drug or a physical intruder (e.g., splinter), or the body’s own tissue. The exact point of contact where the antibody binds is called the epitope of the antigen. The strength with which an antibody binds to an epitope is called its affinity.
When the body encounters an antigen for the first time, only some of the available antibodies in the body bind the antigen by chance. The affinity of the antibody is likely low. However, the adaptive immune system earns its name by reacting adaptively to antigens that the organism encounters during its lifetime. Once an antigen has been recognized for the first time, a complex selection process leads to the production of antibodies with higher affinity against this specific antigen. Hence, the affinity of the antibody for a particular antigen is higher when the same antigen is encountered a second time. As a result, the immune response will be stronger.
Antibodies with Varying Affinity or Avidity Carry Different Functions
Some antibodies, such as IgM, possess multiple binding sites that all recognize the same epitope. The cumulative binding strength of such an antibody is called avidity. As a rule of thumb, antibodies with high avidity have low affinity. As a result, IgM more easily recognizes new antigens and can be produced quickly as it does not undergo an elaborate selection process. In fact, IgM is bound to B cells and primarily triggers B cells to produce other classes of antibodies with higher affinity against that newly identified antigen.
Overzicht
Antilichamen binden zich aan gifstoffen of stoffen op het oppervlak van cellen, bacteriën, virussen of schimmels. De stof wordt een antigeen genoemd en de precieze bindingsplaats is het epitoop. De sterkte van de antilichaam-epitoop-interactie wordt affiniteit genoemd. Wanneer een antilichaam een antigeen bindt door meerdere epitopen, wordt de cumulatieve sterkte van de interactie aviditeit genoemd. De kracht van de interactie beïnvloedt de opgewekte immuunrespons.
Het adaptieve immuunsysteem verhoogt de efficiëntie door de affiniteit van antilichamen te verbeteren
Alles waaraan een antilichaam kan binden, wordt per definitie een antigeen genoemd. Een antigeen kan afkomstig zijn van een ander organisme, een vreemd deeltje zoals een toxine, medicijn of een fysieke indringer (bijv. Splinter), of het eigen lichaamsweefsel. Het exacte contactpunt waar het antilichaam zich bindt, wordt het epitoop van het antigeen genoemd. De sterkte waarmee een antilichaam aan een epitoop bindt, wordt zijn affiniteit genoemd.
Wanneer het lichaam een antigeen tegenkomtvoor het eerst binden slechts enkele van de beschikbare antilichamen in het lichaam het antigeen bij toeval. De affiniteit van het antilichaam is waarschijnlijk laag. Het adaptieve immuunsysteem verdient zijn naam echter door adaptief te reageren op antigenen die het organisme tijdens zijn leven tegenkomt. Zodra een antigeen voor de eerste keer is herkend, leidt een complex selectieproces tot de productie van antilichamen met een hogere affiniteit tegen dit specifieke antigeen. Daarom is de affiniteit van het antilichaam voor een bepaald antigeen hoger wanneer hetzelfde antigeen een tweede keer wordt aangetroffen. Als gevolg hiervan zal de immuunrespons sterker zijn.
Antilichamen met verschillende affiniteit of aviditeit hebben verschillende functies
Sommige antilichamen, zoals IgM, hebben meerdere bindingsplaatsen die allemaal hetzelfde epitoop herkennen. De cumulatieve bindingssterkte van zo'n antilichaam wordt aviditeit genoemd. Als vuistregel geldt dat antilichamen met een hoge aviditeit een lage affiniteit hebben. Als gevolg hiervan herkent IgM gemakkelijker nieuwe antigens en kan snel worden geproduceerd omdat het geen uitgebreid selectieproces ondergaat. In feite is IgM gebonden aan B-cellen en triggert het voornamelijk B-cellen om andere klassen antilichamen te produceren met een hogere affiniteit tegen dat nieuw geïdentificeerde antigeen.
