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7.14: Allosterische Verordnung
INHALTSVERZEICHNIS

 

PROTOKOLLE

7.14: Allosterische Verordnung

Die allosterische Regulation von Enzymen tritt auf, wenn die Bindung eines Moleküls an eine andere Stelle als die aktive Stelle eine Veränderung der enzymatischen Aktivität bewirkt. Diese Art der Regulation kann entweder positiv oder negativ sein. Die Enzymaktivität wird entweder erhöht oder vermindert. Die meisten Enzyme, die eine Allosterie aufweisen, sind Stoffwechselenzyme. Sie nehmen am Abbau oder an der Synthese spezifischer Zellmoleküle teil.

Bei der allosterischen Hemmung bewirkt die Bindung eines Moleküls an die allosterische Stelle eine Formveränderung, wodurch die Affinität des Enzyms zum Substrat verringert wird. Häufig ist der allosterische Inhibitor ein Produkt des Enzyms oder des Enzymweges, wodurch die enzymatischen Produkte ihre eigene Produktion einschränken können. Dies ist eine Art der Rückkopplungshemmung, bei der eine Überproduktion von Stoffen verhindert wird. Als klassisches Beispiel ist Isoleucin ein allosterischer Inhibitor eines Enzyms, der für seine Synthese wichtig ist.

Im Gegensatz dazu bewirkt ein allosterischer Aktivator eine Änderung der Konformation des Substrats. Diese erhöht die Affinität eines Enzyms zum Substrat. Die allosterische Aktivierung erhöht die Reaktionsgeschwindigkeit dramatisch, was durch eine S-förmige Reaktionsgeschwindigkeit des Substrats dargestellt wird. Als Beispiel verursacht die Bindung des extrazellulären Liganden an den transmembranen EGF-Rezeptor eine Konformationsänderung, die zur Aktivierung der intrazellulären Kinaseaktivität führt. Wenn ein Enzym aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzt ist, kann die Bindung eines allosterischen Aktivators an eine einzige Untereinheit eine Erhöhung der Affinität und eine Formveränderung für alle verbundenen Untereinheiten hervorrufen.


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