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7.14: Regulación alostérica
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Allosteric Regulation
 
TRANSCRIPCIÓN

7.14: Allosteric Regulation

7.14: Regulación alostérica

Allosteric regulation of enzymes occurs when the binding of a molecule to a different location from the active site causes a change in enzymatic activity. This type of regulation can be either positive or negative, increasing or decreasing the activity of the enzyme. Most enzymes that display allostery are metabolic enzymes involved in degradation or synthesis of specific cellular molecules.

In allosteric inhibition, the binding of a molecule to the allosteric site causes a shape change that reduces the affinity of the enzyme for the substrate. Frequently, the allosteric inhibitor is a product of the enzyme or the enzyme pathway, allowing enzymatic products to limit their own production. This is a type of feedback inhibition, preventing overproduction of products. As a classic example, isoleucine is an allosteric inhibitor of an enzyme important in its synthesis.

In contrast, an allosteric activator causes a conformational change that increases the affinity of an enzyme for the substrate. Allosteric activation dramatically increases the rate of reaction, as represented by an S-shaped rate-substrate reaction. As an example, extracellular ligand binding to the transmembrane EGF receptor causes a conformational change that results in the activation of intracellular kinase activity. If an enzyme is composed of multiple subunits, binding of an allosteric activator to a single subunit can cause an increase in affinity, and shape change, for all of the affiliated subunits.

La regulación alostérica de las enzimas se produce cuando la unión de una molécula a una ubicación diferente del sitio activo provoca un cambio en la actividad enzimática. Este tipo de regulación puede ser positiva o negativa, aumentando o disminuyendo la actividad de la enzima. La mayoría de las enzimas que muestran alosteria son enzimas metabólicas implicadas en la degradación o síntesis de moléculas celulares específicas.

En la inhibición alostérica, la unión de una molécula al sitio alostéricos provoca un cambio de forma que reduce la afinidad de la enzima para el sustrato. Con frecuencia, el inhibidor alostériico es un producto de la enzima o la vía enzimática, lo que permite a los productos enzimáticos limitar su propia producción. Este es un tipo de inhibición de retroalimentación, evitando la sobreproducción de productos. Como ejemplo clásico, la isoleucina es un inhibidor alostérito de una enzima importante en su síntesis.

Por el contrario, un activador alostéricos provoca un cambio conformacional que aumenta la afinidad de una enzima para el sustrato. La activación alostérica aumenta drásticamente la tasa de reacción, representada por una reacción de sustrato de velocidad en forma de S. Por ejemplo, la unión de ligando extracelular al receptor transmembrana EGF provoca un cambio conformacional que resulta en la activación de la actividad quinasa intracelular. Si una enzima se compone de varias subunidades, la unión de un activador alostériico a una sola subunidad puede causar un aumento en la afinidad y el cambio de forma, para todas las subunidades afiliadas.


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