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7.14: Regulação Alostérica
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Allosteric Regulation
 
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7.14: Allosteric Regulation

7.14: Regulação Alostérica

Allosteric regulation of enzymes occurs when the binding of a molecule to a different location from the active site causes a change in enzymatic activity. This type of regulation can be either positive or negative, increasing or decreasing the activity of the enzyme. Most enzymes that display allostery are metabolic enzymes involved in degradation or synthesis of specific cellular molecules.

In allosteric inhibition, the binding of a molecule to the allosteric site causes a shape change that reduces the affinity of the enzyme for the substrate. Frequently, the allosteric inhibitor is a product of the enzyme or the enzyme pathway, allowing enzymatic products to limit their own production. This is a type of feedback inhibition, preventing overproduction of products. As a classic example, isoleucine is an allosteric inhibitor of an enzyme important in its synthesis.

In contrast, an allosteric activator causes a conformational change that increases the affinity of an enzyme for the substrate. Allosteric activation dramatically increases the rate of reaction, as represented by an S-shaped rate-substrate reaction. As an example, extracellular ligand binding to the transmembrane EGF receptor causes a conformational change that results in the activation of intracellular kinase activity. If an enzyme is composed of multiple subunits, binding of an allosteric activator to a single subunit can cause an increase in affinity, and shape change, for all of the affiliated subunits.

A regulação alostérica de enzimas ocorre quando a ligação de uma molécula a um local diferente do local ativo causa uma mudança na atividade enzimática. Esse tipo de regulação pode ser positiva ou negativa, aumentando ou diminuindo a atividade da enzima. A maioria das enzimas que exibem a alosteria são enzimas metabólicas envolvidas na degradação ou síntese de moléculas celulares específicas.

Na inibição alostérica, a ligação de uma molécula ao local alostérico causa uma mudança de forma que reduz a afinidade da enzima para o substrato. Frequentemente, o inibidor alostérico é um produto da enzima ou da via enzimática, permitindo que produtos enzimáticos limitem a sua própria produção. Trata-se de um tipo de inibição por feedback, prevenindo a superprodução de produtos. Como exemplo clássico, a isoleucina é um inibidor alostérico de uma enzima importante para a sua síntese.

Em contraste, um ativador alostérico causa uma mudança conformacional que aumenta a afinidade de uma enzima para o substrato. A ativação alostérica aumenta drasticamente a velocidade da reação, representada por uma reação de velocidade-substrato em forma de S. Como exemplo, a ligação de ligandos extracelulares ao receptor de EGF transmembranar causa uma alteração conformacional que resulta na ativação da atividade de quinases intracelulares. Se uma enzima é composta por múltiplas subunidades, a ligação de um ativador alostérico a uma única subunidade pode causar um aumento na afinidade, e alteração de forma, em todas as subunidades afiliadas.


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