Waiting
Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

7.12: Ферментативная кинетика
СОДЕРЖАНИЕ

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content.

Education
Enzyme Inhibition
 
ТРАНСКРИПТ

7.12: Ферментативная кинетика

Ингибиторы - это молекулы, которые снижают активность фермента за счет связывания с ферментом. В нормально функционирующей клетке ферменты регулируются множеством ингибиторов. Лекарства и другие токсины также могут подавлять ферменты. Некоторые ингибиторы связываются с активным сайтом фермента, в то время как другие ингибируют ферментативную активность, связываясь с другими сайтами в структуре белка.

Конкурентные ингибиторы занимают активный центр ферментов, что делает их неспособными приспособиться к субстрату. Однако достаточно высокие концентрации субстрата могут превзойти ингибитор; в результате конкурентные ингибиторы замедляют начальную скорость реакции ферментов, но не влияют на максимальную скорость фермента. Одним из примеров конкурентного ингибитора является лекарство дисульфирам, используемое для лечения хронического алкоголизма. Когда алкоголь попадает в организм, он обычно превращается в ацетальдегид, который затем превращается в ацетилкофермент А ацетальдегиддегидрогеназой. Дисульфирам связывается и занимает активный центр ацетальдегиддегидрогеназы, делая фермент неспособным осуществить это преобразование. В результате у пациента, принимающего дисульфирам, сразу же появляются симптомы похмелья, такие как головная боль, что снижает потребление алкоголя.

Неконкурентные ингибиторы связываются с отдельными участками фермента, удаленными от активного центра. Они называются аллостерическими сайтами, и когда молекулы связываются с ними, форма активного сайта изменяется так, что фермент имеет более низкое сродство к субстрату. Поскольку неконкурентные ингибиторы не занимают активный центр, присутствие дополнительного субстрата не может преодолеть неконкурентное ингибирование, и фермент не может достичь максимальной скорости реакции.

Ковалентное связывание между ингибитором и ферментом обычно необратимо, как в случае некоторых токсинов. Большинство регуляторных ингибиторов, обычно активных в клетке, взаимодействуют с ферментами посредством слабого взаимодействия. Этот тип связывания обратим и полезен для регуляции метаболических процессов. Поиск новых молекул для конкурентного и неконкурентного подавления ферментов, регулирующих рост клеток при раке, является активной областью исследований.


Литература для дополнительного чтения

Tags

Enzyme Inhibition Competitive Inhibitor Non-competitive Inhibitor Active Site Substrate Binding Enzymatic Reaction Rate Vmax Binding Affinity Enzyme Activity Enzyme Regulation Drugs Toxins

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
Simple Hit Counter