Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

7.12: Ферментативная кинетика
СОДЕРЖАНИЕ

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Ферментативная кинетика
 
Этот закадровый голос сгенерирован компьютером
ТРАНСКРИПТ
* Текстовый перевод сгенерирован компьютером

7.12: Ферментативная кинетика

Ингибиторы являются молекулами, которые снижают активность ферментов путем связывания с ферментом. В нормально функционирующей клетке ферменты регулируются различными ингибиторами. Наркотики и другие токсины могут также подавлять ферменты. Некоторые ингибиторы связываются с активным участком фермента, в то время как другие подавляют ферментативную активность, связываясь с другими участками по структуре белка.

Конкурентные ингибиторы занимают активное место ферментов, что делает их неспособными вместить субстрат. Однако достаточно высокие концентрации субстрата могут outcompete ингибитор; в результате, конкурентоспособные ингибиторы замедляют начальную скорость реакции ферментов, но не влияют на максимальную скорость фермента. Одним из примеров конкурентоспособного ингибитора является препарат дисульфирам, используемый для лечения хронического алкоголизма. Когда алкоголь попадает, как правило, преобразуется в ацетальдегид, который затем преобразуется в ацетилкоэнзим А ацетальдегид дегидрогеназы. Дисульфирам связывается с активным местом дегидрогеназы ацетальдегида и занимает его, что делает фермент неспособным выполнить это преобразование. В результате пациент, принимающий дисульфирам, сразу же начинает испытывать симптомы похмелья, такие как головная боль, тем самым уменьшая потребление алкоголя.

Неконкурентные ингибиторы связываются с различными участками фермента, вдали от активного участка. Они называются алостерическими участками, и когда молекулы связываются с ними, форма активного участка изменена таким образом, что фермент имеет более низкое сродство к субстрату. Поскольку неконкурентные ингибиторы не занимают активное место, наличие дополнительного субстрата не в состоянии преодолеть неконкурентное торможение и фермент не в состоянии достичь максимальной скорости реакции.

Ковалентная связь между ингибитором и ферментом обычно необратима, как и в случае некоторых токсинов. Большинство регуляторных ингибиторов, обычно активных в клетке, взаимодействуют с ферментами при слабых взаимодействиях. Этот тип связывания обратим и полезен для регуляции метаболических процессов. Исследование новых молекул для конкурентного и неконкурентного ингибирования ферментов, регулирующих рост клеток при раке, является активной областью исследований.


Литература для дополнительного чтения

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter