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7.12: 酶抑制
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7.12: 酶抑制

抑制剂是通过与酶结合而降低酶活性的分子。在正常功能的细胞中,酶受多种抑制剂的调节。药物和其他毒素也可以抑制酶。一些抑制剂与酶的活性位点结合,而其他抑制剂通过与蛋白质结构上的其他位点结合来抑制酶活性。

竞争性抑制剂占据酶的活性位点,使它们无法适应底物。然而,足够高的底物浓度可以超过抑制剂;因此,竞争性抑制剂减缓酶的初始反应速率,但不影响酶的最大速率。竞争性抑制剂的一个例子是用于治疗慢性酒精中毒的药物二硫仑。当摄入酒精时,通常会转化为乙醛,然后乙醛脱氢酶将其转化为乙酰辅酶A。二硫仑与乙醛脱氢酶结合,占据乙醛脱氢酶的活性位点,使酶不能进行这种转化。结果,服用二硫仑的患者立即开始出现类似宿醉的症状,如头痛,从而减少酒精的消耗。

非竞争性抑制剂与酶上不同的位点结合,远离活性位点。这些被称为变构位点,当分子与之结合时,活性位点的形状发生变化,使酶对底物的亲和力降低。由于非竞争性抑制剂不占据活性位点,所以附加底物的存在不能克服非竞争性抑制,并且酶不能达到其最大反应速率。

抑制剂和酶之间的共价结合通常是不可逆的,如在某些毒素的情况下。通常活跃在细胞中的大多数调节抑制剂通过弱相互作用与酶相互作用。这种结合是可逆的,有助于调节代谢过程。探索新的分子来竞争性和非竞争性地抑制调节癌症细胞生长的酶是一个活跃的研究领域。


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