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7.12: Cinétique enzymatique
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Cinétique enzymatique
 
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* La traduction du texte est générée par ordinateur

7.12: Cinétique enzymatique

Les inhibiteurs sont des molécules qui réduisent l’activité enzymatique en se liant à l’enzyme. Dans une cellule qui fonctionne normalement, les enzymes sont régulées par une variété d’inhibiteurs. Les médicaments et autres toxines peuvent également inhiber les enzymes. Certains inhibiteurs se lient au site actif de l’enzyme, tandis que d’autres inhibent l’activité enzymatique en se liant à d’autres sites de la structure protéique.

Les inhibiteurs compétitifs occupent le site actif des enzymes, ce qui les rend incapables d’accommoder le substrat. Cependant, des concentrations suffisamment élevées du substrat peuvent surpasser l’inhibiteur; par conséquent, les inhibiteurs concurrentiels ralentissent le taux de réaction initial d’une enzyme, mais n’ont pas d’impact sur le taux maximal de l’enzyme. Un exemple d’un inhibiteur concurrentiel est le disulfiram de drogue, employé pour traiter l’alcoolisme chronique. Lorsque l’alcool est ingéré, il est normalement converti en acétaldéhyde, qui est ensuite converti en coenzyme acétyle A par l’acétaldéhyde déshydrogénase. Disulfiram se lie et occupe le site actif de l’acétaldéhyde déshydrogénase, ce qui rend l’enzyme incapable d’effectuer cette conversion. En conséquence, un patient prenant le dislfiram commence immédiatement à éprouver des symptômes de gueule de bois-comme, tels que le mal de tête, diminuant ainsi la consommation d’alcool.

Les inhibiteurs non concurrentiels se lient à des sites distincts sur l’enzyme, loin du site actif. Ceux-ci sont appelés sites allostériques et lorsque les molécules se lient à eux, la forme du site actif est changée de sorte que l’enzyme a une affinité plus faible pour le substrat. Comme les inhibiteurs non concurrentiels n’occupent pas le site actif, la présence d’un substrat supplémentaire est incapable de surmonter l’inhibition non compétitive et l’enzyme est incapable d’atteindre son taux de réaction maximal.

La liaison covalente entre un inhibiteur et une enzyme est généralement irréversible, comme dans le cas de certaines toxines. La plupart des inhibiteurs régulateurs normalement actifs dans la cellule interagissent avec les enzymes par de faibles interactions. Ce type de liaison est réversible et utile pour la régulation des processus métaboliques. L’exploration de nouvelles molécules pour inhiber de façon compétitive et non compétitive les enzymes régulant la croissance cellulaire dans le cancer est un domaine de recherche actif.


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