Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

7.12: Enzymkinetiek
INHOUDSOPGAVE

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Enzymkinetiek
 
Deze voice-over is door de computer gegenereerd
TRANSCRIPT
* De tekstvertaling is door de computer gegenereerd

7.12: Enzymkinetiek

Remmers zijn moleculen die de enzymactiviteit verminderen door zich aan het enzym te binden. In een normaal functionerende cel worden enzymen gereguleerd door een verscheidenheid aan remmers. Medicijnen en andere gifstoffen kunnen ook enzymen remmen. Sommige remmers binden zich aan de actieve plaats van het enzym, terwijl andere de enzymatische activiteit remmen door te binden aan andere plaatsen op de eiwitstructuur.

Competitieve remmers bezetten de actieve plaats van enzymen, waardoor ze het substraat niet kunnen opnemen. Voldoende hoge concentraties van het substraat kunnen echter de remmer overtreffen; als resultaat vertragen competitieve remmers de aanvankelijke reactiesnelheid van de enzymen, maar hebben ze geen invloed op de maximale snelheid van het enzym. Een voorbeeld van een competitieve remmer is het medicijn disulfiram, dat wordt gebruikt om chronisch alcoholisme te behandelen. Wanneer alcohol wordt ingenomen, wordt het normaal gesproken omgezet in aceetaldehyde, dat vervolgens wordt omgezet in acetylco-enzym A door aceetaldehydedehydrogenase. Disulfiram bindt zich aan en bezet de actieve plaats van aceetaldehyde dehydrogenase, waardoor het enzym deze omzetting niet kan uitvoeren. Als gevolg hiervan begint een patiënt die disulfiram gebruikt onmiddellijk katerachtige symptomen te krijgen, zoals hoofdpijn, waardoor het alcoholgebruik afneemt.

Niet-competitieve remmers binden zich aan verschillende plaatsen op het enzym, weg van de actieve plaats. Dit worden allosterische sites genoemd en wanneer moleculen eraan binden, wordt de vorm van de actieve site zodanig gewijzigd dat het enzym een lagere affiniteit heeft voor het substraat. Omdat niet-competitieve remmers de actieve plaats niet bezetten, kan de aanwezigheid van extra substraat niet-competitieve remming overwinnen en kan het enzym zijn maximale reactiesnelheid niet bereiken.

Covalente binding tussen een remmer en een enzym is meestal onomkeerbaar, zoals in het geval van sommige toxines. De meeste regulerende remmers die normaal in de cel actief zijn, reageren met enzymen door zwakke interacties. Dit type binding is omkeerbaar en nuttig voor de regulering van het metabolische proceses. De verkenning van nieuwe moleculen om enzymen die de celgroei bij kanker reguleren competitief en niet-competitief te remmen, is een actief onderzoeksgebied.


Aanbevolen Lectuur

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter