Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

7.12: La cinética de las enzimas
TABLA DE
CONTENIDO

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Enzyme Inhibition
 
TRANSCRIPCIÓN

7.12: La cinética de las enzimas

Los inhibidores son moléculas que reducen la actividad enzimática mediante la unión a la enzima. En una célula que funciona normalmente, las enzimas están reguladas por una variedad de inhibidores. Los medicamentos y otras toxinas también pueden inhibir las enzimas. Algunos inhibidores se unen al sitio activo de la enzima, mientras que otros inhiben la actividad enzimática mediante la unión a otros sitios de la estructura proteica.

Los inhibidores competitivos ocupan el sitio activo de las enzimas, por lo que no pueden acomodar el sustrato. Sin embargo, las concentraciones suficientemente altas del sustrato pueden superar al inhibidor; como resultado, los inhibidores competitivos ralentizan la tasa de reacción inicial de las enzimas, pero no afectan a la velocidad máxima de la enzima. Un ejemplo de un inhibidor competitivo es el fármaco disulfiram, utilizado para tratar el alcoholismo crónico. Cuando se ingiere alcohol, normalmente se convierte en acetaldehído, que a su vez es convertido en acetil coenzima A por la acetaldehído deshidrogenasa. El disulfiram se une y ocupa el sitio activo de la acetaldehído deshidrogenasa, haciendo que la enzima no pueda realizar esta conversión. Como resultado, un paciente que toma disulfiram inmediatamente comienza a experimentar síntomas similares a la resaca, como dolor de cabeza, disminuyendo así el consumo de alcohol.

Los inhibidores no competitivos se unen a sitios distintos de la enzima, lejos del sitio activo. Estos se llaman sitios alostéricos y cuando las moléculas se unen a ellos, la forma del sitio activo se cambia de tal manera que la enzima tiene una menor afinidad por el sustrato. Debido a que los inhibidores no competitivos no ocupan el sitio activo, la presencia de sustrato adicional es incapaz de superar la inhibición no competitiva y la enzima es incapaz de alcanzar su máxima tasa de reacción.

La unión covalente entre un inhibidor y una enzima suele ser irreversible, como en el caso de algunas toxinas. La mayoría de los inhibidores reguladores normalmente activos en la célula interactúan con las enzimas por interacciones débiles. Este tipo de unión es reversible y útil para la regulación de los procesos metabólicos. La exploración de nuevas moléculas para inhibir de manera competitiva y no competitiva las enzimas que regulan el crecimiento celular en el cáncer es un área activa de investigación.


Lectura sugerida

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter