7.11: Ингибирование ферментов
Ферменты ускоряют реакции, снижая энергию активации реакционцев. Скорость, с которой фермент превращает реакционной в продукты называется скорость реакции. На скорость реакции влияет несколько факторов, в том числе количество доступных реакционирующих. Фермент кинетики является изучение того, как фермент изменяет скорость реакции.
Ученые обычно изучают ферментную кинетику с фиксированным количеством фермента в контролируемой среде пробирки. Когда больше реакционной, или субстрат, добавляется к фиксированному количеству фермента, скорость реакции увеличивается, как фермент может сделать больше продукта. В результате, когда скорость реакции на графике на основе концентрации субстрата, увеличение субстрата увеличивает скорость реакции. Однако, как только все активные участки фермента заняты, скорость реакции плато. Концентрация субстрата, при которой достигнута максимальная скорость реакции, называется Vmax. Количество присутствующих молекул фермента ограничивает Vmax. Если количество фермента увеличивается, Vmax увеличивается, но добавление большего количества субстрата не имеет эффекта.
График скорости реакции по сравнению с концентрацией субстрата может выявить другие важные характеристики кинетики фермента. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции находится на полпути к Vмакс (т.е. 1/2 Vмакс) называется константой Michaelis (Km). Km является представлением сродства между ферментом и субстратом. Ферменты с более низким Kм требуют меньше субстрата, чтобы достичь Vмакс и, следовательно, имеют более высокое сродство к их субстрат. Интересно, что для многих ферментов значение Km очень близко к клеточной концентрации субстрата. Вблизи Km,небольшие изменения концентрации субстрата могут значительно повлиять на скорость реакции, поэтому небольшие изменения в наличии клеточного субстрата могут повлиять на функцию всего биологического пути.
Не все ферменты производят гиперболические формы субстрата скорость графа, известного как Michaelis Menten кинетики. Кинетики Михаэлиса Ментена предполагают, что фермент катализает один субстрат. Ферменты, которые регулируются алостерически имеют несколько активных сайтов и, как правило, производят сигмоидной формы графика, когда скорость реакции построен по сравнению с концентрацией субстрата.