Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

7.11: Enzim kinetiği
İÇİNDEKİLER

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Enzyme Kinetics
 
TRANSKRİPT

7.11: Enzim kinetiği

Enzimler, reaktanların aktivasyon enerjisini düşürerek reaksiyonları hızlandırır. Enzimin reaktanları ürünlere dönüştürme hızına reaksiyon hızı denir. Mevcut reaktanların sayısı dahil olmak üzere çeşitli faktörler reaksiyon hızını etkiler. Enzim kinetiği, bir enzimin reaksiyon hızını nasıl değiştirdiğinin incelenmesidir.

Bilim adamları tipik olarak, bir test tüpünün kontrollü ortamında sabit miktarda enzimle enzim kinetiğini inceler. Sabit miktarda enzime daha fazla reaktan veya substrat eklendiğinde, enzim daha fazla ürün üretebildikçe reaksiyon hızı artar. Sonuç olarak, reaksiyon hızı substrat konsantrasyonuna göre grafiğe döküldüğünde, substratın arttırılması reaksiyon hızını artırır. Bununla birlikte, enzimin tüm aktif bölgeleri işgal edildiğinde, reaksiyon hızı düzleşir. Maksimum reaksiyon hızına ulaşılan substrat konsantrasyonuna V max denir. Mevcut enzim moleküllerinin sayısı V max 'ı sınırlar. Enzim miktarı artırılırsa, V max artar, ancak daha fazla substrat eklemenin bir etkisi olmaz.

Substrat konsantrasyonuna karşı reaksiyon hızının grafiği, bir enzimin kinetiğinin diğer önemli özelliklerini ortaya çıkarabilir. Reaksiyon hızının yarı yarıya V max (yani ½ V max ) olduğu substrat konsantrasyonuna Michaelis sabiti (K m ) denir. K m , bir enzim ve bir substrat arasındaki afinitenin bir temsilidir. Daha düşük bir K m içeren enzimler, V max 'a ulaşmak için daha az substrat gerektirir ve bu nedenle substratları için daha yüksek bir afiniteye sahiptir. İlginç bir şekilde, birçok enzim için K m değeri, substratın hücresel konsantrasyonuna çok yakındır. K m civarında, substrat konsantrasyonundaki küçük değişiklikler reaksiyon hızını önemli ölçüde etkileyebilir, bu nedenle hücresel substrat mevcudiyetindeki küçük değişiklikler tüm biyolojik yolun işlevini etkileyebilir.

Tüm enzimler, Michaelis Menten kinetiği olarak bilinen hiperbolik şekilli substrat hız grafiğini oluşturmaz. Michaelis Menten kinetiği, enzimin tek bir substratı katalize ettiğini varsayar. Allosterik olarak düzenlenen enzimler, birden fazla aktif bölgeye sahiptir ve reaksiyon hızı, substrat konsantrasyonuna göre grafiğe dönüştürüldüğünde sigmoid şekilli bir grafik üretme eğilimindedir.


Önerilen Okuma

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter