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7.11: Enzymkinetik
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Enzyme Kinetics
 
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7.11: Enzyme Kinetics

7.11: Enzymkinetik

Enzymes speed up reactions by lowering the activation energy of the reactants. The speed at which the enzyme turns reactants into products is called the rate of reaction. Several factors impact the rate of reaction, including the number of available reactants. Enzyme kinetics is the study of how an enzyme changes the rate of a reaction.

Scientists typically study enzyme kinetics with a fixed amount of enzyme in the controlled environment of a test tube. When more reactant, or substrate, is added to a fixed amount of enzyme, the rate of the reaction increases as the enzyme can make more product. As a result, when the reaction rate is graphed against substrate concentration, increasing the substrate increases the reaction rate. However, once all the active sites of the enzyme are occupied, the reaction rate plateaus. The concentration of substrate at which the maximum rate of reaction is reached is called Vmax. The number of present enzyme molecules limits Vmax. If the amount of enzyme is increased, Vmax increases, but adding more substrate has no effect.

The graph of rate of reaction versus substrate concentration can reveal other important characteristics of an enzyme’s kinetics. The substrate concentration at which the reaction rate is halfway to Vmax (i.e., ½ Vmax) is called the Michaelis constant (Km). Km is a representation of the affinity between an enzyme and a substrate. Enzymes with a lower Km require less substrate to reach Vmax and therefore have a higher affinity for their substrate. Interestingly, for many enzymes, the value of Km is very close to the cellular concentration of the substrate. Near Km, slight changes in substrate concentration can significantly impact the reaction rate, so small changes in cellular substrate availability can impact the function of an entire biological pathway.

Not all enzymes produce the hyperbolic-shaped substrate-rate graph known as Michaelis Menten kinetics. Michaelis Menten kinetics assumes that the enzyme catalyzes a single substrate. Enzymes that are regulated allosterically have multiple active sites and tend to produce a sigmoid-shaped graph when the reaction rate is plotted versus the substrate concentration.

Enzyme beschleunigen die Reaktionszeit, indem sie die Aktivierungsenergie der Edukte senken. Man bezeichnet die Geschwindigkeit, mit der das Enzym die Edukte in Produkte umwandelt, als Reaktionsgeschwindigkeit. Mehrere Faktoren beeinflussen die Reaktionsgeschwindigkeit. Darunter fällt beispielsweie die Anzahl der verfügbaren Edukte. Die Enzymkinetik ist die Untersuchung danach, wie ein Enzym die Reaktionsgeschwindigkeit verändert.

Wissenschaftler untersuchen normalerweise Enzymkinetik mit einer festen Menge an Enzym in der kontrollierten Umgebung eines Reagenzglases. Wenn einer festen Menge Enzym mehr Edukte oder Substrate zugefügt werden, erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit. Das Enzym kann dann nämlich mehr Produkte herstellen. Wenn die Reaktionsgeschwindigkeit mit der Substratkonzentration abgeglichen wird, erhöht sich die Reaktionsgeschwindigkeit, wenn das Substrat erhöht wird. Wenn jedoch alle aktiven Stellen des Enzyms besetzt sind, erreicht die Reaktionsgeschwindigkeit ein Plateau. Die Substratkonzentration, bei der die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht wird, wird als Vmax bezeichnet. Die Anzahl der vorhandenen Enzymmoleküle begrenzt Vmax. Wenn die Menge des Enzyms erhöht wird, steigt Vmax, aber die Zugabe von mehr Substrat hat keine Wirkung.

Der Graph der Reaktionsgeschwindigkeit im Verhältnis zur Substratkonzentration kann weitere wichtige Eigenschaften der Enzymkinetik aufzeigen. Die Substratkonzentration, bei der die Reaktionsgeschwindigkeit auf halbem Wege zu Vmax (d.h. 1/2 Vmax) liegt, wird als Michaeliskonstante (Km) bezeichnet. Km ist eine Darstellung der Affinität zwischen einem Enzym und einem Substrat. Enzyme mit einem geringeren Km benötigen weniger Substrat, um Vmax zu erreichen, und besitzen daher eine höhere Affinität zu ihrem Substrat. Interessanterweise ist der Wert von Km bei vielen Enzymen sehr nahe an der zellulären Konzentration des Substrats. In der Nähe von Km können leichte Änderungen der Substratkonzentration die Reaktionsgeschwindigkeit erheblich beeinflussen, so dass kleine Änderungen der zellulären Substratverfügbarkeit die Funktion eines gesamten biologischen Weges beeinflussen können.

Nicht alle Enzyme erzeugen den hyperbolisch geformten Substrat-Raten-Graphen, der als Michaelis-Menten-Kinetik bekannt ist. Die Michaelis-Menten-Kinetik geht davon aus, dass das Enzym ein einzelnes Substrat katalysiert. Enzyme, die allosterisch reguliert werden, haben mehrere aktive Stellen. Sie neigen dazu, einen sigmoidförmigen Graphen zu bilden, wenn die Reaktionsgeschwindigkeit gegen die Substratkonzentration aufgetragen wird.


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