Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

7.11: Enzymremming
INHOUDSOPGAVE

JoVE Core
Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Enzymremming
 
Deze voice-over is door de computer gegenereerd
TRANSCRIPT
* De tekstvertaling is door de computer gegenereerd

7.11: Enzymremming

Enzymen versnellen reacties door de activeringsenergie van de reactanten te verlagen. De snelheid waarmee het enzym reactanten in producten omzet, wordt de reactiesnelheid genoemd. Verschillende factoren zijn van invloed op de reactiesnelheid, waaronder het aantal beschikbare reactanten. Enzymkinetiek is de studie van hoe een enzym de reactiesnelheid verandert.

Wetenschappers bestuderen doorgaans de enzymkinetiek met een vaste hoeveelheid enzym in de gecontroleerde omgeving van een reageerbuis. Wanneer meer reactant, of substraat, wordt toegevoegd aan een vaste hoeveelheid enzym, neemt de reactiesnelheid toe naarmate het enzym meer product kan maken. Als resultaat, wanneer de reactiesnelheid wordt uitgezet tegen de substraatconcentratie, verhoogt het verhogen van het substraat de reactiesnelheid. Zodra alle actieve plaatsen van het enzym echter bezet zijn, worden de reactiesnelheid plateaus. De substraatconcentratie waarbij de maximale reactiesnelheid wordt bereikt, wordt V max genoemd . Het aantal aanwezige enzymmoleculen beperkt V max. Als de hoeveelheid enzym wordt verhoogd, neemt V max toe, maar het toevoegen van meer substraat heeft geen effect.

De grafiek van reactiesnelheid versus substraatconcentratie kan andere belangrijke kenmerken van de kinetiek van een enzym onthullen. De substraatconcentratie waarbij de reactiesnelheid halverwege V max is (dwz ½ V max ) wordt de Michaelis-constante ( Km ) genoemd. Km is een weergave van de affiniteit tussen een enzym en een substraat. Enzymen met een lagere Km hebben minder substraat nodig om V max te bereiken en hebben daarom een hogere affiniteit voor hun substraat. Interessant is dat voor veel enzymen de waarde van Km zeer dicht bij de cellulaire concentratie van het substraat ligt. In de buurt van Km kunnen kleine veranderingen in de substraatconcentratie een aanzienlijke invloed hebben op de reactiesnelheid, dus kleine veranderingen in de beschikbaarheid van cellulair substraat kunnen de functie van een volledige biologische route beïnvloeden.

Nietalle enzymen produceren de hyperbolisch gevormde substraatsnelheidgrafiek die bekend staat als Michaelis Menten-kinetiek. De kinetiek van Michaelis Menten gaat ervan uit dat het enzym een enkel substraat katalyseert. Enzymen die allosterisch worden gereguleerd, hebben meerdere actieve sites en hebben de neiging om een sigmoïdvormige grafiek te produceren wanneer de reactiesnelheid wordt uitgezet tegen de substraatconcentratie.


Aanbevolen Lectuur

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
simple hit counter