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7.11: Inhibición de la enzima
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Enzyme Kinetics
 
TRANSCRIPCIÓN

7.11: Inhibición de la enzima

Las enzimas aceleran las reacciones reduciendo la energía de activación de los reactivos. La velocidad a la que la enzima convierte los reactivos en productos se denomina tasa de reacción. Varios factores influyen en la tasa de reacción, incluido el número de reactivos disponibles. La cinética enzimática es el estudio de cómo una enzima cambia la velocidad de una reacción.

Los científicos suelen estudiar la cinética enzimática con una cantidad fija de enzimas en el entorno controlado de un tubo de ensayo. Cuando se añade más reactivo, o sustrato, a una cantidad fija de enzima, la velocidad de la reacción aumenta a medida que la enzima puede hacer más producto. Como resultado, cuando la velocidad de reacción se representa gráficamente frente a la concentración del sustrato, el aumento del sustrato aumenta la velocidad de reacción. Sin embargo, una vez que todos los sitios activos de la enzima están ocupados, la tasa de reacción se estabiliza. La concentración de sustrato a la que se alcanza la velocidad máxima de reacción se denomina Vmáx. El número de moléculas enzimáticas presentes limita la Vmáx. Si se aumenta la cantidad de enzima, la Vmax aumenta, pero la adición de más sustrato no tiene ningún efecto.

El gráfico de la velocidad de reacción frente a la concentración del sustrato puede revelar otras características importantes de la cinética de una enzima. La concentración del sustrato a la que la velocidad de reacción está a la mitad de Vmax (es decir, ½ Vmax) se denomina constante de Michaelis (Km). Km es una representación de la afinidad entre una enzima y un sustrato. Las enzimas con un Km inferior requieren menos sustrato para alcanzar la Vmáxima y por lo tanto tienen una mayor afinidad por su sustrato. Curiosamente, para muchas enzimas, el valor de Km está muy cerca de la concentración celular del sustrato. Cerca de Kmlos ligeros cambios en la concentración del sustrato pueden afectar significativamente a la velocidad de reacción, por lo que pequeños cambios en la disponibilidad del sustrato celular pueden afectar a la función de toda una vía biológica.

No todas las enzimas producen el gráfico de la tasa de sustrato de forma hiperbólica conocido como cinética de Michaelis-Menten. La cinética de Michaelis-Menten supone que la enzima cataliza un solo sustrato. Las enzimas que están reguladas alostéricamente tienen múltiples sitios activos y tienden a producir un gráfico de forma sigmoidea cuando se representa la velocidad de reacción frente a la concentración del sustrato.


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