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7.11: Inhibition enzymatique
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Enzyme Kinetics
 
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7.11: Enzyme Kinetics

7.11: Inhibition enzymatique

Enzymes speed up reactions by lowering the activation energy of the reactants. The speed at which the enzyme turns reactants into products is called the rate of reaction. Several factors impact the rate of reaction, including the number of available reactants. Enzyme kinetics is the study of how an enzyme changes the rate of a reaction.

Scientists typically study enzyme kinetics with a fixed amount of enzyme in the controlled environment of a test tube. When more reactant, or substrate, is added to a fixed amount of enzyme, the rate of the reaction increases as the enzyme can make more product. As a result, when the reaction rate is graphed against substrate concentration, increasing the substrate increases the reaction rate. However, once all the active sites of the enzyme are occupied, the reaction rate plateaus. The concentration of substrate at which the maximum rate of reaction is reached is called Vmax. The number of present enzyme molecules limits Vmax. If the amount of enzyme is increased, Vmax increases, but adding more substrate has no effect.

The graph of rate of reaction versus substrate concentration can reveal other important characteristics of an enzyme’s kinetics. The substrate concentration at which the reaction rate is halfway to Vmax (i.e., ½ Vmax) is called the Michaelis constant (Km). Km is a representation of the affinity between an enzyme and a substrate. Enzymes with a lower Km require less substrate to reach Vmax and therefore have a higher affinity for their substrate. Interestingly, for many enzymes, the value of Km is very close to the cellular concentration of the substrate. Near Km, slight changes in substrate concentration can significantly impact the reaction rate, so small changes in cellular substrate availability can impact the function of an entire biological pathway.

Not all enzymes produce the hyperbolic-shaped substrate-rate graph known as Michaelis Menten kinetics. Michaelis Menten kinetics assumes that the enzyme catalyzes a single substrate. Enzymes that are regulated allosterically have multiple active sites and tend to produce a sigmoid-shaped graph when the reaction rate is plotted versus the substrate concentration.

Les enzymes accélèrent les réactions en abaissant l’énergie d’activation des réactifs. La vitesse à laquelle l’enzyme transforme les réactifs en produits est appelée le taux de réaction. Plusieurs facteurs influent sur le taux de réaction, y compris le nombre de réactifs disponibles. La cinétique enzymatique est l’étude de la façon dont une enzyme modifie le taux d’une réaction.

Les scientifiques étudient généralement la cinétique enzymatique avec une quantité fixe d’enzymes dans l’environnement contrôlé d’un tube à essai. Lorsque plus réactif, ou substrat, est ajouté à une quantité fixe d’enzymes, le taux de la réaction augmente que l’enzyme peut faire plus de produit. Par conséquent, lorsque le taux de réaction est graphique par rapport à la concentration du substrat, l’augmentation du substrat augmente le taux de réaction. Cependant, une fois que tous les sites actifs de l’enzyme sont occupés, le taux de réaction plafonne. La concentration du substrat auquel le taux de réaction maximal est atteint est appelée Vmax. Le nombre de molécules enzymatiques actuelles limite Vmax. Si la quantité d’enzyme est augmentée, Vmax augmente, mais l’ajout de substrat n’a aucun effet.

Le graphique du taux de réaction par rapport à la concentration du substrat peut révéler d’autres caractéristiques importantes de la cinétique d’une enzyme. La concentration de substrat à laquelle le taux de réaction est à mi-chemin de Vmax (c.-à-d. 1/2 Vmax) est appelée constante michaelis (Km). Km est une représentation de l’affinité entre une enzyme et un substrat. Les enzymes avec un Km inférieur nécessitent moins de substrat pour atteindre Vmax et ont donc une affinité plus élevée pour leur substrat. Fait intéressant, pour de nombreuses enzymes, la valeur de Km est très proche de la concentration cellulaire du substrat. Près de Km, de légers changements dans la concentration du substrat peuvent avoir un impact significatif sur le taux de réaction, de sorte que de petits changements dans la disponibilité du substrat cellulaire peuvent avoir un impact sur la fonction d’une voie biologique entière.

Toutes les enzymes ne produisent pas le graphique de taux de substrat en forme d’hyperbolique connu sous le nom de cinétique de Michaelis Menten. Michaelis Menten cinétique suppose que l’enzyme catalyse un seul substrat. Les enzymes qui sont régulées allosteriquement ont plusieurs sites actifs et ont tendance à produire un graphique en forme de sigmoid lorsque le taux de réaction est tracé par rapport à la concentration du substrat.


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