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7.11: Inhibition enzymatique
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Inhibition enzymatique
 
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7.11: Inhibition enzymatique

Les enzymes accélèrent les réactions en abaissant l’énergie d’activation des réactifs. La vitesse à laquelle l’enzyme transforme les réactifs en produits est appelée le taux de réaction. Plusieurs facteurs influent sur le taux de réaction, y compris le nombre de réactifs disponibles. La cinétique enzymatique est l’étude de la façon dont une enzyme modifie le taux d’une réaction.

Les scientifiques étudient généralement la cinétique enzymatique avec une quantité fixe d’enzymes dans l’environnement contrôlé d’un tube à essai. Lorsque plus réactif, ou substrat, est ajouté à une quantité fixe d’enzymes, le taux de la réaction augmente que l’enzyme peut faire plus de produit. Par conséquent, lorsque le taux de réaction est graphique par rapport à la concentration du substrat, l’augmentation du substrat augmente le taux de réaction. Cependant, une fois que tous les sites actifs de l’enzyme sont occupés, le taux de réaction plafonne. La concentration du substrat auquel le taux de réaction maximal est atteint est appelée Vmax. Le nombre de molécules enzymatiques actuelles limite Vmax. Si la quantité d’enzyme est augmentée, Vmax augmente, mais l’ajout de substrat n’a aucun effet.

Le graphique du taux de réaction par rapport à la concentration du substrat peut révéler d’autres caractéristiques importantes de la cinétique d’une enzyme. La concentration de substrat à laquelle le taux de réaction est à mi-chemin de Vmax (c.-à-d. 1/2 Vmax) est appelée constante michaelis (Km). Km est une représentation de l’affinité entre une enzyme et un substrat. Les enzymes avec un Km inférieur nécessitent moins de substrat pour atteindre Vmax et ont donc une affinité plus élevée pour leur substrat. Fait intéressant, pour de nombreuses enzymes, la valeur de Km est très proche de la concentration cellulaire du substrat. Près de Km, de légers changements dans la concentration du substrat peuvent avoir un impact significatif sur le taux de réaction, de sorte que de petits changements dans la disponibilité du substrat cellulaire peuvent avoir un impact sur la fonction d’une voie biologique entière.

Toutes les enzymes ne produisent pas le graphique de taux de substrat en forme d’hyperbolique connu sous le nom de cinétique de Michaelis Menten. Michaelis Menten cinétique suppose que l’enzyme catalyse un seul substrat. Les enzymes qui sont régulées allosteriquement ont plusieurs sites actifs et ont tendance à produire un graphique en forme de sigmoid lorsque le taux de réaction est tracé par rapport à la concentration du substrat.


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