7.11: Cinética Enzimática
As enzimas aceleram as reações diminuindo a energia de ativação dos reagentes. A velocidade com que a enzima transforma reagentes em produtos é chamada de taxa de reação. Vários fatores impactam a taxa de reação, incluindo o número de reagentes disponíveis. Cinética enzimática é o estudo de como uma enzima altera a taxa de reação.
Os cientistas normalmente estudam cinética enzimática com uma quantidade fixa de enzima no ambiente controlado de um tubo de ensaio. Quando mais reagente, ou substrato, é adicionado a uma quantidade fixa de enzima, a taxa da reação aumenta à medida que a enzima pode fazer mais produto. Como resultado, quando a taxa de reação é colocada em um gráfico contra a concentração de substrato, o aumento do substrato aumenta a taxa de reação. No entanto, uma vez que todos os locais ativos da enzima são ocupados, a taxa de reação atinge um planalto. A concentração de substrato na qual a taxa máxima de reação é atingida é chamada de Vmax. O número atual de moléculas de enzimas limita a Vmax. Se a quantidade de enzimas for aumentada, a Vmax aumenta, mas adicionar mais substrato não tem efeito.
O gráfico da taxa de reação versus concentração de substrato pode revelar outras características importantes da cinética de uma enzima. A concentração de substrato na qual a taxa de reação está a meio caminho da Vmax (ou seja, ½ Vmax) é chamada de constante de Michaelis (Km). Km é uma representação da afinidade entre uma enzima e um substrato. Enzimas com Km mais baixo requerem menos substrato para alcançar a Vmax e, portanto, têm uma maior afinidade pelo seu substrato. Curiosamente, para muitas enzimas, o valor de Km está muito próximo da concentração celular do substrato. Perto de Km, pequenas mudanças na concentração de substrato podem ter impacto significativo na taxa de reação, de modo que pequenas mudanças na disponibilidade de substrato celular podem ter impacto na função de toda uma via biológica.
Nem todas as enzimas produzem o gráfico de substrato em forma de hipérbole conhecido como cinética de Michaelis Menten. A cinética de Michaelis Menten assume que a enzima catalisa um único substrato. Enzimas que são reguladas alostericamente têm vários locais ativos e tendem a produzir um gráfico em forma de sigmóide quando a taxa de reação é colocada em gráfico contra a concentração de substrato.
