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6.9: Interne Rezeptoren
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PROTOKOLLE

6.9: Interne Rezeptoren

Viele zelluläre Signale sind hydrophil und können daher die Plasmamembran nicht durchdringen. Kleine oder hydrophobe Signalmoleküle können jedoch durch den hydrophoben Kern der Plasmamembran wandern und sich an interne oder intrazelluläre Rezeptoren in der Zelle binden. Viele Steroidhormone von Säugetieren nutzen diesen Mechanismus der Zellsignalisierung, ebenso wie das Stickstoffmonoxid (NO)-Gas.

Ähnlich wie bei membrangebundenen Rezeptoren bewirkt die Bindung eines Liganden an einen im Cytoplasma oder Nucleus einer Zelle befindlichen Rezeptor eine Änderung der Konformation des Rezeptors. Wie bei den Transkriptionsfaktoren kann der aktive Rezeptor an rezeptorspezifische DNA-Bindungsstellen binden, um die Transkription von Zielgenen zu erhöhen oder zu verringern. Im Falle eines intrazellulären Rezeptors, der sich im Cytoplasma befindet, muss der Rezeptor-Ligand-Komplex zunächst die Kernmembran durchqueren.

Etliche Steroidhormone wie Östrogen und Testosteron verwenden intrazelluläre Rezeptoren, um spezifische Effekte zu induzieren. Zum Beispiel kann Östrogen durch die Membran diffundieren. Die Bindung des Östrogens an seinen Rezeptor führt zur Dimerisierung der Rezeptoren und zum Transport des Liganden-Rezeptor-Komplexes zum Nucleus. Einmal im Nucleus, kann der Komplex an DNA-Sequenzen binden, die als Östrogen-Response-Elemente (EREs) bezeichnet werden. In Abhängigkeit von den anderen Transkriptionsfaktoren und Koaktivatoren kann die Bindung aktivierter Östrogenrezeptoren (EREs) an EREs eine Zunahme oder Abnahme der Transkription von Zielgenen bewirken.

Die Aktivierung anderer intrazellulärer Rezeptoren, einschließlich einiger Schilddrüsenhormonrezeptoren, erfordert, dass Liganden sowohl die Plasmamembran als auch die Kernmembran durchqueren, da die entsprechenden Rezeptoren im Nucleus sitzen. Diese Ligand-Rezeptor-Komplexe können dann ähnlich dem oben beschriebenen Mechanismus an die DNA binden.


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