2.9: Нековалентные взаимодействия в биомолекулах
Нековалентное притяжение - это ассоциации внутри и между молекулами, которые влияют на форму и структурную стабильность комплексов. Эти взаимодействия отличаются от ковалентных связей тем, что они не связаны с разделением электронов.
Четыре типа нековалентных взаимодействий это водородные связи, силы ван-дер-Ваальса, ионные связи и гидрофобные взаимодействия.
Водородная связь возникает в результате электростатического притяжения атома водорода, ковалентно связанного с сильно электроотрицательным атомом, например кислородом, азотом или фтором, другим электроотрицательным атомом. Атом водорода развивает частичный положительный заряд, поскольку электроотрицательный атом, с которым он связан, притягивает к себе электронное облако. В результате происходит слабое взаимодействие между зарядом δ+ водорода и зарядом δ– на соседнем электроотрицательном атоме. Этот тип взаимодействия регулярно образуется между молекулами воды. Независимые водородные связи легко разрываются, однако в воде и органических полимерах они встречаются в большом количестве, создавая совместно значительную силу.
Второй тип взаимодействия, называемый ван-дер-Ваальсовым, обусловлен временным притяжением между областями, богатыми электронами, и электрон-бедными областями двух или более атомов (или молекул), которые находятся рядом друг с другом. Эти взаимодействия могут способствовать созданию трехмерных структур белков, необходимых для их функционирования.
Другим типом взаимодействия является ионная связь, которая возникает между противоположно заряженными ионами. В биологических системах ионные взаимодействия, возникающие из-за разноименно заряженных ионов, также могут помочь стабилизировать структуру биомолекул. Ионы металлов, например, магния, взаимодействуют с отрицательно заряженными биомолекулами, такими как ДНК. Ион магния связывается с отрицательными фосфатными группами, нейтрализуя заряд и помогая упаковать длинный полимер ДНК в соленоидные или тороидные структуры.
И наконец, гидрофобный эффект представляет собой нековалентное взаимодействие, при котором гидрофобные молекулы объединяются, чтобы минимизировать контакт с водой в водной среде. Как следствие, гидрофобные области полипептида оказываются скрытыми внутри структуры во время сворачивания белка.
