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3.2: Organisation des protéines
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MATIÈRES

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Molecular Biology

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Protein Organization
 
TRANSCRIPTION

3.2: Organisation des protéines

Aperçu

Les protéines sont l’un des éléments fondamentaux de la vie effectuant de nombreuses fonctions diverses dans la cellule. Les protéines sont assemblées à partir d’acides aminés. La séquence d’acides aminés est connue comme étant la structure primaire d’une protéine. Les interactions locales des acides aminés individuels font que la chaîne linéaire se replie en structures secondaires. Les interactions des acides aminés éloignés conduisent à un repliement ultérieur de la protéine : la structure tertiaire. L’assemblage de plusieurs chaînes repliées (sous-unités) est connu sous le nom de structure protéique quaternaire.

L’ordre des acides aminés détermine la structure primaire

Les acides aminés qui sont liés dans une chaîne s’appellent des polypeptides. Les acides aminés sont liés par leurs groupes aminé (–NH3) et carboxyle (–COOH), qui forment des liaisons peptidiques. La chaîne d’atomes de carbone et d’azote liés entre eux constitue le squelette de de la protéine, les chaînes latérales d’acides aminés dépassant perpendiculairement. L’ordre des résidus d’acides aminés dans la chaîne polypeptidique est la structure primaire.

Les liaisons hydrogène entre les résidus d’acides aminés proches contribuent à la structure secondaire

Les groupes aminé et carboxyle du squelette protéique peuvent former des liaisons hydrogène. Lorsque plusieurs résidus d’acides aminés à proximité forment des liaisons hydrogène, des structures locales telles que les hélices alpha et les feuillets plissées bêta peuvent se former. Il s’agit de structures localisées courantes, donnant naissance à la structure dite secondaire d’une protéine.

Les interactions des chaînes latérales lointaines déterminent la structure tertiaire

La structure tertiaire d’une protéine décrit l’arrangement tridimensionnel d’une protéine. Pour stabiliser une structure tertiaire, des résidus d’acides aminés pouvant être très éloignés dans la chaîne polypeptidique interagissent. Les interactions peuvent être faibles et non covalentes (p. ex., des liaisons ioniques, des interactions hydrophobes ou des liaisons hydrogène) ou fortes et covalentes (p. ex., des ponts disulfure). Toutes les interactions contribuent à la forme de la protéine et à sa fonction.

Plusieurs chaînes polypeptidiques peuvent former une seule protéine

Jusqu’à présent, nous avons pris en considération les protéines qui sont composées d’une seule chaîne polypeptidique. De nombreuses protéines sont constituées de sous-unités, qui sont formées chacune d’une chaîne polypeptidique. La composition et l’interaction de plusieurs sous-unités protéiques sont connues sous le nom de structure quaternaire.

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