3.7: Protéines intrinsèquement désordonnées

Les protéines ont souvent des structures secondaires et tertiaires rigides qui peuvent être déterminées expérimentalement. Cependant, de nombreuses protéines ont des structures flexibles sans conformation fixe. Ces protéines intrinsèquement désordonnées, ou PIDs, doivent changer de forme pour exécuter leurs fonctions dans un organisme.

Les sections désordonnées de protéines contiennent beaucoup d'acides aminés hydrophiles car leur chaîne d'acides aminés doit être soluble dans le cytoplasme. Les PIDs contiennent peu d'acides aminés hydrophobes quand toute leur chaîne est flexible. En effet, contrairement aux structures protéiques compactes, ces structures étendues n'ont pas de noyau protéique où les acides aminés hydrophobes peuvent se regrouper.

Contrairement aux protéines incorrectes ou dépliées, qui sont habituellement soit recapturées ou dégradées par la cellule, les PDI ne peuvent jamais se replier dans une structure fixe ou ne peuvent être ordonées que dans des conditions cellulaires spécifiques. Lorsqu'un arrangement structuré de la chaîne d'acides aminés se forme dans un PID, ceci est appelé une transition du désordre à l'ordre. Ceci peut être déclenché par une modification covalente ou une interaction avec une autre molécule qui induit une nouvelle conformation.

Certains PIDs sont dotés de petits segments flexibles connectant les sections rigides de protéines. Les segments unissent les sections globulaires de la protéine ensemble, tout en leur permettant d'interagir ou d'agir indépendamment avec d'autres cibles. Les segments flexibles peuvent aussi agir comme interrupteurs moléculaires, en modifiant la fonction d'une protéine selon sa conformation.

La forme flexible des PIDs leur permet d'interagir de manière unique avec les surfaces d'autres protéines. Ces protéines peuvent s'enrouler autour de leurs partenaires de liaison ou agir comme colle moléculaire, rapprochant diverses autres protéines ensemble. En raison de leur flexibilité, les PIDs peuvent avoir de nombreux partenaires de liaisons différents.

Et ils peuvent prendre différentes conformations ordonnées selon leurs interactions. Cela permet à une seule protéine de jouer plusieurs rôles différents dans la cellule.