Waiting
Login processing...

Trial ends in Request Full Access Tell Your Colleague About Jove

4.6: Аллостерическая регуляция
СОДЕРЖАНИЕ

JoVE Core
Molecular Biology

A subscription to JoVE is required to view this content. You will only be able to see the first 20 seconds.

Education
Allosteric Regulation
 
ТРАНСКРИПТ

4.6: Аллостерическая регуляция

Аллостерическая регуляция ферментов происходит, когда связывание молекулы с местом, отличным от активного сайта, вызывает изменение ферментативной активности. Этот тип регуляции может быть как положительным, так и отрицательным, увеличивая или уменьшая активность фермента. Большинство ферментов, проявляющих аллостерию, представляют собой метаболические ферменты, участвующие в деградации или синтезе определенных клеточных молекул.

При аллостерическом ингибировании связывание молекулы с аллостерическим сайтом вызывает изменение формы, которое снижает сродство фермента к субстрату. Часто аллостерический ингибитор является продуктом фермента или ферментного пути, что позволяет ферментным продуктам ограничивать собственное производство. Это своего рода торможение обратной связи, предотвращающее перепроизводство продукции. Классический пример: изолейцин - аллостерический ингибитор фермента, важного для его синтеза.

Напротив, аллостерический активатор вызывает конформационное изменение, которое увеличивает сродство фермента к субстрату. Аллостерическая активация резко увеличивает скорость реакции, что представлено S-образной реакцией скорость-субстрат. Например, связывание внеклеточного лиганда с трансмембранным рецептором EGF вызывает конформационное изменение, которое приводит к активации активности внутриклеточной киназы. Если фермент состоит из нескольких субъединиц, связывание аллостерического активатора с одной субъединицей может вызвать повышение аффинности и изменение формы для всех аффилированных субъединиц.


Литература для дополнительного чтения

Get cutting-edge science videos from JoVE sent straight to your inbox every month.

Waiting X
Simple Hit Counter