4.11: بروتين كايناز وفوسفاتاز
تخضع البروتينات لتعديلات كيميائية تؤدي إلى تغييرات في شحنة البروتينات وهيكلها وتشكيلها. تعد الفسفرة، والأستلة، والجلكزة، والنترزة، والانتشار، والتشحيم، والمثيلة، والتحلل البروتيني تعديلات مختلفة للبروتينات تنظم نشاط البروتين. مثل هذه التعديلات عادة ما تكون مدفوعة بالإنزيم.
كينازات البروتين
يتم تنظيم العديد من البروتينات في الخلية عن طريق الفسفرة، إضافة مجموعة الفوسفات. تضيف عائلة من الإنزيمات تسمى كينازات مجموعات الفوسفات إلى ركيزة البروتين. تعمل الكينازات على فسفرة أهدافها عن طريق نقل مجموعة الفوسفات الطرفية من ATP (أو GTP) إلى ركيزتها. تنتمي كينازات البروتين إلى عائلة واسعة من الإنزيمات التي تشترك في المجال التحفيزي المكون من 290 من الأحماض الأمينية. داخل البروتين، يمكن أن تحدث الفسفرة في العديد من الأحماض الأمينية المختلفة. بناءً على ركائزها المستهدفة، يمكن تصنيف كينازات البروتين على أنها كينازات الهيستيدين، كينازات سيرين-ثريونين، كينازات التيروزين.
< الفوسفاتيز
تعكس الفوسفاتاز نشاط الكيناز عن طريق إزالة مجموعات الفوسفات من ركائزها من خلال التحلل المائي لأحادي أسترات حمض الفوسفوريك إلى أيون الفوسفات، تاركاً وراءه مجموعة هيدروكسيل حرة. ؛ تتنوع فوسفاتازات البروتين من الناحية الهيكلية والوظيفية ويتم تصنيفها إلى أربع مجموعات رئيسية اعتماداً على آليتها التحفيزية وحساسية المثبط وتفضيل الركيزة. تشمل هذه الفئات فسفاتازات البروتين الفوسفاتي (PPP)، وفوسفاتازات الفوسفاتيروزين (PTP)، و Mg 2+ / Mn Mg2+/Mn2+- فوسفاتازات البروتين المعتمدة (PPM)، وفوسفاتازات البروتين المعتمدة على الأسبارتات .
نشاط ودور إنزيمات البروتين والفوسفاتازات
تعمل كينازات البروتين والفوسفاتازات كمفاتيح جزيئية. تساعد بعض هذه الإنزيمات في الحفاظ على التوازن الخلوي من خلال استشعار نسبة ATP: ADP المثلى داخل الخلايا. انخفاض ATP: يعكس ADP حالة الطاقة الضعيفة، مما يؤدي إلى نشاط بروتين كينيز. تعمل كينازات البروتين على تحفيز فسفرة البروتينات، مما يحفز مسارات إنتاج ATP. وعلى العكس من ذلك، فإن فوسفاتازات البروتين تستشعر مستويات عالية من ATP: ADP وتحفز نزع الفسفرة للبروتينات المستهدفة. تعدل هذه الإنزيمات معاً المسارات والعمليات الحرجة في الخلية، غالباً استجابة للمنبهات الخارجية.
