4.11: Protéines kinases et phosphatases
Les protéines subissent des modifications chimiques qui déclenchent des changements dans la charge, la structure et la conformation des protéines. La phosphorylation, l'acétylation, la glycosylation, la nitrosylation, l'ubiquitination, la lipidation, la méthylation et la protéolyse sont diverses modifications des protéines qui régulent l'activité des protéines. Ces modifications sont généralement pilotés par des enzymes.
Protéines kinases
De nombreuses protéines dans la cellule sont régulées par phosphorylation, l'ajout d'un groupe phosphate. Une famille d'enzymes appelées kinases ajoute des groupes phosphate à un substrat protéique. Les kinases phosphorylent leurs cibles en transférant le groupe phosphate terminal de l'ATP (ou GTP) sur son substrat. Les protéines kinases appartiennent à une vaste famille d'enzymes qui partagent un domaine catalytique de 290 acides aminés. Au sein d'une protéine, la phosphorylation peut se produire sur plusieurs acides aminés différents. Sur la base de leurs substrats cibles, les protéines kinases peuvent être classées en histidine kinases, sérine-thréonine kinases et tyrosine kinases.
Phosphatases
Les phosphatases inversent l'activité de la kinase en éliminant les groupes phosphate de leurs substrats par hydrolyse de monoesters d'acide phosphorique en un ion phosphate, laissant un groupe hydroxyle libre. Les protéines phosphatases sont structurellement et fonctionnellement diverses et classées en quatre groupes principaux en fonction de leur mécanisme catalytique, de leur sensibilité aux inhibiteurs et de leur préférence de substrat. Ces catégories comprennent les phosphoprotéines phosphatases (PPP), les phosphotyrosine phosphatases (PTP), les protéines phosphatases dépendantes du Mg2+/Mn2+ (PPM) et les protéines phosphatases à base d'aspartate .
Activité et rôle des protéines kinases et phosphatases
Les protéines kinases et phosphatases agissent comme des commutateurs moléculaires. Certaines de ces enzymes aident à maintenir l'homéostasie cellulaire en détectant un rapport ATP:ADP optimal dans les cellules. Un ATP:ADP réduit reflète un état énergétique compromis, déclenchant l'activité de la protéine kinase. Les protéines kinases catalysent la phosphorylation des protéines, stimulant les voies de production d'ATP. Inversement, les protéines phosphatases détectent des niveaux élevés d'ATP:ADP et catalysent la déphosphorylation des protéines cibles. Ensemble, ces enzymes modulent les voies et les processus critiques dans la cellule, souvent en réponse à des stimuli externes.
