9.8: Молекулярные шапероны и сворачивание белков
Нативная конформация белка формируется взаимодействиями между боковыми цепями составляющих его аминокислот. Когда аминокислоты не могут образовывать эти взаимодействия, белок не может складываться сам по себе и нуждается в шаперонах. Примечательно, что шапероны не передают никакую дополнительную информацию, необходимую для сворачивания полипептидов, нативная конформация белка определяется исключительно его аминокислотной последовательностью. Шапероны катализируют сворачивание белка, не являясь частью свернутого белка.
Развернутые или частично свернутые полипептиды, которые часто являются промежуточными звеньями в пути сворачивания, стабилизируются шаперонами, что приводит к окончательному правильно сложенному состоянию. Без шаперонов развернутые или частично свернутые полипептиды могут неправильно складываться или образовывать нерастворимые агрегаты. Это особенно наблюдается в белках, в которых карбоксильный, или С-конец, необходим для правильной укладки амино-, или N-конца. В таких случаях шаперон может связывать и стабилизировать N-концевую часть полипептида в развернутой конформации до тех пор, пока остальная часть пептидной цепи не будет синтезирована и весь белок не сможет правильно уложиться.
Шапероны также могут стабилизировать развернутые полипептидные цепи, когда они транспортируются в субклеточные органеллы. Например, во время переноса белков в митохондрии из цитозоля частично развернутые конформации легче переносятся через митохондриальную мембрану. Во время транспортировки частично развернутые полипептиды стабилизируются шаперонами.
Кроме того, шапероны играют важную роль в сборке белков сложной структуры, таких как мультисубъединичные белки. Эти белки состоят из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых должна быть правильно сложена, а затем собрана определенным образом. В требуемых для этого процессах шапероны помогают в укладке белка и стабилизации присоединенных компонентов, в то время как другие части белка подвергаются сборке.
